Cathepsins - sistem antioxidant în hipoxie fetală intrauterină - materiale

Cathepsins - (. Din greacă kathepso-digest) enzime din clasa hidrolaze care catalizează hidroliza legăturilor peptidice. S-au găsit în animale și țesuturi umane. proteoliză non-specifice joacă un rol important în reglarea metabolismului proteinelor, în care proteinele organismului sunt în mod constant în curs de actualizare.

Conform structurii site-ului activ există trei grupuri principale de catepsine. In grupul de catepsine, care conține reziduul site-ul serină activ (așa numita serină amidgidrolazy) cuprinde catepsina A (serină carboxipeptidază A1) și catepsina G. Grupul extensiv este format catepsinele conținând cisteină situs activ (tiol amidgidrolazy). Acest grup include catepsine B, C, H, L, N și S. Catepsina K, care conține situsul activ aspartic rest de acid (așa-numita carboxil amidgidrolazy) includ catepsina D și catepsina asemenea E Catepsina G a exprimat puternic activitatea transpeptidaznoy - catalizează transferul oligopeptidelor în peptide sau aminoacizi. Este cunoscut sub numele de catepsină F, care catalizează scindarea proteoglicani. Acesta este inhibată de anumite imunoglobuline, nu este sensibil la acțiunea diizopropil fluorofosfat, pepstatin și reactivi care interacționează cu o grupare SH [16, 38].

In timpul sarcinii, există activarea proteoliza. Creșterea trimestru I în activitatea proteolitică poate fi asociată cu procesele în curs de desfășurare în perioada de implantare și placentation. trimestru II caracterizat încheierea perioadei de formare a placentei și intrarea în faza a operației activă care asigură imunosupresie. În trimestrul III cresc activitatea inhibitoare a legăturii sistemului proteolitic poate fi asociată cu potențialul de creștere de coagulare a sângelui, hipercoagulabilitate. Inainte de activare nastere a proteolizei este asociat cu creșterea activității fibrinolitice a trophoblast. După naștere există activitate crescută a inhibitorilor proteazei care pot fi considerate ca un răspuns compensator de protecție [16].

Catepsina D - proteaza majoră lizozomale, reflectă capacitatea celulelor de a raschepleniyu proteine ​​si joaca un rol important in proteoliza intracelulare.

Cathepsin D există în forme multiple cu pI de la 5.8-7.2 [14, 16]. Activitatea maximă observată la pH 2,8-4,0.

Catepsina D - endopeptidase, hidrolizarea legăturile peptidice ale resturilor hidrofobe de aminoacizi formate, din care unul - aromatic. Cel mai bun substrat este hemoglobină. Enzima racscheplyaet multe substraturi naturale: substanța P, somatostatina, prolactina. b-lipotropina, b-endorfină.

Catepsinei D este implicat în reglarea dezvoltării celulelor și moartea sa celulară programată, care este asociat cu procesele sistemului proteoliza-antiproteoliz în care există un dezechilibru atunci când HVGP. Prin urmare, este de interes pentru a studia activitatea catepsinei D în timpul sarcinii patologice.

Definiți conceptele de căldură și temperatură. Cum sunt aceste valori, unitățile de măsură? Cât timp durează să-și exercite puterea în 700w pentru a pierde in greutate pe
Temperatura - grade corp caracteristic încălzit. Căldura din energia cinetică a părții interioare a substanței, determinând mișcarea aleatoare de intensitate a moleculelor și atomilor care o constituie substanță. O măsură a intensității mișcării.

Clasa hamesifonofitsievye - chamaes1phonophyceae
Aici sunt epifite alge unicelulare, diferențiate pe partea de sus și de jos, care sunt atașate la substrat și formele filamentoase, construite din celule cu pereți groși izolate. Propagare - prin endospo.

Materiale. Reactivi pentru sonde de ARN
Pentru sonde de ARN marcate uniform necesar aceiași reactivi ca și pentru reacțiile de scindare cu RNază. Aici vom prezenta condițiile de utilizare a ARN polimerazei în timp și SP6 promotori de bacteriofag T7 și TK. Mai multe informații.