Starea electrică a proteinelor din lapte

Catenele laterale ale unor aminoacizi ale proteinelor din lapte transporta o sarcină electrică dependentă de pH-ul laptelui. Când pH-ul este modificat prin adăugarea de acid sau bază, și de asemenea se modifică distribuția de încărcare a proteinei. La pH-ul normal de lapte egal cu 6,6, molecula de proteină are o sarcină negativă netă. Moleculele de proteine ​​sunt separate datorită repulsiei de taxe identice.

Când adăugarea ionilor de hidrogen sunt molecule de proteine ​​adsorbite. Când valoarea pH-ului, a proteinei în care puterea pozitivă devine egală cu sarcina negativă (atunci când numărul de grupe NH3 + și COO - în lanțurile laterale ale aceleași), taxa globală a proteinei este zero. moleculele de proteine ​​nu mai resping reciproc, și o moleculă de sarcinile pozitive atrag sarcini negative ale moleculelor învecinate, având ca rezultat formarea de agregate mari de proteine, urmată de precipitarea proteinei din soluție. Magnitudinea pH-ului, la care are loc acest fenomen este denumit punctul izoelectric al proteinei.

Dacă există un exces de ioni de hidrogen molecule de proteine ​​dobândi o sarcină netă pozitivă. Acest lucru conduce din nou la repulsia reciproca a moleculelor de proteine, permițându-le să rămână în soluție. Pe de altă parte, adăugarea unei soluții alcaline puternic (NaOH) toate proteinele dobândesc sarcini negative, rămân în stare dizolvată.

Clasificarea proteinelor din lapte

Laptele contine sute de tipuri de proteine, dintre care majoritatea este prezent în cantități foarte mici. Proteinele pot fi clasificate în diferite moduri pe baza funcțiilor biologice proprietăților lor chimice și fizice și. Vechiul mod de separare a proteinelor pentru cazeină, albumină și globulină dă drumul la un sistem de clasificare mai adecvat. Tabelul 2.5 prezintă o listă prescurtate a proteinelor din lapte în conformitate cu un sistem modern. Minor grup de proteine ​​pentru simplitate excluse. Termenul „proteină din zer“ este adesea folosit ca sinonim pentru proteinele plasmatice din lapte, dar ar trebui să fie rezervate pentru proteinele din zer obținute în procesul de luare a brânzei. În plus față de proteinele din zer cuprinde proteine ​​din zer și fragmente de cazeină de molecule.

Unele proteine ​​sunt prezente în concentrație mai mică decât în ​​laptele original. Acest lucru se datorează Denaturarea termică la pasteurizarea laptelui în producția de brânzeturi. Trei grupe principale de proteine ​​din lapte diferă foarte mult caracteristicile și proprietățile. Cazeină poate precipita cu ușurință în laptele moduri diferite, în timp ce proteinele din zer sunt în mod normal în soluție. Proteinele înfășurătoarea globulelor de grăsime, așa cum este necesar pentru titlu, să adere la suprafața granulelor și se disting numai printr-o acțiune mecanică - de exemplu, baterea smântânii în unt.

Cazeina este un nume de grup de clasa predominantă de proteine ​​din lapte. Cazeină formează ușor polimeri conținând o multitudine de tipuri identice sau diferite de molecule. Din cauza cantității mari de grupări ionizate molecule cazeină precum părți hidrofil și hidrofobe ale moleculelor de polimer cazeine formate, sunt foarte specifice. Acești polimeri sunt construite din sute sau mii de molecule individuale și formează o soluție coloidală, care dă lapte degresat albastru său caracteristic albicios.

Concentrația proteinelor din lapte

Concentrația în lapte, g / kg

*) Denumit în continuare ás-cazeină

Aceste complexe moleculare sunt cunoscute sub numele cazeinei micelare. Amploarea acestor micelii poate fi de până la 0,4 microni, și pot fi vizibile numai sub microscop electronic.

Trei subgrupuri de cazeină - ás-cazeină, _____êcazeină și âcazeină - toate sunt eterogene și constau din 2-8 variante genetice care diferă în doar câțiva aminoacizi. Comun acestor subgrupuri este acela în care unul dintre cei doi aminoacizi care conțin o grupare hidroxi esterificată cu acid fosforic, calciul absorbante și săruri de magneziu și anumite complexe pentru a forma legături intramoleculare sau intermoleculare.

Datorită localizării dominante ultima cazeinei micelare pe suprafața solubilității insolubilității sării de calciu prevalează față de celelalte două cazeinele conținute în micele și pentru că întregul miceliului în general solubil pentru a forma o soluție coloidală. (date actuale despre chimia volumului proteine ​​din lapte P.F.Foks 1. - .. lactate chimie avansată Vol.1 Proteine ​​Fox P.F ...).

fosfat de calciu și interacțiune hidrofobă între submitsellami duce la asocierea miceliilor de cazeină. Hidrofilă porțiunea C-terminală # 61674 cazeină care conține carbohidrați acționează grup în afara miceliile complexe, oferindu-le un aspect „păros“ și simt că este important să le stabilizeze. Baza pentru aceasta este sarcina negativa puternica de carbohidrati.

