Soluțiile de proteine - soluții coloidale
Proprietățile soluțiilor proteice determinate de molecule de dimensiuni mari; Proteinele yavlyayutsyakolloidnymi particulele și formează soluții coloidale.
Prin proprietățile soluțiilor proteice includ:
1. Dispersia luminii datorită difracției de particulele coloidale - opalescence. Acest lucru este vizibil mai ales atunci când raza de lumină printr-o soluție de proteine, atunci când vizibil con luminos (efect Tyndall).
2. Soluțiile de proteină, spre deosebire de adevărata posedă skorostyudiffuzii scăzută.
3. Particulele proteice Failure penetrează porii membranei sunt mai mici decât proteinele cu diametrul (membrana semipermeabila). Este folosit in dializa. Purificarea preparatelor proteice din impurități sta la baza muncii „rinichi artificial“, în tratamentul insuficienței renale acute.
4. Crearea de presiune oncotică, adică mișcarea apei spre o concentrație ridicată de proteine, care se manifestă, de exemplu, ca formarea edemului prin creșterea permeabilității vasculare.
5. înaltă vâscozitate ca urmare a forțelor de adeziune dintre molecule mari, care se manifestă, de exemplu, în formarea de geluri și jeleuri.
Proteinele pot fi îndepărtate din soluția
Deoarece Solubilitatea proteinelor depinde de încărcătura și prezența învelișului de hidratare. dispariția unuia sau ambilor acești factori conduce la precipitarea proteinelor și pierderea funcției sale. Unele metode de depunere a face posibilă restaurarea ulterior proprietățile native și a proteinelor de performanță.
precipitarea proteinei Reversibilitatea este cauzată de reținerea structurii primare a proteinei. Restaurarea proprietăților biologice ale proteinei numite renativatsiya (renaturare) fizice, chimice și. Uneori renativatsii pur și simplu eliminați agent de deteriorare.
Denaturarea - ireversibil proteina de precipitare din cauza ruperea legăturilor care stabilizează cuaternar, terțiar, structura proteinei secundare, însoțită de o modificare a solubilității, vâscozitatea, activitatea chimică, scăderea sau pierderea totală a funcției biologice.
Determină o creștere a temperaturii, radiații ultraviolete și microunde, prin acțiune mecanică, ionizare particule încărcate.
Aceasta depinde de natura agentului de denaturare:
· Acizi și baze formează legături de hidrogen cu grupe de peptide,
· Solvenții organici formează legături de hidrogen și provoca deshidratare,
· Obligațiuni formă Alcaloizi cu grupări polare și sistem ruperea legăturilor de hidrogen și ionice,
· Metale grele interacționează cu radicalii încărcate, sarcini negative neutralizați și sistemul de rupere de hidrogen și legături ionice.
Desalinizării - este adăugarea de proteină la o soluție de săruri neutre (Na2 SO4 (NH4) 2 SO4.). desalinizării mecanism cuprinde reacția anioni (SO4 2-) și cationi taxele proteice (+ NH4 + Na.) (grupa NH4 + și COO -). Ca urmare, taxa dispare, și, în consecință, repulsia reciprocă a moleculelor dispare. În același timp, a redus drastic coajă hidrat. Toate acestea conduc la molecule „blocare“ și depunerea.
Deoarece proteinele plasmatice din sânge diferă în mărime, încărcare, structura, este posibil să se ridica astfel de cantități de sare, ceea ce va provoca precipitarea proteinelor mai puțin stabile, în timp ce altele încă vor fi dizolvate.
De exemplu, într-un mod similar, înainte am determinat raportul albumină / globulină în plasma sanguină. Albumine ca mai multe molecule polare rămân în soluție la o soluție de saturație de 50% este săruri neutre, în timp ce globuline în aceste condiții au precipitat. In mod normal, raportul dintre albumina plasmatică / globulină egal cu 1,2-1,8.
Depunerea unui agent de deshidratare
Când adăugați agenți de deshidratare (acetonă, etanol) se produce retragerea din învelișul de hidratare al proteinei. dar nu percepe. Solubilitatea este oarecum redus, dar Denaturarea nu se produce. De exemplu, acesta este efectul antiseptic al etanolului.
Soft schimbarea pH-ului la punctul izoelectric al proteinei conduce la dispariția încărcare. scădere concomitentă în coajă de hidratare și, în consecință, reduce solubilitatea moleculei.
Proteinele diferă unul de altul
Datorită numărului mare de combinații posibile în sinteza proteinelor din aminoacizi 20 există multe secvențe diferite de aminoacizi, dintre care fiecare corespunde unei potențiale proteine. Toate aceste proteine sunt ușor grupate în clase separate, evidențiind o anumită caracteristică - funcții sau caracteristici structurale.
Clasificarea de funcții
În conformitate cu funcțiile biologice recuperate:
· Proteinele structurale (colagen, keratina),
· Enzimatica (pepsina, amilază)
· Transport (transferina, albumina, hemoglobina)
· Produse alimentare (ouă de proteine, cereale)
· Contractilă și motor (actină, miozină, tubulina)
· Protejarea (imunoglobuline, trombina, fibrinogen),
· Reglementare (hormon de creștere, hormonul adrenocorticotrop, insulină).
Clasificarea în funcție de structura
În funcție de forma moleculei a fost proteine globulare și fibroase izolate. In proteine globulare, raportul dintre axele longitudinale și transversale ale <10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуютсякомпактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови. Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.
Prin numărul de lanțuri de proteine într-o singură moleculă este proteine monomerice izolate care au o subunitate (protomer) și proteine polimerice având subunități multiple. De exemplu, proteinele monomerice includ albumină, mioglobina, polimer - hemoglobină (patru subunități), lactat dehidrogenaza (4 subunitatea), creatin kinaza (2 subunitatea),
Conform compoziției chimice a tuturor proteinelor sunt împărțite în simple și complexe. Proteinele simple conțin aminoacizi numai în structura (albumine, globulinele, histone, protamina). proteinelor complexe, altele decât cele de aminoacizi au componente neproteice (nucleoproteine, phosphoproteins, metaloproteinelor, lipoproteine, chromoproteins, glicoproteine).
proteine simple bit
Structura numai proteine simple, reprezentate în lanț polipeptidic (albumina, insulina). Cu toate acestea, trebuie înțeles că multe proteine simple (de exemplu, albumina) nu există într-o formă „pură“, ele sunt întotdeauna în legătură cu orice substanțe neproteice. Ele sunt denumite proteine simple numai pentru motivul că comunicarea cu grupul neproteic a celor slabi.
Albumina - un grup de proteine similare in plasma de sange, cu o greutate moleculară de aproximativ 40 kDa, conține o mulțime de acid glutamic și, prin urmare, au proprietăți acide și sarcină negativă ridicată la pH fiziologic. Ușor adsorbi molecule polare și nepolare sunt transportorul proteinei din sânge pentru mai multe substanțe, în special pentru bilirubină și acizi grași cu catenă lungă.
Grupa diferite proteine plasmatice din sânge, cu o greutate moleculară de până la 100 kDa, ilineytralnye ușor acidă. Ele sunt slab hidratat, comparativ cu albumină mai puțin stabilă în soluție și este mai ușor să se stabilească, care este utilizat în diagnosticarea clinică în „sedimentare“ mostre (timol, Veltman). De multe ori conțin componente de carbohidrați.
Electroforeza globulină ser sunt separate prin cel puțin 4 fracțiuni - # 945; 1-globulină, # 945; 2-globulină, # 946; globulinele și # 947; globuline.