Proteinele compuși organici

Compuși organici: proteină

Proteine ​​sau proteină - un biopolimeri cu greutate moleculară ridicată, care sunt resturi de aminoacizi monomeri. Numele „proteine“ podea „se referă la capacitatea de multe proteine ​​pentru a transforma alb atunci când este încălzit. Temperatura ridicată conduce la o modificare a conformației (lat konphormatio -. Gradul de ocupare) (structură spațială). Și numele de „proteină“ provine din cuvintele grecești „primul“ și reflectă rolul lor în organismele vii. Proteinele sunt o parte din toate sistemele vii, ele reprezintă 5-80% din greutatea uscată de celule.

În amino titlu reflectă prezența în structura lor: amino (-NH2), care sunt proprietăți inerente de alcaline, și o grupare carboxil (-COOH), cu proprietăți acide. Astfel, aminoacizii - amfoter (din amphoteros greacă -. Ambii compuși) care reacționează nu numai cu alcalii, ci și cu un acid.

Gruparea amino și carboxil svya legat de același atom de carbon. Grupe atomi cu care aminoacizi diferă unul de altul, numite radicali, sau R-grupuri.

Formula generală a aminoacizilor:

Infinita varietate de molecule de proteine ​​este furnizat de diferite combinații de reziduuri de acid 20 aminoacizi. Acești 20 de aminoacizi sunt numite esențiale.

Reacția de polimerizare a aminoacizilor asociate cu interacțiunea dintre gruparea carboxil (- COOH) a unui aminoacid și gruparea amino (-NH2) altele. In timpul reacției, o moleculă de apă se formează și eliberată peptida (din peptos grecești -. Sudate). Prin urmare, o legătură covalentă între resturile de aminoacizi numite peptide.

În carboxil libere și grupările amino pot adera și alți aminoacizi, care se extinde de circuit care are denumirea polipeptidei:

lanțuri polipeptidice au o anumită conformație. La schimbarea proteina isi pierde capacitatea sa de a interacționa cu alte molecule. Conformația proteinei depinde de secvența resturilor de aminoacizi și pe mediu. Proteina cu lanț polipeptidic, spre deosebire de polizaharida nu are o structură ramificată.

Proprietățile de proteine ​​sunt determinate prin secvența resturilor de aminoacizi care fac parte din moleculele sale.

Structura primară a proteinei - acest resturi de aminoacizi unite prin legături peptidice, sunt lanțuri formă liniară. Prin urmare, structura primară a proteinei este determinată de compoziția calitativă și cantitativă a resturilor de aminoacizi și secvența acestora. Cu toate acestea, molecula de proteină este într-un lanț liniar este în imposibilitatea de a îndeplini funcții specifice. Pentru a face acest lucru, trebuie să dobândească o structură spațială mai complexă.

Structura secundară a unei proteine ​​caracterizată prin organizarea spațială a moleculei de proteină care este răsucită în întregime sau parțial, într-o spirală. Astfel, structura secundară a proteinei - învârtit într-un lanț polipeptidic în spirală. radicali amino rămân astfel în afara spirala. În menținerea structurii secundare a rolului important aparține yazkam svya de hidrogen care apar între atomii de hidrogen NH-grup (peptidă clorhidric), o spiră a helix si oxigen grupul CO la altul. legături de hidrogen sunt mult mai slabe decât covalentă, dar datorită faptului că spirala „cusute“ mai multe legături de hidrogen, este structura foarte robust. Astfel, structura secundară a proteinei este stabilizată prin legături de hidrogen între grupurile de peptide localizate pe spirelor adiacente ale helixului.

Structura terțiară a proteinei datorită capacității polіpeptidnoї răsucire în spirală într-un anumit fel, într-un nod sau globulă (globulus lat. - Bead). Curl apare ca rezultat al interacțiunii dintre radicali de aminoacizi în părți îndepărtate ale circuitului. Structura terțiară a proteinei este susținută de mai multe tipuri de obligațiuni: hidrogen, hidrofobe, legături disulfidice covalente (-S-S-). Stabilitatea depinde de structura terțiară a mediului intracelular, în special de la pH și temperatură. fluctuații semnificative de temperatură sau modificări în compoziția chimică a celulelor perturba structura terțiară a proteinei și imediat afecta funcționarea acestuia. încălzirea excesivă sau expunerea la substanțe chimice puternice duce la Denaturarea (lat de -. Deplasarea în jos, pierderea, natura - proprietăți naturale) - distrugerea ireversibilă a anumitor structuri de proteine. Atunci când structura Denaturarea primară a proteinei rămâne neschimbată, dar nivelurile superioare rupte.

Multe proteine ​​constau din mai multe lanțuri de polipeptide, care sunt ținute împreună prin interacțiuni hidrofobe și legături ionice și hidrogen. O combinație de mai multe lanțuri polipeptidice numita structura cuaternară a proteinei.

Conform complexitatea structurii și funcției proteinelor este împărțită în clase separate:

o simpla - proteine ​​(din protos grecești - primele.), constând din doar aminoacizi;

complex o - proteїdi (din protos greacă -. Mai întâi, eidos - formă) - astfel de proteine, cuprinzând aminoacizi cu excepția lanțului de asemenea componente non-proteinice.

o structură sau construcție, - proteine ​​sunt o parte a tuturor organelor și țesuturilor sunt componente structurale ale membranelor celulare;

o reglementare - hormoni proteine ​​reglează procesele de activitate a organismelor;

o enzimatică sau catalitică, - un grup special de proteine ​​- enzime care funcționează ca și catalizatori biologici (biocataliza), care este capabil de a reglementa (promova sau inhiba) reacția chimică; Enzimele de bază cuprind proteine ​​care pot fi atașate porțiune nebіlkova (vitamine, metale, etc.). Enzimele catalizează numai reacții specifice. Fiecare moleculă a enzimei este capabil de la câteva mii la câteva milioane de tranzacții pe minut. Pentru enzime modele caracteristice de localizare, deoarece procesul de scindare sau sinteza oricărei substanțe într-o celulă este împărțită într-un număr de operații chimice care urmează în mod logic unul pe altul. Fiecare dintre aceste operații catalizează enzima sa. Acțiunea enzimelor depinde de temperatura și pH-ul mediului;

o Energie - oxidarea completă a 1 g de proteină 17,2 kJ de energie este eliberată;

semnal o - proteina complex separată a membranelor celulare prin modificarea structurii lor, semnalele sunt transmise de mediul extern pe alte porțiuni ale membranei sau în celulă.