Factori care influențează activitatea enzimei - studopediya
Activitatea enzimatică poate fi îmbunătățită, atenuate sau suprimat datorită influenței unor factori (temperatura, pH-ul, prezența activatori și inhibitori ai concentrațiilor enzimelor și substratului).
Temperatura. Odată cu creșterea temperaturii viteza reacțiilor enzimatice crește. Temperatura optimă pentru acțiunea enzimelor, majoritatea animalelor în intervalul de 40-50 0 C, legume __ 40-60 ° C. La temperaturi mai mari scade activitatea si multe enzime sunt distruse la o temperatură de 70-80 ° C Acest fenomen se numește inactivarea termică și este din cauza căldurii denaturarea proteinelor. La temperaturi scăzute, activitatea enzimei a fost de asemenea redus, dar ele nu colaps.
Temperatura optimă nu este constantă, aceasta depinde de durata expunerii la mediul de temperatură și umiditate, în care acționează enzima. Enzimele sunt foarte sensibile la încălzirea în prezența unor cantități semnificative de apă. In schimb, la o umiditate scăzută și enzime uscate pot rezista la temperaturi apropiate de 100 ° C, fără inactivarea substanțială.
Efectul pH-ului. Fiecare enzimă își exercită efectele în anumite limite destul de îngustă de valori ale pH-ului. Diferite enzime diferă una de cealaltă în valorile optime ale pH-ului. Pentru majoritatea enzimelor hidrolitice, un pH optim în intervalul 3-6.
Prezența activatori și inhibitori. Activitatea enzimatică depinde de prezența în reacție mediu diverse soedineniy.Veschestva care îmbunătățesc activitatea catalitică a enzimelor numite activatori. Activatorul poate acționa ca ioni metalici (sodiu, potasiu, magneziu, calciu, zinc, cupru, mangan, fier) și alte substanțe (ioni de iod, brom, clor, SH-grupuri).
Există, de asemenea, compuși (inhibitori), care suprimă acțiunea enzimelor. Acestea pot fi generale sau specifice. General - sunt cele care inactivează acțiunea enzimelor. Acestea includ săruri de metale grele (plumb, argint, mercur), acidul tricloracetic (TCA) tanin. Specific - valabil numai pentru un anumit grup de enzime. Pentru inhibitori ai enzimei respiratorii și de fermentație sunt compuși halogenați (hloratsetfenol, iodacetamidă, etc.).
Distinge inhibare competitivă și non-competitivă.
În cazul în care numărul de molecule de substrat și inhibitor este comparabil, substratul poate ajunge uneori la rampa de contact. În acest caz, reacția enzimatică nu este terminată, ci doar încetinit. Viteza sa va depinde de cantitatea de inhibitor.
În ambele cazuri, legătura cu enzima inhibitor fragil și astfel de inhibitori sunt numite competitive.
Mai mulți inhibitori de finisare pad, intră în interacțiune chimică cu centrul activ catalitic grupe funcționale distincte, se leagă puternic la enzimă și inhibă acțiunea. Acest tip se numește o inhibare non-competitivă sau ireversibil.
Există, de asemenea, un alosterica (punct de vedere structural) Regulamentul. În plus față de partea de proteine a enzimei centrului catalitic poate fi centrul alosterică, joacă un rol foarte important în reglarea activității enzimei. Acest tip de reglementare se bazează pe modificarea conformației (configurație spațială) a enzimei, ceea ce duce la o schimbare în activitatea sa. Centrul efectori alosterici recunoaște și se leagă. afectând astfel situsul catalitic, schimbarea activității sale. Efectori acționează ca produs final al reacției în lanț sau a altor substanțe cu greutate moleculară mică. Acestea diferă în structura de substrat. Efectorii pot fi negative și pozitive (respectiv crește sau a descrește activitatea enzimatică).
Concentrația de substrat și enzimă.
Viteza de cele mai multe reacții enzimatice este direct proporțională cu concentrația enzimei (Figura 14) în amestecul de reacție (astfel, concentrația substratului este constantă).
Dependența ratei de concentrația substratului de reacție (Figura 15) (concentrația de enzimă este nemodificată) este exprimată printr-o curbă hiperbolică. La concentrații scăzute de substrat de reacție rata crește direct proporțional cu concentrația sa la concentrații mari __ este independent de ea. Rata maximă de reacție poate fi realizată în cazul saturării situsuri active ale substratului enzimatic.
Activitatea enzimatică a fost determinată de viteza de reacție, care la rândul său poate fi determinată fie prin substrat sau o scădere a numărului de produși de reacție.