Proteinele cheie ale sistemului imunitar
Sistemul imunitar protejează organismul împotriva macromoleculelor străine (mai ales proteine), organisme parazitare (bacterii, virusuri, ciuperci de mai simple), celulele mutante produse din celulele proprii ale organismului. Reacția organismului la pătrunderea macromoleculelor străine în interiorul organismului do sre- numit răspuns imun sau reacții imune. macromolecula străin pentru a declanșa un răspuns imun, numite antigene. Aceste poziții sub- pot fi în formă dizolvată sau poate fi parte a structurii celulare a turului: reactia imun cauzate de organisme parazitare existente in lor molecule-antigeni. Celulele mutante proprii conțin macromolecule nu sunt caracteristice celulelor normale (macromoleculă mutante), iar această Po- percepută de către sistemul imunitar ca străin.
Două procese principale pot fi distinse în răspunsul imun:
1) recunoașterea moleculelor străine, adică. E. O distincție din propria
macromoleculelor organism; 2) neutralizare (distrugere) a moleculelor străine, organiz- parazitare
mov, celulele mutante.
Nucleul sistemului imunitar este format din trei familii de proteine:
1) imunoglobuline (anticorpi), sintetizat și secretat în sânge în limfomul fotsitami;
2) l'-receptori care sunt sintetizate de limfocitele T și sunt situate pe suprafața exterioară a membranei plasmatice;
3) proteine ale complexului major de histocompatibilitate (MHC) proteine sintetizate multe (aproape toate) din celulele corpului și, de asemenea, localizate pe suprafata celulelor.
Proteinele din aceste trei familii în părțile lor principale sunt similare în structură și rude de origine americană; împreună formează o superfamilie de imunoglobuline. Toate specificitatea sistemului imunitar este determinat de aceste proteine, deși a implicat o mulțime de alte proteine. Principalele caracteristici ale misiunii biohi- a sistemului imunitar sunt următoarele:
Capitolul 20. Principalele proteine ale sistemului imunitar
1) o mare varietate de imunoglobuline;
2) sinteza unora dintre imunoglobulinei individuale induse numai
ca răspuns la intrarea în corpul antigenului corespunzător;
3) Antigenii în mod normal, servesc doar ca un străin, și nu propria lor macromole- molecula (distincția între „el însuși - nu te“).
Există mai multe boli asociate cu funcția imunitară afectată am siste-. Aceste încălcări vin în două tipuri de bază:
1) imunodeficienta, t. E. Lipsa functiei sistemului imunitar. Consecințele sunt crescute sensibilitate imunodeficitar
Ness pentru boli infecțioase și incidența crescută a cancerului; 2) răspunsul imun împotriva propriul său normal (non-mutant) macro-
molecule si propriile lor celule normale (boala autoimună).
STRUCTURA DE ANTICORPI
Anticorpii sau imunoglobulinele (Ig) sunt sintetizate în limfocitele B, în primul rând ob- o dată în ganglionii limfatici și splina și secretat în fracția plasmei din sânge, pentru a forma imunoglobuline.
Cadrul structural este compus din lanțuri peptidice patru imunoglobuline interconectate prin legături disulfidice, două grele (lanț H) cu o masă moleculară de 50 Ltd. (de la 450 până la 700 de resturi de aminoacizi) și două lanțuri ușoare (lanț L), cu o masă moleculară de 25 000 (aproximativ 200 aminoacizi) (Fig. 20.1). Această structură este denumit în mod obișnuit ca monomer. Lanțurile peptidice disting variabile (V) și regiunea constantă sau constantă (C). Conform diferențelor structurii primare a regiunii constante a lanțurilor ușoare sunt împărțite în două tipuri (pentru u), grelele - pe cele cinci tipuri (Tabelul 20.1.). Pe tipuri de lanțuri grele aparținând monomerilor, toate imunoglobulinele sunt împărțite în cinci clase. Fiecare clasă include foarte multe imunoglobuline individuale Diferențele în consecventă structura primară a regiunilor variabile; numărul total de individualitate a tuturor claselor de imunoglobuline este de aproximativ IO7. Molecule Titel clase anti IgG, IgD și IgE sunt monomeri; ei au o Y-forma. Antite- la IgA construit din doi până la patru monomeri (H, L2), 24), un IgM - de cinci monomeri (H 2 L2) rj.
