Conformația nativă a proteinelor valoare funcțională mecanism de formare
l nativ (Natura (lat.) - natura) - un set unic de proprietăți biologice ale unei molecule de proteine fizice, chimice, fizice, chimice și, care aparține ei atunci când o moleculă de proteină într-un cadru natural stare naturala, (nativ).
l pentru a desemna procesul în care se pierd proprietățile proteinei native, utilizarea pe termen Denaturarea
l DENATURATSIYA- această privare de proteine proprietățile sale naturale, native, însoțită de distrugerea cuaternara (dacă era), structura terțiară și uneori secundară a moleculei de proteină care duce la distrugerea legăturilor disulfurice și tipuri slabe implicate în formarea acestor structuri.
l Structura primară este păstrată, deoarece se formează prin legături covalente puternice.
l distrugerea structurii primare poate să apară numai ca rezultat al hidrolizei moleculei de proteină prelungită prin fierbere în soluție acidă sau alcalină.
Factorii l care cauzează denaturarea proteinelor
Ea poate fi împărțită în fizică și chimică.
Temperaturi ridicate l
Ultraviolet iradiere l
l și X-ray expunerea la radiații
l efect mecanic (de exemplu, vibrații).
l acid concentrat și alcaline. De exemplu, acidul tricloracetic (organic), acid azotic (anorganic).
l Săruri ale metalelor grele
l solvenți organici (etanol, acetonă)
Alcaloizi l Plant
l Alte substanțe care pot perturba tipuri mai slabe de obligațiuni în molecule de proteine.
l Factori denaturante de expunere utilizate pentru a steriliza echipamente și instrumente, precum și antiseptice.
l in vitro Denaturarea adesea ireversibil
l In vivo, în organism, poate fi rapid renaturare. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare.
l Aceste proteine specifice, cunoscute ca „proteine de șoc termic“, „proteine de stres“ sau însoțitoarele.
l în diferite tipuri de stres sunt induse sinteza proteinelor:
corp l supratemperatură (40-440S)
l boli virale,
Când intoxicații cu săruri de metale grele, etanol și altele. Reversibilitatea Denaturarea
Într-un tub de testare (in vitro), adesea este - un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasat în condiții similare cu un nativ, ea poate renatureze, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este toate proteinele.
In vivo, în organism, poate fi rapid renaturare. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice, cunoscute ca „proteine de șoc termic“ sau „proteine de stres“.
Există mai multe familii ale acestor proteine, acestea diferă în greutatea lor moleculară.
De exemplu, proteina cunoscut hsp 70 - masa de soc termic de proteine de 70 kDa.
Aceste proteine exista in toate celulele corpului. Ei efectua de asemenea funcția de lanțuri polipeptidice de transport gratuit prin membrane biologice și să participe la formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteină. Aceste funcții sunt denumite proteine de stres Chaperone. Când diferite tipuri de stres sunt induse sinteza proteinelor: corp atunci când sunt supraîncălzite (40-44 0 C), boli virale, intoxicațiile cu săruri de metale grele, etanol, și altele.
molecula de proteine de șoc termic este format din două globulelor compacte conectate la lanțul liber:
Diferite proteine de șoc termic au planul general de construcție. Ele conțin toate domeniile de contact.
Diferite proteine cu funcții diferite pot conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine de legare de calciu au aceleași pentru toate domeniu responsabil pentru legarea de Ca + 2.
Rolul structurii de domeniu este că oferă o mare oportunitate de proteine pentru a îndeplini funcțiile sale din cauza unui singur domeniu de deplasare în raport cu alta. Loturi conecta două domenii - cel mai slab structural într-o moleculă de proteină. Este aici, care apare cel mai adesea legături de hidroliză și proteina este distrusă.
căldură molecula de proteină de șoc este format din două globulelor compacte conectate la lanțul liber.
Odată cu implicarea plierea proteinelor Chaperone are loc în sinteza lor, oferind posibilitatea de a lua structura nativă a proteinei.