Dimensiunea micelelor depinde în mare măsură de conținutul de ioni de calciu (Ca ++). Dacă acești ioni părăsesc micelare - de exemplu, prin dializă, atunci este împărțit în submitselly. dimensiunea medie a micelei constă din aproximativ 400-500 submitsell, care sunt combinate așa cum este descris mai sus.

La scindarea C-terminal # 61674 cazeinei micelare pe suprafață - de exemplu, prin acțiunea cheagului - micele începe să piardă solubilitatea și agregate pentru a forma un cheag de cazeină.

În micele intacte există un exces de sarcină negativă, astfel încât acestea se resping reciproc. moleculele de apă deținute de zonele hidrofile # 61674 cazeină, sunt o parte importantă a acestui echilibru. Când eliminarea acestor regiuni hidrofile apa începe să părăsească structura ca un semnal pentru începutul forțelor de gravitație. Forma noi conexiuni - de exemplu, o sare cum ar fi calciu și de tip hidrofob activ.

Rezultatele Lipirea deplasamentului apei, iar întreaga structură este eventual depus pentru a forma un cheag dens.

Temperatura scăzută afectează în mod negativ disocierea micele, circuite care cauzează # 61666-cazeină și eliminarea lor din structura hidroxifosfat de calciu în care este prezentă în formă coloidală în soluție.

Explicația acestui fenomen constă în faptul că # 61666; cazeină este cea mai hidrofobă cazeina fracție, și că interacțiunile hidrofobe sunt atenuate cu scăderea temperaturii. Aceste modificări fac laptele

Notă: Atunci când un exces mare de acid adăugat la cazeină coagulat se va dizolva pentru a forma o sare și un acid.

La aplicarea soluției de acid clorhidric va conține clorhidrat de cazeină, parțial disociate în ioni.

# 61666, cazeină, în plus, după ce a părăsit micelare ușor hidrolizat prin diferite proteaze, conținute în lapte. hidroliza sa de # 61667-cazeină și fracție proteoză are ca rezultat un randament mai mic de brânză obținută datorită faptului că fracțiunea proteoză peptonă deșeurilor în ser. dezintegrare # 61666-cazeină poate duce la formarea de peptide care produc amărăciune și astfel o brânză deteriorare obrazomprivodyaschih palatabilitate.

În acest context, trebuie menționat faptul că, atunci când crud sau pasteurizat și depozitat în lapte rece a fost încălzit timp de 20 de secunde până la 62-65 ° C, # 61666; cazeină și hidroxifosfat de calciu înapoi în micelii, determinând astfel restabilirea totală sau parțială a proprietăților originale ale laptelui.

Capacitatea de precipitare cazeina este una dintre proprietățile caracteristice.

Datorită naturii complexe a moleculelor de cazeină și miceliile formate din ele este precipitarea poate fi cauzată de mulți agenți diferiți. Trebuie amintit faptul că există o mare diferență între condițiile de depunere optime pentru cazeina micelară și forma nemitsellyarnoy - de exemplu, sub forma de cazeinat de sodiu. Următoarea descriere se referă în general la depunerea de cazeină micelară.

Atunci când se administrează în lapte acid sau creșterea bacteriilor în aceasta, produce acid, scăderea produce lapte pH. Astfel, există o schimbare în două etape, în mediul înconjurător micele. Mai întâi coloidală hidroxifosfat de calciu prezent în miceliilor de cazeină se dizolvă pentru a produce ioni de calciu pătrund în structura miceliilor și creează un puternic calciu conexiune internă. Apoi, pH-ul soluției ajunge la punctele izoelectrice ale tipurilor individuale de cazeină.

Ambele aceste procese inițiate modificări în cadrul miceliu, din moment ce creșterea lor prin agregare și mai mult sau mai puțin dens coagulum.

În funcție de valoarea pH-ului final ar fi coaguleze sare cazeină și / sau cazeină în stare izoelectric.

Punctul izoelectric al componentelor cazeină depinde de prezența altor ioni prezenți în soluție. Valorile teoretice ale pH-ului pentru aceste puncte, în anumite condiții, coincid cu valorile reale constituie 5.1-5.3. Soluțiile de sare în condițiile similare celor care sunt caracteristice pentru lapte, intervalul de pH optim pentru precipitarea pH 3,9-4,5, iar valoarea sa practică pentru precipitarea cazeinei din lapte este egal cu 4.7.

