enzime Bucuresti
este o substanță cu activitate controlată;
Acestea funcționează în condiții blânde organism.
Complexitatea structurii enzimelor. Mecanismul de cataliză enzimatică
Complexitatea structurii enzimelor în natură chimică - proteinele. Spre deosebire de proteinele din enzima activ site-ul este disponibil (AC). AC - este unic pentru fiecare pluralitate de enzime de grupări funcționale de resturi de aminoacizi care sunt strict orientate în spațiu datorită structurii terțiare sau cuaternare a enzimei. AC distinge substrat și siturile catalitice. Substratul - o „mână“ a enzimei. Ea determină specificitatea de substrat a enzimei, adică, afinitatea enzimei la substrat. Substratul - o substanță pe care acționează o enzimă. Anterior, a crezut că interacțiunea dintre enzimă și substrat are loc într-o „blocare și cheie“, adică site-ul activ al enzimei trebuie să se potrivească exact substratului, ca fiind cheia de blocare. Acum se crede că o potrivire exactă între enzima și substratul nu este prezent, apare în interacțiunea enzimei cu substratul (teoria conformității forțată). A doua secțiune în situsul activ - catalitic. El determină specificitatea enzimei, de exemplu, tip de reacție accelerată.
Prin construirea toate enzimele pot fi împărțite în monocomponent (simple sau enzime proteinelor) și din două componente (complexe sau proteid-enzime). Enzime proteinele sunt construite în funcție de tipul de proteine simple, - compuse numai din aminoacizi. Enzime-proteid constau dintr-o parte -apofermenta proteine si o parte non-proteine - coenzima. Apoenzimei determină specificitatea de substrat, și anume Acesta joacă rolul porțiunii situsului activ a substratului, iar coenzimei acționează ca o porțiune de catalizator situs activ, adică Acesta determină specificitatea acțiunii. Coenzime pot fi metale, vitamine și alte substanțe neproteice cu greutate moleculară mică.
Unele enzime având o structură cuaternară poate fi, în plus față de centrul imetallosterichesky AC. Acesta servește pentru reglarea activității enzimei.
Unele enzime două componente au mai multe forme moleculare -izofermenty. Izoenzime - este multiplele forme ale aceleiași enzime, coenzima care au aceeași, dar diferite apofermentami. Isozymes acționează pe același substrat, accelerează aceeași reacție cu ea, dar sunt situate în diferite organe și țesuturi (prezintă o specificitate de organ) și diferă în greutate moleculară, cantitatea de încărcare și alte proprietăți fizico-chimice care să le permită să împartă electroforeză . izoenzime specifice organelor joacă un rol important în diagnosticul bolii de organe, ca patologia unui organ la ieșirile de sânge izoenzimei specifice. De exemplu, lactat dehidrogenaza - o enzimă care accelerează reacția de dehidrogenare este lactat reversibil (acid lactic) - vezi reacția în manual prin directorul alfabetic pe „lactatului.“. Distinge 5 izoenzime LDH: LDG1 - în inima și rinichii; LDG2 - în principal în rinichi, un pic mai puțin decât în inimă; LDG3 - în principal în rinichi; LDG4 - in ficat si muschi; LDG5 - în ficat și mușchi (în comparație cu cantitatea LDG4 LDG5 in ficat si muschi mai mult). izoenzimele LDH diferă unul de altul nu numai în specificitate de organ, dar, de asemenea, structura apoenzimei. apoenzimei LDH este compus din 4 subunități - LDG1 în toate cele 4 prezintă lanțuri ușoare (inimă lanț de inimă ing.). In LDG2 trei lant ușor, un lanț - (. Mușchi lanț din mușchi Eng) grele. În LDG3 2 lanțuri ușoare și 2 lanțuri grele. In LDG4 - trei lanț greu, o lumină în LDG5 - toate cele 4 lanțuri grele. Simplist se poate presupune că LDG1-3 - izoenzimele inima și rinichii; LDG4-5 - izoenzimelor ficatul și mușchii și LDG4 în mod egal stocate in ficat si muschi, iar LDG5 - în principal în mușchi.
Mecanismul de cataliză enzimatică
Orice reacție chimică are loc în coliziune moleculelor de reactanți. Deplasarea moleculelor de reactanți din sistem depinde de prezența energiei potențiale libere. Pentru reacția chimică este necesar ca molecula de materii prime ajunge la starea de tranziție, adică la moleculele reactive au suficientă energie pentru a depăși bariera energetică. Bariera energetică - este cantitatea minimă de energie necesară pentru toate moleculele devin reactive. Diferența dintre produsul inițial al valorilor libere de energie (substrat) și energia care este necesară pentru ca substratul a trecut în starea de tranziție, corespunde cu energia liberă de activare. Viteza oricărei reacții chimice este proporțională cu concentrația de molecule în stare de tranziție.
Toți catalizatorii, inclusiv enzime mai mici bariera de energie a reacției (reduce energia de activare), ceea ce face posibilă o reacție mai rapidă.
