Structura primară a proteinei
structura de proteine poate fi reprezentat de una dintre cele patru opțiuni. Fiecare opțiune are particularitățile sale proprii. Astfel, există un cuaternar, ternar, structura primară și secundară a proteinei.
Ultimul nivel din această listă reprezintă un lanț polipeptidic liniară de aminoacizi. Aminoacizii unite prin legături peptidice. Structura primară a unei proteine este cel mai simplu nivelul de organizare a moleculelor. Prin legături peptidice covalente între gruparea alfa-amino a unui aminoacid și gruparea alfa-carboxil al altei molecule asigură o stabilitate ridicată.
În formarea legăturilor peptidice în celule este activat primă grupă carboxil. După ce conexiunea este cu o grupare amino. Aproximativ același laborator efectuat sinteza polipeptidic.
legătură peptidică, care este o unitate de repetare a lanțului polipeptidic are un număr de caracteristici. Sub influența acestor caracteristici nu formează doar structura primară a proteinei. Ele afectează atât nivelele organizatorice superioare ale lanțului polipeptidic. Printre principalele caracteristici distinctive izolate coplanaritate (capacitatea tuturor atomilor care sunt incluși în grupul de peptide în același plan) cu privire la substituenții Legăturile trans-N-C, proprietatea există în 2 forme de rezonanță. Caracteristicile speciale ale legăturii peptidice includ, de asemenea, capacitatea de a forma legături de hidrogen. În care fiecare peptidă din grup poate fi format prin două legături de hidrogen cu alte grupuri (inclusiv peptide). Cu toate acestea, există excepții. Acestea includ grupări de peptide cu grupările amino hidroxiprolina sau prolină. Ele pot forma numai o legătură de hidrogen. Aceasta afectează formarea structurii secundare a proteinelor. Astfel, porțiunea în care este hidroxiprolina sau prolină, catena peptidică este ușor îndoit, datorită faptului că există o a doua legătură de hidrogen, care ar păstra (ca de obicei).
Numele este format din numele de peptide aminoacizi incluse în ele. Dipeptide da doi amino tripeptide Acid - trei, tetrapeptidă - patru, și așa mai departe. Fiecare lanț polipeptidic (sau peptidă) de orice lungime este prezentă N-terminală de aminoacizi, care conține o grupare amino liberă și aminoacidul C-terminală, în care există o grupare carboxil liberă.
In studiul acestor compusi, oamenii de știință interesați în mai multe probleme. Cercetatorii au cautat in primul rand pentru a afla dimensiunea, determină forma și greutatea moleculelor de proteine. Trebuie remarcat faptul că a fost destul de o provocare. Dificultatea constă în faptul că determinarea greutății moleculare relative pentru a crește temperatura de fierbere a soluției de proteină (așa cum se face în alte substanțe) este imposibilă, datorită faptului că soluțiile de proteine nu se fierbe. O definiție a indicatorului în conformitate cu scăderea temperaturii de congelare este inexactă. In plus, proteinele din cea mai pură formă găsit vreodată. Cu toate acestea, cu ajutorul metodelor dezvoltate, sa constatat că greutatea moleculară este cuprinsă între 14-45000 și mai mult.
O caracteristică importantă a compușilor este fracționată sărarea afară. Acest proces este izolarea proteinelor din soluție după adăugarea de soluții saline cu concentrații diferite.
O altă caracteristică importantă este Denaturarea. Acest proces are loc în precipitarea proteinelor cu metale grele. Denaturarea este pierderea proprietăților naturale. Acest proces implică conversia diferitelor molecule, în plus față de rupere a lanțului polipeptidic. Cu alte cuvinte, structura primară a proteinei rămâne neschimbată în timpul Denaturarea.