Atunci când un mare exces de hidroxid de sodiu se introduce în cazeină precipitat, caseina dizolvat din nou să fie convertită în cazeinat de sodiu, parțial disociabila în ioni. Produsele lactate sunt, de obicei, în intervalul pH 3,9-4,5, care se situează în intervalul acid al punctelor izoelectrice. La primirea cazeină din lapte degresat prin adăugarea de acid sulfuric sau acid clorhidric este adesea selectat pH 4,6.

Lanțul de aminoacizi care formează # 61674; cazeină, este format din 169 de aminoacizi. În acest circuit conexiunea dintre resturile de aminoacizi la pozițiile 105 (fenilalanină) și 106 (metionină) este ușor disponibilă pentru multe enzime proteolitice. Unii dintre ei ataca legătura și scinda lanțul polipeptidic. Terminalul rezultat amină rest cuprinde aminoacizii dintre pozițiile 169 și 106-lea, care sunt dominate de aminoacizi și glucide polari, această secvență care conferă proprietăți hidrofile. Această porțiune a moleculei # 61674; caseină numit glicomacropeptide, excelează în fabricarea brânzei din zer. Restul de # 61674; caseină constând din aminoacizi între 1 și pozițiile 105th, este insolubilă și rămâne în cluster cu # 61665; și fracțiunile cazeină s-. Această parte se numește para # 61674 cazeină. Este folosit pentru a fi ca intregul grup este compus din para-cazeină.

Formarea cheagului datorită îndepărtării bruscă a macropeptide hidrofil și avansând cu natura neechilibru a forțelor intermoleculare. Acest lucru conduce la dezvoltarea și consolidarea legăturilor dintre părțile hidrofobe ale lanțului datorită legături de calciu formate atunci când moleculele de apă sunt conținute în micelele încep să părăsească structura. Acest proces este de obicei numit etapa de coagulare și sinereza. conexiune Scindarea 105-106 în moleculă # 61674-cazeină este adesea numit stadiul primar al acțiunii cheagului și etapa de coagulare și sinereză - a doua etapă a procesului. Există, de asemenea, o a treia etapă a procesului, în care componentele de cazeină cheag vozdeystvuetna mod convențional. Acest lucru se întâmplă în timpul maturării brânzei.

Durata trei etape este determinată în principal de valoarea pH-ului și a temperaturii. Mai mult, al doilea pas este puternic dependentă de concentrația de ioni de calciu și de prezența sau absența micelii de proteine ​​din zer din lapte pe suprafață.

Proteinele din ser numite de obicei proteine ​​din zer.

La scoaterea cazeină din lapte degresat prin orice metodă de depunere (cum ar fi adăugarea unui acid anorganic) în lichid este un grup de proteine, care sunt numite proteine ​​din zer. Atâta timp cât acestea nu sunt supuse denaturant prin încălzire, acestea sunt depozitate la punctele lor izoelectrice. Cu toate acestea, ele sunt de obicei depozitate polyelectrolytes cum ar fi carboximetil celuloză. Punct de vedere tehnic, pentru izolarea proteinelor din zer folosesc adesea materiale similare sau o combinație de încălzire și reglarea pH-ului. Atunci cand se incalzesc lapte proteine ​​din zer sunt denaturate pentru a forma complecși cu cazeină, scăderea caseină capacitatea cheagului expusă și calciu atașați. Cheagul din lapte care a trecut un tratament la temperatură ridicată, nu eliberează zer, așa cum se întâmplă de obicei cu caș, deoarece în acest caz, un număr mai mic de conexiuni în formă de poduri din interiorul moleculelor de cazeină și între ele. Proteinele din zer, în general, și # 61665; lactalbumină, în special, au o valoare nutritivă foarte ridicată. Compoziția lor de aminoacizi este foarte aproape de ceea ce este considerat un optim biologic. Derivații proteinelor serice sunt utilizate pe scară largă în industria alimentară.

Această proteină poate fi considerată o proteină din zer tipic. Acesta este prezent în laptele tuturor mamiferelor și joacă un rol important în sinteza de lactoză în uger.

Proteinele din zer sunt:

Există două moduri de a provoca flocularea și coagularea particulelor caseinat: depunerea de acid și precipitarea enzimelor.

Această proteină se găsește doar în copitate și este o componentă majoră a laptelui de vacă.

La încălzirea laptelui peste 60 ° C începe să se Denaturarea, în care reactivitatea conținând sulf aminoacizi # 61666; lactoglobulina joacă un rol proeminent.

Sulf începe să se formeze o conexiune sub formă de punți de legătură între molecule # 61666; lactoglobulină, între # 61666; și lactoglobulin # 61674 cazeină și între # 61666; și lactoglobulin # 61665; lactalbumină.

La temperaturi ridicate în timpul acestui proces sunt eliberați treptat compuși cu sulf, cum ar fi hidrogenul sulfurat. Acești compuși determina apariția gustului „lapte fiert.“