Structura de proteine - studopediya
Structura primară a proteinei - numărul și secvența de aminoacizi în lanțul polipeptidic, legat printr-o legătură peptidică. Această secvență este determinată de programul genetic. De aceea, fiecare organism este strict proteine specifice.
Structura secundară este definită în lanț polipeptidic aranjament belka- prin legături de hidrogen care apar între CO- și NH-grupuri. Există două tipuri de structuri secundare: a-helix și b-structură.
a-helix lanț -polipeptidnaya spiralată, răsucite și deținute de legături de hidrogen care au loc între -CO- și -NH- în colaci în spirală.
- o astfel de structură au multe proteine (cheratină)
b structură - structură stratificată, pliate formate prin dispuse paralel porțiunile adiacente ale lanțurilor polipeptidice. Straturile din această structură sunt conectate între ele prin legături de hidrogen.
- găsit în proteine globulare. în care alternează cu o elice
Structura terțiară a proteinei - o configurație spațială proteine globulelor compacte. Este menținută prin interacțiunile dintre radicalii de aminoacizi: punți disulfidice covalente, ionice, legături de hidrogen, interacțiuni hidrofobe. Datorită structurii terțiare a proteinelor dobândi o formă specifică.
Structura terțiară a proteinei și a comunicării sale de sprijin: hidrogen, ionic, disulfura, interacțiuni hidrofobe
Structura cuaternară este structura supramoleculară belka- formată prin reacția mai multor polipeptide tsepets (subunități), unele cu altele.
Molecula de hemoglobină este compus din două a-și două lanțuri b-. In centrul moleculei de proteină este organic în nonproteinici NATURA heme, un ion de fier.
Particularitatea structurii și forma moleculei de proteină sunt determinate de structura sa primară
Enzimele - proteine specifice, care sunt neapărat prezente în toate celulele vii, și să joace rolul de catalizatori biologici.
Cele mai importante proprietăți ale enzimelor
· Specificitatea acțiunii enzimei
· Fiecare enzimă catalizează doar un singur tip de reacții chimice specifice; schimbări de proprietate într-o direcție;
· Toate fermenty- acest proteine globulare având structura cuaternară;
· Enzimele crește rata reacțiilor biochimice (în 104-106 de ori), dar reală nu se consumă;
· Enzimele sunt activi numai într-un anumit mediu și la o temperatură predeterminată;
· Pentru fiecare enzimă, există o valoare certă de aciditate;
· Cele mai eficiente atunci când concentrații scăzute ale enzimei în celule.
Enzimele sunt proteine in natura si sunt proteine globulare.
Fiecare moleculă de orice enzimă distinge porțiuni sdeduschie:
Ø cent substrat (S)
Catalizator Ø cent (K)
Ø Centrul de reglementare sau allosteric (A)
Substratul și centre catalitice formează situsul activ
Responsabil pentru legarea enzimei cu molecula de substrat si prepararea substratului prin reacție chimică. În acest caz, între ele există anumite link-uri care vă permit să păstrați substratul enzimatic.
Substrat cent menționată ca sit „ancoră“ a enzimei.
Centrul convertește substratul. Acesta este responsabil pentru reacțiile chimice. Ca rezultat, se transformă substratul într-un produs de reacție.
Această porțiune a moleculei de enzimă care poate lega substanțe diferite, care pot fi:
• Controlul (reglează formarea și (sau) dispariția sitului catalitic)
• activatori ai activității enzimei
• inhibitori (de exemplu, reducerea activității enzimei)
Mecanismul de acțiune al enzimei
Reacția enzimatică are loc în mai multe etape:
Etapa 1: Enzima se leagă la un substrat și formează un complex enzimă-substrat de scurtă durată.
Etapa 2: După formarea reacției chimice complex enzimă substrat format astfel un complex enzimatic de substrat cu substratul modificat suplimentar complexat produs de reacție enzimatică.
Etapa 3: Produsul de reacție enzimatică se descompune asupra enzimei și produsul de reacție. Enzima nu este schimbat și poate interacționa cu alte molecule ale substratului.
O vedere schematică mai detaliată a complexului enzimă-substrat. Reziduurile de aminoacizi care formează situsul activ al enzimei, numerotată în conformitate cu poziția lor în structura primară a enzimei.
Schema generală de interacțiune a enzimelor
1.E + S ES (complex enzimă-substrat)
2.ES = ES „(complex modificat substrat enzimatic)
ES „= EP (enzimă produs de reacție complex)
3.EP = E + P (enzimă și reacția produsului)
Clasificarea Enzimele conform structurii lor.
Enzimele sunt împărțite în simplu (monocomponent) și complex (cu două componente):
Enzimele simple (-component): Aceasta este o enzimă care constă numai din partea de proteine. Activitatea lor se datorează centrului activ.
De exemplu: globuline, fibrinogen.
Enzimele sofisticate (două componente):
Aceasta este o enzimă care constă din părți proteice și neproteice.
Partea de proteină a unei enzime complexe numite apoenzimei.
parte neproteic a unei enzime complexe numită coenzimă. în cazul în care este non-covalentă conexiune nu este puternică, iar gruparea prostetică. în cazul în care conexiunea sa covalentă și puternic.
complex de enzime numite holoenzimă.
Holoenzimă = apoenzimei + coenzimă (grupare prostetică)
Prin gruparea prostetică și coenzime includ:
• ADP (acid adenozintrifosfatnaya)
Clasificarea enzimelor în funcție de tipul de reacție catalizată de ele