Există trei etape în mecanismul de cataliză enzimatică:
formarea unui complex enzimatic de substrat;
formarea „produs de reacție enzimatică“ complex;
clivarea produși de reacție de enzimă.
Prima etapă este diferită de situsul activ al enzimei de prezența proteinei - porțiune, prin care o enzimă este cuplată la substrat și accelerează reacția. crezut mult timp că există o potrivire exactă ( „blocare și cheie“) între enzima și substratul. Acum, cu toate acestea, se presupune că situsul activ al enzimei este adaptată la substratul în reacție (teoria conformității forțate). AC are site-uri de ancorare, datorită care este fixat substratul. Cele mai multe substraturi formează cel puțin trei legături cu enzima. Porțiunea catalitică a sitului activ este responsabil pentru tipul de reacție accelerată.
A doua etapă - funcțional act grup activ pe situsul activ al substratului enzimatic, destabilizatoare conexiunea în aceasta, provocând o schimbare într-o configurație de substrat, polarizarea moleculei sale, conexiunile la tracțiune etc. Aceasta are ca rezultat o transformare chimică a substratului (adică la cursul reacției) și formarea produșilor de reacție, care sunt într-o anumită perioadă datorită enzimei.
Etapa a treia - viteza de reacție depinde de ea. Enzima este separat de produșii de reacție.
Putere mare de acțiune a enzimelor
Activitatea enzimatică Puterea măsurată în catolit. Bowled - este numărul de molecule de substrat supus acțiunii unei molecule de enzimă per minut. De exemplu, puterea este egală cu 1m laminate catalază; putere alfa-amilazei este 240tys.katal.
Distinge specificitatea substratului și specificitatea acțiunii. Specificitatea de substrat este absolută și relativă stereochimie. specificitate absolută - atunci când enzima acționează asupra unui singur substrat, de exemplu, numai zaharazei acționează asupra sucroza, arginase pentru arginină numai etc. specificitate relativă când acționează enzimei asupra unui grup de substraturi sunt de același tip de comunicare, de exemplu, acționează asupra amidonului și glicogen, care au tipul de legături glicozidice amilaza alfa-; pepsina, tripsina și chimotripsina sunt multe proteine ale căror tip de comunicare peptide. Stereochimică Specificitatea - capacitatea enzimei de a acționa numai asupra unuia dintre stereoizomerii posibili ai substratului, de exemplu, acționează asupra fumaratul fumaratgidrotaza, și nu acționează asupra acestuia izomer cis al acidului maleic. Substratul specificitate siturilor substrat datorate în situsul activ, și în enzime două componente apoenzimei.
Specificitatea acțiunii - este capacitatea enzimei de a accelera doar un anumit răspuns. Enzimele pot acționa pe același substrat, dar fiecare accelerează numai o reacție specifică. Se poate observa în multienzimatic complex, de exemplu, piruvat dehidrogenaza. Acest complex include enzime care acționează asupra LOAC. Sunt trei enzimă majoră - 1), piruvat dehidrogenaza (PVK accelerează dehidrogenare sau oxidare); 2) piruvat decarboxilaza (accelerează decarboxilare PVK); 3) acetiltransferaza (combină CoA). Reacție numit decarboxilarea oxidativ al STC. Produsul din această reacție este acidul acetic activ (AUC) - vezi reacția totală cunoscută manual de director alfabetic pe „decarboxilarea oxidarea piruvatului.“. Specificitatea acțiunii enzimei determină o porțiune din situsul catalitic activ, sau coenzimă în enzime din două componente.
Factorii care influențează activitatea enzimelor
Temperatura la care are o activitate maximă de enzime numite optime. Pentru majoritatea enzimelor, temperatura optimă este temperatura de + 35 ° C - + 45 ° C Dacă enzima este plasată în condiții sub temperatura optimă va fi o scădere a activității sale, o afecțiune numită inactivarea reversibilă a enzimei, așa cum dacă ridica din nou temperatura la valoarea optimă, activitatea enzimei se reia. Dacă enzima este plasată în condiții în care temperatura este peste valoarea optimă, va fi, de asemenea, scăderea prroiskhodit în activitatea sa, dar în acest caz o inactivare ireversibilă, deoarece în cazul în care se reia o temperatură mai scăzută pentru activitatea enzimatică optimă. Acest lucru se datorează faptului că căldura cauzează denaturarea moleculei enzimei.
Efectul pH-ului
pH-ul mediului afectează sarcina moleculei de enzimă, și așa mai departe operarea AC. PH-ul optim pentru fiecare enzimă are propriile sale, dar pentru cele mai multe enzime 4 la 7. De exemplu, pentru un alfa-amilază de saliva opt.rN egal cu 6,8. Există excepții, de exemplu, pepsina opt.rN este 1,5-2,0; pentru tripsină și opt.rN chimotripsina este 8-9.
Influența concentrației enzimei și substratului
Cu cât mai mare enzima, viteza de reacție este mai mare. Același lucru se poate spune și despre influența concentrației substratului. Dar, teoretic, pentru fiecare enzimă are o concentrație de substrat saturarea la care toate site-ul activ al enzimei va fi ocupat de substrat și reacția va fi la un anumit nivel (maxim), indiferent de cât de mult nu vom adăuga substrat.
