studenți Biologie - 24
Enzime sau enzime. reprezintă o clasă extrem de specializate de substanțe de origine proteine, este utilizată pentru organismele vii cu o rată ridicată de mai multe mii de reacții chimice interconectate. Doctrina enzimei este secretată într-o știință independentă - enzimologie.
Din catalizatori anorganici enzime diferă în număr de trăsături caracteristice. In primul rand, enzimele sunt extrem de eficiente și expune în milioane și milioane de ori o activitate catalitică mai ridicată la temperatură moderată (temperatura corpului) și presiune normală și în regiunea apropiat de valori ale pH-ului neutru.
Enzimele au o mare specificitate de acțiune în ceea ce privește atât natura chimică a substratului și reacția catalizată de tip. O caracteristică a enzimelor este faptul că activitatea lor în celule este controlată strict de atât la nivel genetic precum și de anumiți compuși cu greutate moleculară joasă, în special substraturi și produse ale reacțiilor catalizate, inhibitori, activatori, și altele.
Enzime, cum ar fi toate proteinele care posedă un număr de proprietăți caracteristice compușilor cu masă moleculară mare:
- amfoter;
- mobilitate electroforetică,
- punctul izoelectric nu este detectat de mobilitate într-un câmp electric.
Enzimele sunt incapabile dializei printr-o membrană semipermeabilă. Ca proteine care sunt ușor precipitate din soluții apoase la temperaturi scăzute, metodele de sărare out sau prin adăugare atentă de acetonă, etanol și alte substanțe și, prin urmare, nu își pierd proprietățile lor catalitice.
Ca si proteine, enzime au o greutate moleculară ridicată - de la zeci de mii la mai multe milioane.
În natură, există atât enzime simple și complexe. Prima catene polipeptidice complet reprezentate și hidroliză căderea exclusiv pe aminoacizi. Astfel de enzime (proteine simple) sunt enzime hidrolitice inclusiv pepsină, tripsină, papaină, ureazei, lisozimă, ribonuclează, fosfatază și altele.
Cea mai mare enzimă naturală aparține clasei de proteine complexe care conțin, în plus față de polipeptide lanțuri, orice componente neproteice (cofactor), a cărei prezență este absolut esențială pentru activitatea catalitică. Cofactori pot fi de natură chimică diferită și variază în raport cu puterea lanțului polipeptidic. Dacă constanta de disociere a enzimei complexe este atât de mică încât soluția toate lanțurile polipeptidice sunt asociate cu co-factorii și nu sunt partajate cu izolarea și purificarea, holoenzimă atunci această enzimă este numit (holoenzim) și cofactorul - grupare prostetică este considerată ca parte integrantă a moleculei de enzimă. Polipeptidic al enzimei numite apoenzimei. Sub coenzima adesea implică grupuri suplimentare pot fi ușor separate de apoenzimei în disociere.
Cofactor, care nu este direct implicată în cataliza actului, nu coenzimei. În același timp, o grupare prostetică poate fi numită coenzimă dacă este direct implicată în reacția enzimatică. Gruparea prostetică care nu este implicat în actul cataliză, dar este esențial funcțional pentru enzimă și pentru proteina non-catalitice, poate fi numit un cofactor. În cele din urmă, coenzimei cofactor și, vag conectat (sau slab cuplate) la o enzimă sau proteină, cu toate acestea nu este clasificat ca un grup protetice.