Enzimele sunt selective în acțiunea lor
Specificitatea. și anume selectivitatea ridicată a acțiunii enzimelor, bazate pe complementaritatea structurii substratului și situsul activ al enzimei.
1. stereospecificitate - cataliza este doar unul dintre stereoizomeri, de exemplu:
- specificitate pentru L- sau D-aminoacizi - de exemplu, aproape toate enzimele umane interacționează cu L-amino acizi,
- specificitate pentru izomerii cis și trans. De exemplu, aspartase reacționează numai cu izomerul trans - acidul fumaric, dar nu și cu maleat (izomer cis).
Stereospecificitate aspartase la izomerul trans al substratului
2. specificitate absolută - enzimă cataliză produce numai o singură substanță. De exemplu, scindarea ureei prin ureazei.
reacția ureei divizare
3. Grupa specificitate - substraturi de cataliză cu caracteristici structurale comune, și anume în prezența unei anumite legături chimice sau un grup:
- de exemplu, prezența unei legături peptidice. • subtilisină bacteriană enzimă specifică pentru o legătură peptidică indiferent de structura aminoacizilor constituenți, • decalaj pepsina catalizeaza legăturii peptidice formate de grupele amino ale aminoacizilor aromatici, • Trombina scindează o legătură peptidică numai între arginină și glicină.
- de exemplu, prezența grupărilor OH. alcool dehidrogenaza oxidează la aldehide monohidroxilici alcooli (etanol, metanol, propanol).
4. relativă de specificul fiecărui grup - conversia substraturilor la unele caracteristici comune. De exemplu, citocrom P450 oxidează numai o substanță hidrofobă, din care există aproximativ 7.000.
mecanisme de specificitate
In termeni generali, se ajunge la interacțiunea complementară de enzimă și substrat. În acest caz, grupările funcționale ale substratului interacționează cu grupările funcționale ale enzimei corespunzătoare. Prezența specificitatea de substrat a celor două ipoteze pentru a explica:
1. Teoria Fisher (Model „matrice rigidă“, „key-lock“) - situsul activ al enzimei aderă la substrat și nu se schimbă configurația când este atașată. Acest model explică bine specificitatea absolută, dar nu un grup.
Reprezentarea schematică a teoriei lui Fisher
2. Teoria Koshland (modelul „indus fit“, „mână-mănușă“) - implica flexibilitatea site-ului activ. Racordarea la porțiunea de ancorare a substratului determină o schimbare în configurația centrului catalitic al enzimei, astfel încât forma sa corespunde formei substratului.