Autoritățile de reglementare pot fi împărțite în activatori și inhibitori. La fel ca acestea, și altele sunt împărțite în specifice și nespecifice. activatori specifice sunt săruri biliare (pentru lipazei pancreatice); acid clorhidric (pentru pepsină); ionii de clor (alfa-amilaza). Pentru activatori nespecifice includ ioni de magneziu care activează kinaza și fosfatazei. Inhibitorii specifici includ peptide terminale în proenzimă. Proenzime - este formele inactive ale enzimelor care sunt activate prin scindarea peptidelor terminale sub influența activatori. Pentru fiecare proenzimă peptida terminală. De exemplu, tripsina este produsă într-o formă inactivă - sub forma de trypsinogen. Acesta a închis hexapeptide terminalul AC care acționează ca un inhibitor specific pentru tripsină. Când este activat, scindează această hexapeptidic și tripsina AC devine deschis, enzima este activă. Pentru inhibitori nespecifici includ săruri ale metalelor grele, cum ar fi sulfatul de cupru. Ele provoacă denaturarea enzimelor.
Inhibarea competitivă - un fenomen atunci când există o asemănare structurală între substrat și inhibitor concurează pentru asigurarea legăturii cu situsul activ al enzimei. În cazul în care inhibitorul este mai mare decât substratul este format inhibitor kompleksferment. Dacă adăugați substrat, se va deplasa inhibitorul. De exemplu, pentru succinat dehidrogenaza Succinat - un substrat și malonat sau oxaloacetatului - inhibitori competitivi. Acest tip de inhibare se referă, de asemenea, o inhibare de produși de reacție. De multe ori produsele de reacție sunt similare cu substraturi. De exemplu, pentru glucoză-6-fosfatazei substrat este glucoză 6-fosfat și glucoză produs.
inhibiția necompetitivă - un fenomen când între substrat și inhibitor nu sunt similaritate structurală. Substrat și inhibitor poate fi contactată simultan cu enzima. Aceasta formează un complex de inhibitor de enzimă-substrat. Inhibitorul se leagă la situsul catalitic al situsului activ și blocați-l. De exemplu, substratul oxidaza enzima citocrom este oxigen, și inhibitori ai sării acidului cianhidric.
reglementarea alosteric a activității enzimei
Unele enzime au o structură cuaternară, în plus față de site-ul activ are un centru de alosteric. În cazul în care se leagă la un activator alosteric, activitatea enzimei crește. Dacă centrul allosteric se leaga un inhibitor allosteric al activității enzimei scade. De exemplu, adenilat ciclaza și guanilat ciclazei sunt enzime cu un tip de reglementare alosteric.
Clasificarea și nomenclatura enzimelor
În primul rând, enzime s-au dat nume arbitrare - pepsina, tripsina, etc. în cazul în care cantitatea de enzime a crescut, a devenit necesară clasificarea acestor substanțe. In 1896 godu Duclos oferit enzime de apel pe suportul pe care acestea acționează cu -ase închidere adăugare, de exemplu, sucraza, etc. Ulterior, sa observat că enzimele pot acționa asupra substanței singure, dar accelera reactii diferite. Prin urmare, în anul 1961, clasificarea enzimelor a fost adoptată la Congresul Biochemical International, care este utilizat în prezent. În ciuda numărului mare de enzime, toate reacțiile, accelerate de acestea pot fi împărțite în 6 tipuri. În acest sens distinge șase clase de enzime:
Oxidoreductazele (OR) - accelerarea reacției redox (OVR);
Transferaze - accelera transferul diferitelor grupe de atomi dintr-o substanță la alta;
Hidrolaze - accelerează scindarea compușilor complecși la simplu care implică cu apă (adică, prin hidroliză);
Liază - accelerare a descompunerii substanțelor de reacție fără apă sau facilitează conectarea grupurilor de atomi la locul de rupere a legăturilor duble;
Izomerază - efectuarea reacției de izomerizare;
Ligază sau sintetaza - accelerează sinteza substanțelor prin cuplarea moleculelor împreună.
Nomenclatorul enzimelor Fiecare clasă este împărțită în mai multe sub-clase (de la 4-13), o subclasă este împărțită în podpodklass fiecare podpodklass conține reprezentanți. De aceea, pentru fiecare enzimă, există un cifru, format din 4 cifre - mai întâi arată numărul clasei, al doilea - numărul diviziunii, al treilea - numărul podpodklassa a patra cifră indică numărul ordinal al enzimei in podpodklasse sale. De exemplu, pancreas cod (p / w) lipaza - 3.1.1.3. Aceasta înseamnă că lipaza p / w se referă la hidrolazelor, (clasa a treia, care accelerează hidroliza) la o primă subclasa - esteraza (adică accelerează hidroliza legăturilor esterice) la prima podpodklassu (adică accelerează hidroliza legăturilor esterice formate de acizi carboxilici), în podpodklasse - al treilea.