Denaturarea și renaturarea proteinelor

Distrugerea conformația nativă a proteinelor este însoțită de o pierdere a funcției, adică. E. Rezultatele într-o pierdere a activității sale biologice. Acest proces se numește denaturare. Denaturarea are loc la legăturile slabe de pauză, responsabile pentru formarea structurii proteinelor secundare, terțiare și cuaternare. Cele mai multe proteine ​​își pierd bioactivitatea lor atunci când se schimbă proprietățile mediului sub acțiunea factorilor puternici în prezența acizilor minerali, baze, atunci când este încălzit sub influența sărurilor de metale grele (Ag, Pb, Hg), solvenți organici, detergenți (compuși amfifili).

Pentru cele mai multe proteine, denaturarea este însoțită de pierderea ireversibilă a activității lor biologice. Cu toate acestea, există exemple de denaturare reversibil sau renaturare, de exemplu, o enzimă ribonuclează. proteină globulară ribonucleaza constând dintr-un lanț de polipeptide în timpul prelucrării # 946; - mercaptoetanol este supus și piardă Denaturarea globula activitatea enzimatică înnădite. Dacă eliminate din agenții denaturante mediu (prin dializă) Activitatea catalitică ribonucleazei este restabilită, adică. E. Sau renaturare se produce proteina renativatsiya. Aceasta înseamnă că ribonucleazei recupereaza spontan dintr-o varietate de combinații posibile de conexiuni este o opțiune care restaurează conformația sa activă biologic.

proteine ​​de protectie Shaperonovaya in vivo

Moleculele proteice medii celulare pot fi conformație instabilă, este într-o stare instabilă, predispuse la agregare și denaturare. Renaturarea proteine ​​intr-o celula este dificil. Dar, în organism există proteine ​​speciale, chaperone, care sunt capabile să stabilizeze proteinele instabile, reface conformația nativă a proteinelor și a proteja împotriva efectelor nocive ale stresului.

protecție Direcții shaperonovoy

· Sinteza Protecția proteinelor și formarea tridimensională conformație activă biologic.

Structura spațială a proteinei (secundară și terțiară) formate în procesul de translație (sinteza proteinelor) asupra creșterii lanțului polipeptidic. Cu toate acestea, într-un mediu cu celule la o concentrație ridicată de biomolecule reactive de ambalare a lanțului polipeptidic independent în spațiul este dificil. Selectarea conformația nativă a proteinei sintetizate asigură proteinele chaperon.

In etapa chaperone-70 sinteză (greutate moleculară de aproximativ 70 kD) cu radicalii lor amino hidrofobi legați la regiunile hidrofobe ale proteinei lanțului în creștere, protejarea împotriva interacțiunilor neautorizate.

.. Pasul final de formare a unei structuri spațiale tridimensionale, adică plierea ridicat de proteine ​​efectuate in cadrul shaperonovogo complex format din 14 de proteine ​​chaperone moleculare - 60, în care, în mod izolat de alte molecule ale mediului celular, proteina este conformația sa unică cea mai stabilă, având activitate biologică.

· Renaturarea, restabilirea conformația nativă a proteinelor.

Este cunoscut faptul că într-un mediu celular cu condiții reduse de viteză ar putea să apară Denaturarea de molecule de proteine. Returnarea starea conformațională activă a proteinelor, adică. E. renaturare lor, celula este complicată de faptul că moleculele sunt denaturate lanțuri polipeptidice desfăcută expuse zone reactive hidrofobe și altele, stabilirea de comunicare cu alte molecule, ceea ce face dificil să se întoarcă structura spațială corectă.

Însoțitorii-60 pentru a ajuta la refacerea structurii native de proteine ​​parțial deteriorate, care intră în complexul shaperonovogo cavitate, în cazul în care nu există factori care împiedică renativatsii. După restabilirea conformație favorabila termodinamic a proteinei înapoi în citosol.

Protejarea proteinelor din factorii daunatoare.

O astfel de protecție efectuează grup special de chaperones, numit inductibile, t. E. Sinteza lor în condiții normale și nezachitelny dramatic îmbunătățită prin acțiunea asupra corpului factorilor excesive. Acest grup de chaperones aparțin proteinelor de șoc termic. t. k. au fost observate pentru prima dată în celule după expunerea la temperaturi ridicate. proteine ​​de șoc termic, legarea la celulele corpului nostru, le scut, prevenirea degradării în continuare sub influența temperaturii ridicate, temperatură scăzută, iradiere cu ultraviolete, schimbarea bruscă a pH-ului, concentrația substanțelor prin acțiunea toxinelor, metalelor grele, pentru produse chimice otrăvire, în timpul hipoxie, cu infecție și alte situații de stres.

Violarea plierea proteinelor poate avea implicații majore clinice. Prioni - proteine ​​care sunt matricea de a perturba pliere proteine ​​celulare proprii c PrP. Rezultatul este o forma de proteine ​​PrP Sc. care conține o proporție mare de # 946; G-structură capabilă să formeze agregate mari și rezistente la degradarea proteolitică. boli prionice pot începe cu infecție (boala vacii nebune, scrapie, boala Kuru) sau mutație (boala Creutzfeldt-Jakob).

CONTAIN conțin numai o parte proteină (apoproteina)

aminoacizi și componenta nonproteinici

componenta neproteic a proteinelor complexe pot fi reprezentate de diverse substanțe.