Kofermenty - l

KOFERMENTY (co lat. - Prefix însemnând consistență și enzime) (coenzime), Org. p. Conn. necesare pentru punerea în aplicare a katalitich. acțiunea enzimelor. Acestea din insule, spre deosebire de componenta de proteină enzimă (apoenzimei), au un relativ mic mol. în greutate și, de obicei, stabil termic. Uneori, sub K. implică orice nizkomol. în insulele, parte-ryh necesare pentru manifestarea katalitich. acțiune enzimatică, în Vol. h. și ioni. de ex. K +. Mg 2+ si Mn 2+. K. situat în situsul activ al enzimei și, împreună cu substratul și funcțiile. centru activ activează grupuri. complex. K. trebuie să aibă cel puțin două porțiuni funcționale sau grupuri responsabile pentru specificitatea. legarea la apoenzimei și substrat. Adesea K. ferm legată de apoenzimei - formă cu acestea complecși disociabile dificile sau nedissotsiiruyuschie sau cuplat la catena polipeptidică printr-o legătură covalentă (de exemplu K. numit prostetich grup ..). În acest caz, K. rămân de obicei în enzimă în toate etapele katalitich. p-TION. Exemple de astfel de K - (. Vitamina B 6 cm) flavin coenzime (. Vezi riboflavina) și piridoxal-5'-fosfat. disociază ușor K-K-Purtătorii sunt, de obicei o acțiune la ryh asociată cu trecerea de la o moleculă la alta enzimă. exemplu K. Nek-. NAD (nicotinamid adenin dinucleotid, niacină cm.), În funcție de katalitich. p-tiile în a-ryh participă, pot funcționa ca prostetich. grup sau să părăsească situsul activ al enzimei. Zeci org. Conn. efectuarea Fct în K. Aceste insule conțin, de obicei un sistem de p-legături conjugate și (sau) heteroatomi. Mulți K. cuprind ca reziduu component structural molecula de vitamina (adică. Se numește. Formele Coenzima de vitamine). Există două grupuri care aparțin primului grup K. K. implicat în p-țiile la-ryh convertit. substratul este catalizată de o singură enzimă. În acest caz, K poate fi regenerat după fiecare katalitich. Actul ca parte a enzimei care catalizeaza conversia. substrat sau co-substrat. În acest ultim caz, regenerarea este realizată K. și colab., Într-o enzimă conjugat TION p (în care p-tiile opoziția K. și substratul este condiționată). al doilea grup K. implicat în activarea și transferul moleculelor de substrat (sau părți ale acestora) de la o enzimă la alta. În acest caz, substratul este inițial reacționat cu un K în situsul activ al enzimei, pentru a forma un conn suficient de stabile. la-Roe pot fi transferate intacte in interiorul celulei altora. enzimă la situsul activ la- katalitich efectuate. convertit. substrat și concomitent. regenerare complexă Formarea apoenzimei K. K. - un mod de reglementare a activității unei enzime din organism (vezi enzime regulatoare.). Următoarele sunt cele mai importante nicotinamidă K. K - forma coenzimă de vitamina niacina. Acest grup K. diseminarea universale (acestea se găsesc în aproape toate celulele vii) și biol. Rolurile includ NAD (formula I, R = H) și fosfat nicotinamid adenin dinucleotid sau NADP [I; R = PO (OH) 2], precum și recuperat (pe inelul de piridină) sub forma acestor comp. (Resp., NADH și NADPH). Naib. Biochem majore. f-TION de K - participarea la transferul de electroni și a hidrogenului din substraturi oxidate

oxigen în respirația celulară. Cu ajutorul DNA sau ANPH conectate disociindu ferm sau ușor, enzimele dehidrogenază (de ex. Alcool dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaza) cataliza convertit reversibil. alcooli, acizi hidroxi și a anumitor aminoacizi la aldehidele corespunzătoare. cetone sau de acid ceto. K-flavin formă coenzima de vitamina riboflavină. Printre oxidoreductaza lanț respirator implicat în transferul de electroni și hidrogen sunt importante enzime flavoproteinelor care conțin ca prostetich. grupă mononucleotidă flavin (FMN, Ila) și flavin adenin dinucleotid (FAD; IIb). In anumite enzime (de ex. In succinat) legătura covalentă cu apoenzimei FAD format grup pirofosfat și K. imadazolnogo histidina atom N al inelului. Restaurarea flavin K. printr-un număr de intermediar. etape care implică formarea de radicali.

Acasă f-K-TION de transport flavin de electroni (hidrogen) în okislit.-restaurare. lanț de NADH și succinat de a-vă la citocromii. Flavoproteina catalizează, de asemenea abundente. p-TION, mecanismul cuprinde un transfer de electroni pas-ryh; oxidare restaurat. pentru a forma un Glutathione -K (III) amida-lipoic ai kobamidnogo sinteza de ATP si vitamina B coenzima 12. oxidarea glucozei și altele.. anumitor enzime care catalizează conversia unui-dialdehidă într-un-hidroxiacizi, derivați de izomerizare maleic-ai în derivați ai fumaric-ai (maleat - cis - -izomeraza trans) enolizare și hidrocarburi aromatice. a-ceto acizi (fenilpiruvattautomeraza).

