1) Clasificarea hormonilor de localizare retsetorov

În funcție de localizarea receptorilor in celule tinta hormonii pot fi împărțite în trei grupe.

Primul grup este format hormoni lipidelor. Ca solubil în grăsime, pătrund ușor membrana celulară și interacționează cu receptorii localizați intracelulară, -ca o regulă, în citoplasmă.

Al doilea grup de hormoni proteine ​​și peptide. Ele sunt compuse din aminoacizi și în comparație cu hormoni natura lipide au o greutate moleculară mai mare și mai puțin lipofilă, din cauza căreia o traversează ușor membrana plasmatică. Receptorii acestor hormoni sunt la suprafața membranei celulare, astfel încât proteine ​​si peptide hormoni nu penetrează în celulă.

Al treilea grup chimic cuprinde hormoni cu greutate moleculară scăzută, hormoni tiroidieni, formate din două resturi de aminoacizi legate împreună o legătură eter. Acești hormoni pot pătrunde cu ușurință în toate celulele corpului și interacționează cu receptorii localizați în nucleu. Receptorii aceeași celulă poate avea toate cele trei tipuri, și anume, localizate în suprafața nucleului citosol și membranei plasmatice. În plus, aceeași celulă poate prezenta receptori diferiți de același tip; de exemplu, pe suprafața receptorilor membranei celulare pot fi diferiți hormoni peptide și / sau proteine.

mediatori secundari: 1) nucleotidele ciclice (cAMP și cGMP); 2) calcică și 3) metaboliților fosfatidilinozitol.

receptor al hormonului de aderare permite acesteia să interacționeze cu proteina G. Dacă G-proteina activează adenilat-ciclazei ciclic sistem AMP, este numit Gs proteina. Stimularea adenilat ciclazei asociată cu membrana enzimei prin Gs proteina catalizează conversia sumei mici prezente în ATP citoplasmă în AMPc din interiorul celulei.

Următorul pas este mediată prin activarea dependentă de cAMP protein kinaza care fosforilează proteine ​​specifice in celula, declanșând reacția biochimice care asigură răspunsul celular garantat la hormon.

Odată ce cAMP format în celule, asigură activarea secvențială a mai multor enzime, adică, reacție în cascadă. Astfel, prima enzimă activează un al doilea activat, care activează al treilea. O problemă a acestui mecanism este că un număr mic de molecule activate adenilat ciclaza, poate activa un număr semnificativ mai mare de molecule în următoarea etapă a reacției în cascadă, care este o metodă de a intensifica răspunsul.

Ca urmare, datorită acestui mecanism, o cantitate neglijabilă de hormon care acționează pe suprafața membranei celulei declanseaza cascada puternic de activare a reacțiilor.

În cazul în care hormonul interacționează cu receptorul. conjugat cu inhibitor al proteinei-G (Gi-proteina), aceasta reduce formarea de cAMP și ca urmare, scade activitatea celulei.

2) Hemoglobina, structura sa, sinteza, specii. Hemoglobinopatii.

Hemoglobina - o hemoproteină cu o greutate moleculară de aproximativ 60 de mii de colorare eritrocit în culoare roșie la legarea moleculelor O2 cu ioni de fier (Fe ++) .. Umuzhchin în 1 litru de sânge conține 157 (140-175) ggemoglobina. uzhenschin - 138 (123-153) g.Molekula hemoglobinei este format din patru subunități ale hemului asociate cu partea de proteine ​​a moleculei globinei. formate din lanțuri polipeptidice.

Hemoglobina este format din proteine ​​globinai zhelezosoderzhaschegogema. Cea mai mare parte a hemoglobinei la adulți este format din două alfa și două lanțuri beta-globinei (de 141 și 146 aminoacizi, respectiv). Fiecare lanț globinei este construit molecula hemului; conținute în acesta svyazyvaetkislorod atom de fier. Transporta oxigenul poate doar fierul bivalent.

Fiecare moleculă de hemoglobină este format din două lanțuri de alfa-globinei globinai dvebeta care sunt codificate de gene cluster genei globinei alfa și clustere beta-globinei sunt mamifere de pe cromozomi diferite.

Aceste gene sunt clustere situate: genele care codifică lanțul alfa și similar cu lanț zeta lor - pe cromozomul 16 și genele care codifică beta-lanț și similari lor gamma, delta și epsilon - na11- cromozom. În mod normal, hemoglobine cuprind două circuite ale primului grup (alfa sau zeta) și două - al doilea (beta, delta, epsilon sau gamma).

-Hemoglobina (hemoglobinopatii) - grup de anemii hemolitice ereditare, tulburări cauzate de structura primară a hemoglobinei (kachestvennyegemoglobinopatii) sau sinteza lanturilor globinei (kolichestvennyegemoglobinopatii).

Descrisă aproximativ 500 hemoglobine anormale care cauzează hemoglobinopatii. Din hemoglobinopatii calitative în practica clinică, cea mai frecventă a siclemie (B HbSglu poziția a șasea, cu N-terminal este înlocuit cu o valină în p lanțurile hemoglobinei, eritrocitelor ia forma secera, stază de sânge are loc, hemoliza) de cantitativ - talasemie majoră (genetic din cauza încălcării uneia sintezei normale a lanțurilor hemoglobinei) sau anemia Cooley (anemie hemolitică, suferă sinteza hemului și a metabolismului fierului, a redus numărul de NbA1, NbA2 și creșterea HbF). Prevenirea include o serie de măsuri (consiliere genetică, diagnosticul prenatal), pentru a reduce semnificativ numărul de pacienți născuți.

3) pacientul are oboseala, incapacitatea de a munci fizice-vypol neniyu. In studiul celulelor musculare derivate prin biopsie, am constatat trigliceride de incluziune mare concentrație de carnitină este de 5 ori mai mic. De ce în această boală reduce dramatic capacitatea de Xia de a efectua activități fizice pe termen lung? Scrierea vor procesul de Muln la care este carnitină.

Hipoglicemia, afectarea B-oxidare

transportul acizilor grași în mitocondriile din citosol poarta carnitina.