Proteine - electroliti amfoteri
grupări Terminal COOH și NH2.
KLH, HSA SVOYVTVA Acid -Additional. Arg, Lys, GIS - proprietăți de bază.
pentru că moleculele de proteine au o mulțime de grupări ionice, prin urmare, ei polielectrolit. Proteinele sunt amfoliți.
Proprietățile B. Buffer - capacitatea de a menține pH-ul mediului. Cel mai puternic de hemoglobină în sânge tampon este un tampon, ca Acesta conține un număr mare de histidină.
B. Proteinele conțin o taxă, care depinde de raportul dintre grupări acide și bazice, și, la rândul său, depinde de pH-ul lor de disociere a mediului determinat.
stare izoelectrică - o stare a moleculei de proteină, în care încărcătura este 0. pH la care proteina este in stare izoelectric se numește punctul izoelectric.
proteine acide PI<7 (белки протоплазмы)
Proteinele de bază PI> 7 (proteine nucleare).
In starea izoelectric al proteinei este mai puțin stabilă. Această proprietate a proteinelor utilizate în FRAKTSIVANII lor:
Este utilizat pentru schimbătoare de ioni, care sunt realizate din celuloză pură: DEAE - celuloză (conținând grupări cationice); CM - Celuloza (conține grupe anionice). DEAE parts încărcat negativ proteine în CM - încărcat pozitiv. Mai multe proteine grupe COOH, cu atât mai puternic se leaga de celuloza DEAE.
Separarea proteinelor pe baza cantității de încărcare - electroforeza proteinelor. Folosind ser izolat prin electroforeză cu cel puțin 5 fracțiuni: albumina, alfa, alfa-2, gamma, beta - globuline.
Proprietățile coloidale ale proteinelor.
Soluțiile de proteină sunt foarte stabile, ele sunt denumite uneori ca soluții adevărate. soluție de înaltă proteină cu greutate moleculară conferă proprietăți coloidale.
A. Proprietăți optice:
- Opalescence - difracție de raze de lumină care trec prin soluție și, prin urmare, observația unele întunecare atunci când este privit în unghi drept față de sursa de lumină.
- difuzia luminii (Tyndall con).
Proprietățile optice utilizate în microscopie optică, nefelometrie, turbidimetrie.
Cand nefelometrie masoara intensitatea luminii reflectate. Atunci când turbidimetrica măsoară intensitatea luminii transmise.
B. Viscozitatea ridicată a soluției de proteină.
B. Rata scăzută de difuzie.
Proteinele Failure G. penetrează membrana semipermeabila. Presiunea din cauza proteine numite oncotică. Dializa - curățarea de soluții de proteine
substanțe cu greutate moleculară de scăzută. Clinica foloseste Hemodializă - purificarea sângelui componentelor azotoase.
D. Capacitatea de soluții de proteine pentru a trece de la o stare de sol la gel. Formele de gel bine miozinei și colab., proteine fibrilare.
5. Hidratarea proteinelor - abilitatea proteinelor de a lega apa. Aceasta se realizează datorită:
proteina G. leaga 30-35 de apa. Capacitatea de a lega apa este schimbat cu varsta. Apa poate penetra moleculele si se leaga de structurile interne ale proteinei și formarea de apă în soluția de proteină. Apa poate comunica cu proteina structuri externe pentru a forma un înveliș de hidratare.
6. Solubilitatea proteinelor în apă (stabilitatea proteinelor într-o soluție apoasă). Multe proteine sunt foarte solubile în apă, determinată de cantitatea de grupe polare. Moleculele globuloase solubilității mai degraba decat proteine fibrilare. Factorii care determină stabilitatea soluțiilor proteice:
- taxe în prezența moleculei de proteină. La fel ca taxele de a promova solubilitatea proteinei deoarece molecule compuse și a preveni precipitarea.
- Prezența învelișului de hidratare care previne asocierea de molecule de proteine. Pentru precipitarea proteinelor, este necesar de a priva acești doi factori de rezistență. Metoda de depunere de proteine este de injecție - o precipitare proteină folosind săruri neutre - (NH4) 2-S04.
Soluția saturată jumătate din cantitatea (NH4) 2-SO4 precipitat globuline și saturate - albuminele.
După îndepărtarea factorilor precipitanți, proteinele trece peste în stare dizolvată.
structură spațială labil a proteinei. Sub influența factorilor externi se poate produce o încălcare a nivelurilor ridicate de organizare a moleculei de proteină (terțiară structură secundară,, cuaternar) menținând în același timp structura primară. În acest caz, proteina isi pierde proprietățile sale biologice native, fizico-chimice și. Acest fenomen se numește denaturare. factorii chimici Denaturarea cauza (creșterea temperaturii, presiunii, impacturi mecanice, ultrasunete, radiații ionizante), factori chimici (acizi, baze, solvenți organici -alcool, fenol, săruri de metale grele) .n In unele cazuri este posibil renaturare, când denaturante factor acționat pe scurt și a lovit molecula de distrugere pulmonare. În ultimii ani, ea a constatat că organismul este un sistem de avertizare Denaturarea proteinelor. Ele sunt, de asemenea, de natura proteine - Chaperones - o clasă de proteine care protejează celulele în condiții de alte proteine din Denaturarea .. Ele facilitează formarea configurației spațiale a proteinelor. Acestea includ proteine de șoc termic sau proteine de stres.
1 funcții .po aloca:
1. Proteinele de transport (hemoglobina O2 ®, acid gras albumina).