K. porfirinovyi conținând macrociclul. Aceste K în compoziția anumitor enzime (de ex. Citocrom a, b și c, citocrom c oxidaza) implicate în respirația celulară. adenozintrifosfat (vezi acidul Adenozinfosfornye.) - enzime AK care catalizează transferul Ch. arr. grupările fosfat și pirofosfat (de ex. fosfotransferază), pe în dec. substraturi în toate organismele vii. Cazurile sunt cunoscute transferul de reziduuri 5'-dezoksiadenozilnogo din ATP trifosfat clivaj. Coenzima A (KoASH, CoA; IV) - formă coenzimă de acid pantotenic vitamina. Enzimele care conțin această K. catalizeaza p-TION, care joacă un rol important în ciclul de tricarboxilici la-t. Acest ciclu începe cu biosinteza acetil coenzimei A [KoASC (O) CH3], ca urmare a transferului unui grup acetil la KoASH cu piruvic la tine (enzimă - piruvat) și apoi formarea citricele la tine prin transferul grupării acetil din

KoASC (O) CH3-on atsetilschavelevuyu la (sintaza-enzima citrat). Coenzima A -. K. și enzime implicate în glioxilatului ciclului, oxidarea și sinteza grași k-t, biosinteza steroizi, carotenoide, isoprenoids, lipide neutre, etc. In toate cazurile, acționează ca KoASH interm. acceptor și transportor decembrie reziduuri acide, la- supus acil compuse - CoA orice transformări sau transmise nemodificat la anumiți metaboliți. În toate cazurile, KoASH legate de acil reziduuri legătură tioester. tetrahidrofolic (FH4; V) - formă coenzima de vitamina acid folic. Este enzime K. catalizează transferul grupurilor one carbon [CH3 CH2 CH, CHO, CH (= NH)] în biosinteza purinelor și pirimidine anumitor aminoacizi. FH4 - K. enzime cheie în biosinteza heterociclu timidina (de exemplu, timidilat.) - fragment structural al moleculelor de ADN.

Piridoxal-5'-fosfat (VI) Forma coenzimei de vitamina B 6. Printre plural. enzime care catalizează conversia a-aminoacizi, r. h. racemizare lor, Pere nirovanie, decarboxilare. eliminarea sau substituție la b- și g atomi de carbon. DOS. pas în mecanismul de formare a p-tiile rezultate interacțiunea bază Schiff. un amino grup

la-vă și o grupare carbonil K. (vezi. de exemplu. aspartataminotransferază, Izomerazy). Tiamindifosfata (tiamina, cocarboxylase, THP; VII) - forma coenzima de vitamina tiamina. K. multe altele. enzime care catalizează conversia acizilor a-ceto

și cetoza în t. h. decarboxilarea (enzimă piruvat decarboxilaza) și oxida. decarboxilarea piruvatului-vă (în acest ultim caz implicând lipoic-te), formarea și descompunerea unei-hidroxicetone și dicetone sub influența fosfolipide și transcetolază. De reacție. Center THP - atom C în poziția 2 a inelului thiazolium (desemnat de un asterisc) la-ing formează cu ușurință un carbanion care rezultă din eliminarea N +. Mecanismul katalitich. p-TION include în mod tipic formarea legăturii covalente ce rezultă din interacțiune. substrat (sau fragment al acestuia) cu carbanion. Biotina (VIII) - enzime AK care catalizează transferul grupării de CO 2 în inversabil p-tiile carboxilarea. molecula biotina legată la legătura peptidică apoenzimei formată de gruparea carboxil și gruparea de e-amino a lizinei în apoenzimei (numită biotinillizinovy ​​reziduu. biocitin). grup portabil CO 2 se leagă reversibil la atomul din poziția 1 „de biotină. Una dintre cele mai importante enzime din rom-biotin efectuează Fct K. - carboxilaza piruvatului.

Ea catalizează ATP - formarea dependentă de oxaloacetică p-TION la tine din piruvic și HCO - 3. Kobamidnye K. (kobalaminovye K. f-ly cm Art Vitamina B 12 ..). Acest grup include două K - methylcobalamin și 5 „- dezoksiadenozilkobalamin. Primul implicat in compozitia enzimelor care catalizează transferul CH3 de exemplu. în sinteza metioninei din homocisteină. Biol. rol de sprijin K. este participarea în compoziția enzimelor în katalitich. Conversiile dioli în aldehide (propandioldegidrataza) la aldehide alcanolarnine (etanolamina - amoniac-liază) și ribonucleotide în dezoksiribonukleotidy (ribonucleotide reductaza), metilmalonil-CoA la succinil-CoA (metilmalonil-CoA mutaza). O caracteristică importantă a SoChS de comunicare K-homolysis în katalitich. p-tiile. exemplu K. Nek-. adenozin-5'-unu-dezok siadenozilkobalamin (kobamamid) tiamindifosfata (cocarboxylase), flavin adenin dinucleotid (flavinat) utilizat ca lek. Fri-wah; K. mulți liganzi în cromatografia de afinitate. Lit:. Coenzime, ed. V. A. Yakovleva, M. 1973; M. Dixon, E. Webb Enzymes Lane. din limba engleză. m 1-3, MM 1982.; Dugas H. Penny K. Chimie Bioorganic. per. din limba engleză. M. 1983, p. 398486; Lehninger A. Bazele de Biochimie, Acad. din limba engleză. Vol. 1. M. 1985, p. 275-301; chimia organică totală. per. din limba engleză. Vol. 10, M., 1986, p. 580-648. A.M. Jurkiewicz.

Chimice Enciclopedia. - M. sovietic Enciclopedia. Ed. I. L. Knunyantsa. 1988.