denaturarea proteinei

Pentru a indica procesul prin care se pierd proprietățile proteinei native, utilizarea pe termen Denaturarea.

DENATURATSIYA- această privare de proteine proprietățile sale naturale, native, însoțită de distrugerea cuaternara (dacă era), structura terțiară și uneori secundară a moleculei de proteină care duce la distrugerea legăturilor disulfurice și tipuri slabe implicate în formarea acestor structuri. Structura primară este păstrată, deoarece se formează prin legături covalente puternice. Distrugerea structurii primare poate să apară numai ca rezultat al hidrolizei moleculei de proteină prelungită prin fierbere în soluție acidă sau alcalină.

Factorii care cauzează denaturarea proteinelor

Factorii care cauzează denaturarea proteinei poate fi împărțită în fizică și chimică.

factori fizici

1. temperaturi ridicate. Pentru diferite proteine caracteristice de sensibilitate diferită la căldură. O parte a proteinei este supusă Denaturarea, chiar si la 40-50 0 C. Astfel de proteine sunt denumite termolabile. Alte proteine denaturate la temperaturi mult mai mari, acestea sunt stabile termic.

2. Radiațiile ultraviolete

3. X-ray și expunerea la radiații

5. Efecte mecanice (de exemplu, vibrații).

factori chimici

1. Acidul concentrat și alcaliilor. De exemplu, acidul tricloracetic (organic), acid azotic (anorganic).

2. Săruri de metale grele (de exemplu, CuSO4).

3. Solvenții organici (etanol, acetonă)

4. alcaloizi din plante.

5. Ureea în concentrații mari

5. Alte substanțe care pot perturba tipuri mai slabe de obligațiuni în moleculele proteice.

Impactul factorilor de denaturare utilizat pentru a steriliza echipamente si instrumente, precum și antiseptice.

Reversibilității Denaturarea

Într-un tub de testare (in vitro), adesea este - un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasat în condiții similare cu un nativ, ea poate renatureze, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este toate proteinele.

In vivo, în organism, poate fi rapid renaturare. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice, cunoscute ca „proteine de șoc termic“ sau „proteine de stres“.

proteine de stres

Există mai multe familii ale acestor proteine, acestea diferă în greutatea lor moleculară.

De exemplu, proteina cunoscut hsp 70 - masa de soc termic de proteine de 70 kDa.

Aceste proteine exista in toate celulele corpului. Ei efectua de asemenea funcția de lanțuri polipeptidice de transport gratuit prin membrane biologice și să participe la formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteină. Aceste funcții sunt denumite proteine de stres Chaperone. Când diferite tipuri de stres sunt induse sinteza proteinelor: corp atunci când sunt supraîncălzite (40-44 0 C), boli virale, intoxicațiile cu săruri de metale grele, etanol, și altele.

molecula de proteine de șoc termic este format din două globulelor compacte conectate la lanțul liber:

Diferite proteine de șoc termic au planul general de construcție. Ele conțin toate domeniile de contact.

Diferite proteine cu funcții diferite pot conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine de legare de calciu au aceleași pentru toate domeniu responsabil pentru legarea de Ca + 2.