Great Enciclopedia sovietică - contracția musculară

contracția musculară

contracția musculară, scurtarea musculare. ca urmare a care produce un lucru mecanic. M. p. El oferă posibilitatea de animale și oameni la mișcări arbitrare. Cea mai importantă componentă a țesutului muscular - proteinele (16,5-20,9%), inclusiv contractile, condiționată de capacitatea mușchilor de a contracta. Proteinele considerabile miofibrilară interes mehanoaktivnye al căror studiu a fost initiat Kuehne B. (1864). Date importante care caracterizează proprietățile biochimice mehanoaktivnyh proteinelor musculare au fost preparate A. Ya. Danilevskim (1881-1888) fizico-chimice și. In prima jumatate a secolului al 20-lea. V. A. Engelgardt și M. N. Lyubimova (1939), a constatat că principalele proteine ​​contractile musculare - myosin - are adenozintrifosfataznoy activitate, în timp ce A. Szent-Györgyi și Straub FB arătat (1942-1943), care este parte a prezentului compoziția proteinei miofibrilară este compusă în principal din 2 componente - actina si miozina. Interacțiunea acestor proteine ​​fibroase sta la baza fenomenului de reducere a unei game largi de organite contractile și organelor de mișcare (vezi. Muscle). Schimbarea periodică a stării fizice a proteinelor musculare, posibilitatea de contracție și de relaxare a mușchilor și a performanțelor de lucru mecanic alternativ, în mod evident, este legată de anumite procese biochimice da energie. Engelhardt și Lyubimov (1939-1942), sa constatat că interacțiunea filament miozinei în mod specific pregătită cu soluție de ATP schimba dramatic proprietățile lor mecanice (elasticitate și extensibilitate). Simultan defalcare a ATP pentru a forma ADP și fosfat anorganic. Aceasta descoperire a pus bazele pentru o nouă direcție în biochimie - Mechanochemistry M. p. În viitor, Szent-Györgyi și Straub au arătat că adevărata miozina proteine ​​contractile nu este, și complexul său cu actina - actomiozin. Reducerea prin reacția cu ATP este supus atât înmuiate în fibrele musculare glicerol apă sau 50%, și fire realizate din gel actomiozin (sinereză gel). Aceste experimente confirmă că energia. necesare pentru contracția musculară, este eliberat ca urmare a interacțiunilor actomiozin cu clivaj ATP al acestuia din urmă la ADP și H3PO4. Aceasta eliberează o cantitate mare de energie (8-10 kcal sau 33,5-41,9 kJ per 1 mol de ATP). Cu toate acestea, mecanismul real al acestei reacții este încă neclar. Se crede că gruparea fosfat terminal al interacțiunii ATP cu actomiozin transferate la myosin fără formarea intermediară de căldură pentru a forma bogată în energie formă fosforilată actomiozin capabile de reducere. . Miozina Masă moleculară determinată prin ultracentrifugare, este aproape de 500 de mii de molecule miozinei poate fi scindată fără a rupe legăturile covalente în subunitatea mică (Fig 1.): Două lanțuri „grele“ polipeptidă având o greutate moleculară peste 210 000 sau 2 (pentru alții. date, 3) scurt () polipeptida „light“, cu o greutate moleculară de aproximativ 20.000 fiecare. Prin microscopie electronica, molecula de miozină este format din cel puțin 2 părți - un „cap de“ îngroșat și o lungă „coadă“. Lungimea totală a moleculei - aproximativ 1600 A. Un mare număr de aranjate corespunzător în macromoleculele spațiu myosin formează o fibră groase (miozina) fire striat. În formarea legăturilor încrucișate între punți groase (miozina) și subțire (actina) firele direct implicate aparent „cap“ a moleculelor de miozină. Monomerul actină greutate moleculară este aproape de 46 000 (luate anterior circa 70.000). Setare și structura sa primară: numărul, natura și secvența includerii într-un lanț polipeptidic al resturilor de aminoacizi. Moleculele de actină filamentos (F-actina) formate lanțuri spirale 2 constând dintr-o multitudine de granule - molecule de actină globulară (actina monomer, sau F-actin). Cele sarcomeres striați toroane din fibre F-actin delimitat spațial din filamente de miozină. Sistemele de reacție ale celor două tipuri de filamente prin energia eliberată prin clivaj ATP în prezența ionilor de Ca2 + (Fig. 2). . Din moment ce mușchii de la ATP este în mod constant consumată în activitatea musculară prelungită a bifazice nevoie de recuperare continuă a ATP - resintezei sale. Resinteza ATP din ADP și H3PO4 este asociat cu o serie de transformări da energie. Cele mai importante sunt: ​​1) transferul unei grupări fosfat de la fosfocreatina (crp) către ADP. Această reacție asigură o rapidă, care apar chiar și în timpul contracției musculare, ATP resinteza din cauza consumului de creatina; 2) glicogenoliza sau glicolizei (descompunerea glicogenului sau glucoză pentru a produce acid lactic); 3) respirația tisulară (formarea de ATP in mitocondrie fibrelor musculare prin energia de oxidare în principal, carbohidrați, acizi grași nesaturați și fosfolipide). O anumită cantitate de ATP poate fi format ca rezultat al reacției ADP miokinaznoy 2 ADP>