Substanțe biologice active

Fiind proteine, enzime au toate proprietățile lor. Cu toate acestea, biocatalizatori au o serie de calități specifice, de asemenea, care rezultă din natura lor de proteine. Aceste calități distinge enzime din catalizatori convenționali. Acestea includ enzime termolabilității, dependența acțiunilor lor asupra valorii pH-ului, specificitatea, și, în final, susceptibilitatea la influența activatori și inhibitori.

enzime termolabilității datorită faptului că temperatura, pe de o parte, acționează asupra părții de proteină a enzimei, rezultând într-un valori prea mari pentru denaturarea proteinei și reducerea funcției catalitice, iar pe de altă parte, influențează viteza de reacție de formare a complexului enzimă-substrat și ulterioară etapele de transformare a substratului, ceea ce duce la creșterea catalizei.

Dependența activității catalitice a enzimei este exprimată dintr-o curbă de temperatură tipică. Până la o anumită valoare a temperaturii (o medie de 5O ° C) crește activitatea catalitică, și la fiecare 10 ° C de aproximativ 2 ori mai rată îmbunătățită de conversie a substratului. În același timp, crescând treptat cantitatea de enzimă inactivată prin denaturant partea de proteine ​​din ea. crește brusc și, cu toate că viteza reacțiilor de conversie a substratului continuă să crească, activitatea enzimei este exprimată cantitatea de substrat transformat, scade la o temperatură peste proteină enzimă Denaturarea 50 ° C.

Studii detaliate ale creșterii activității enzimei cu creșterea temperaturii, efectuate recent au demonstrat o natură mai complexă a acestei dependențe decât cele de mai sus, în multe cazuri, nu îndeplinește regula dublarea activității pentru fiecare 10 ° C, în principal datorită creșterii treptat schimbări conformaționale în molecula enzimă.

Temperatura la care activitatea catalitică a enzimei este maximă, se numește temperatura optimă. Optimul de temperatură pentru diferite enzime variază. In general, pentru enzimele de animale se situează între 40 și 50 ° C, și legume - între 50 și 60 ° C Cu toate acestea, există enzime cu un optim la temperaturi ridicate, de exemplu, papaina (enzimă vegetală care accelerează hidroliza proteinei) optimă este la 8o ° C În același timp, catalaza (o enzimă care accelerează descompunerea H2O2 la H2O și O2) Acțiunea temperatură optimă este cuprinsă între 0 și -10 ° C, iar la temperaturi mai ridicate enzima de oxidare viguroasă și inactivarea acestuia.

valoarea pH-dependență a activității enzimei a fost stabilită în urmă cu peste 50 de ani. există o valoare pH optim la care prezintă activitate maximă pentru fiecare enzimă. Cele mai multe enzime au o activitate maximă în zona de pH în apropierea punctului neutru. In mediul puternic acid sau puternic alcalină numai unele enzime funcționează bine.

Tranziția la o concentrație mai mare sau mai mică (în comparație cu optimul) ionilor de hidrogen este însoțită de o scădere mai mult sau mai puțin uniform în activitatea enzimei.

Efectul concentrației ionilor de hidrogen asupra activității catalitice a enzimei este expus la centrul său activ. La diferite valori ale pH-ului în mediul de reacție un centru activ poate fi ionizați slab sau mai puternic, mai mult sau mai puțin ecranate fragmente învecinate lanțului polipeptidic al părții de proteină a enzimei, etc. În plus, pH-ul afectează gradul de ionizare al substratului, complexul enzimă-substrat și produsul de reacție are o mare influență asupra stării enzimei, determinând raportul său de cationic și centre anionici, care afectează structura terțiară a moleculei de proteină. Această din urmă circumstanță este deosebit de remarcat, ca structura terțiară definită de proteină enzimă necesară pentru formarea complexului enzimă-substrat.

Specificitatea - una dintre calitățile cele mai remarcabile ale enzimelor. Ego proprietatea lor a fost descoperit în secolul trecut, când a fost observat că este foarte aproape de structura materiei - izomeri spațiale (? - Și -metilglyukozidy) defalcate în funcție de legătura eter două enzime foarte diferite.