Tabelul 20.1. clase de imunoglobuline umane
Fig. 20.1. Structura imunoglobuline:
și - lanțurile peptidice de imunoglobulină (regiunile variabile izolate punctate); b - un model al unei molecule de imunoglobulină; lanțuri peptidice au structura de domeniu: lanțurile ușoare conțin două domenii globulare, grele - patru (cinci în IgM); în - circuitul molecula pentamerică IgM; monomeri conectate între ele prin legături disulfidice; corp complecși anti-antigen - g
REACȚIA antigen-anticorp
Sinteza începe anticorpi ca răspuns la intrarea în mediul intern al macromoleculelor străine, cum ar fi proteinele din celulele bacteriene. Anticorpi capabili de antigen, care a cauzat formarea lor, și astfel protejează organismul de posibilele efecte nocive ale macromoleculelor străine, bacterii sau alte particule de legare. reacție de legare anticorp antigen are o specificitate mare. Astfel, anticorpii induși proteine difteriei (C. diphteriae), aceste proteine se leagă, dar nu reacționează cu proteine coli dysenteric sau alte bacterii. mai clar încă a fost observată specificitatea anticorpilor în timpul experimentelor cu antigene sintetice. Low-moleculara UTILIZAREI vesche- ei înșiși nu induc sinteza anticorpilor, dar după aderarea lor la molecula de proteină stimulează formarea de anticorpi la ambele proteine și la aderarea substanțelor nennomu moleculară mică - hapten. Chiar dacă un hapten vys- blunt substanțe foarte asemănătoare, cum ar fi izomeri ai acidului benzoic (fig. 20. 2), fiecare dintre care anticorpii specifici sunt sintetizați fără ghiduri reacționează cu alți doi haptene.
Capitolul 20. Principalele proteine ale sistemului imunitar
Fig. 20.2. Izomeri acidului aminobenzoic
Selectivitatea se datorează complementarității între interacțiunea structurii centrului activ al anticorpului și o porțiune a structurii antigenului - determinanților anti genetici. Determinantul antigenic poate fi o porțiune de proteină suprafețele ITS formate prin radicali amino, haptenă sau grupare prostetică de proteine (în special glicoproteine adesea grupări polizaharidice). Multe părți ale suprafeței aceluiași antigen pot fi determinanți antigenici (epitopi). Cu alte cuvinte, un antigen poate avea mai mulți anticorpi diferiți. De exemplu, în molecula de proteină lizozim din trei epitopi cunoscuți pentru trei anticorpi diferiți. Acești epitopi ocupă aproximativ 40% din suprafața lizozimul; este posibil ca orice parte a suprafeței lizozim - un antigen potențial.
centre active (site-uri de legare) de anticorpi sunt localizate în regiunile variabile ale lanțurilor peptidice. Anticorpii din clasa IgG bivalent, t. E. Au situs de legare a antigenului doi. Astfel, fiecare moleculă de anticorp se poate atașa două molecule de antigen. Pe de altă parte, la fiecare moleculă de antigen pot alătura mai multe molecule de anticorpi, deoarece antigenul are mai mulți determinanți antigenici și fiecăruia dintre acești anticorpi sunt formate. Rezultatul este un complexe moleculare complexe (vezi. Fig. 20,1 g). Asemenea complecși pot precipita; Aceasta se bazează pe reacția de precipitare pentru detectarea anticorpilor sau antigenelor. În cazul în care antigenul nu este liber, și este conținută în membrana celulară, lipirea se produce anticorpi (aglutinare) de celule. reacția de aglutinare este de asemenea utilizat pentru detectarea prezenței anticorpilor și antigeni (în particular, la determinarea grupelor sanguine). Ca urmare a acțiunii anticorpilor MO Jette descompun peretele celular - liza celulară. Lizei celulelor, în plus față de anticorpi, complement este implicat - un sistem complex de enzime nahodyascha- plasma Yasya.
In cele din urma, complexele antigen-anticorp sunt absorbite celule fagotsitiruyu- conductive - macrofage, neutrofile. Aceste celule au pe receptorii lor Suprafețele de anticorpi Fc-oblaeti; bacterii acoperite cu anticorpi care leagă celula fagocitare, procesul de fagocitoză este activat, și bacterii, precum și anticorpi înrudite distruse (Fig 20.3;., vezi și figura 19.4 ..).
diversitatea anticorpilor
Să ne amintim că centrii activi anticorpi formați oblas- lanț tyami variabil H (Vh) și L-lanțuri (V1). Regiunile constante ale acestor lanțuri (C și CI), di- rect nu sunt implicate în legarea la antigen. Diversitatea anticorpilor determinată în principal de o varietate de regiuni variabile, în timp ce regiunile constante acolo doar câteva tipuri.