Astfel, enzimele pot distinge compusi chimici difera de fiecare alte părți structurale minore, cum ar fi, de exemplu, dispunerea spațială a metoxil radical și un atom de hidrogen la 1 m moleculă atom metilglucozida carbon.

În expresie figurativă, adesea utilizate în literatura biochimică, soluția de enzimă la substrat, ca fiind cheia de blocare. În general, este bine-cunoscut E. Fischer a fost formulată în 1894 sa bazat pe un ordin ca specificitatea stricta enzimei predeterminate structura geometrică a substratului și centrul activ al enzimei.

In cei 50 de ani ai acestui secol a fost înlocuită de o reprezentare statică a ipotezei induse E. Koshland conform substrat și enzimă. Esența acestei reduce la faptul că corespondența spațială a structurii substratului și situsul activ al enzimei este creat în momentul interacțiunii lor unele cu altele, care pot fi vyryazheno formula „mănușă - mână“. Care substratul are niște legături de valență urzeală și este astfel pregătit pentru catalizator suplimentar modificarea și în molecula de enzime, apar modificări conformaționale. Koshland ipoteză bazată pe presupunerea că flexibilitatea centrului activ al enzimei explicat în mod satisfăcător activarea și inhibarea acțiunii enzimei și reglementarea activității lor atunci când sunt expuse la diverși factori. În special, modificările conformaționale în enzima în timpul modificărilor activității sale în raport cu fluctuațiile Koshland web când a lovit de extracție (substrat), subliniind astfel labilitatea extremă a structurii enzimei în timpul evenimentului catalitic.

În prezent, ipoteza Koshland treptat înlocuită cu respectarea topochemical ipoteza. Păstrând prevederile de bază ale ipotezei de ajustare indusă de contravaloare substrat și enzimă, acesta fixează atenția asupra faptului că specificitatea acțiunii enzimelor se datorează în primul rând recunoașterea părții a substratului, care nu se schimbă în timpul cataliza. Între această parte a punctului de substrat și enzimă centru de substrat, există numeroase interacțiuni hidrofobe și legături de hidrogen.

3. Clasificarea enzimelor

și caracterizarea anumitor grupuri.

Conform primului studiu efectuat vreodata a clasificării enzimelor au fost împărțiți în două grupuri, hidrolază, accelerând reacția hidrolitică și desmolazy accelerează reacția hidrolitică nu degradare. Apoi, sa făcut o încercare de a sparge enzimele în clase în funcție de numărul de substraturi implicate în reacție. Prin urmare, enzimele sunt clasificate în trei grupe. 1. catalizează conversia a două substraturi simultan în ambele direcții: A + B) C + D. 2. Accelerarea conversia a două substraturi în reacția în față și cea inversă: A + B) C. 3. Asigurarea modificării catalitice a substratului în înainte și în reacția inversă: A) B.

În același timp, să dezvolte direcția, în care tipul de reacție a stat la baza clasificării enzimelor, supus acțiunii catalitice. În plus față de enzime care accelerează reacția de hidroliză (hidrolază) au fost studiate enzime implicate în reacțiile de transfer de atomi și grupe atomice (ferazy) la izomerizarea (isomerase), divizare (lyase), diverse sinteze (sintetaza) și t. D. Această direcție în clasificarea enzimelor a fost cea mai fructuoasă, deoarece combină enzimele din grupul care nu a adus de departe, caracteristicile formale și de tipul celor mai importante procese biochimice care stau la baza vieții oricărui organism. Conform acestui principiu, toate enzimele sunt împărțite în 6 clase.

1. Oxidoreductazele - accelerarea reacției de oxidare - regenerare. 2. transferaze - accelerarea reacției de transfer a grupelor funcționale și fragmentele moleculare. 3. hidrolaze - accelerează reacțiile de descompunere hidrolitice. 4. liaze - nu accelerează scindare hidrolitică a legăturii duble pentru a forma substraturi grupuri specifice de atomi (sau grupări atașate la dubla legătură a atomilor). 5. isomerazele - să accelereze schimbările spațiale sau structurale într-o moleculă. 6. ligases - accelerarea reacției de sinteză, conjugat cu prăbușirea de obligațiuni mari de energie. Aceste clase și formează baza noii clasificări științifice a enzimelor.