proteine ​​de centrul Ny și interacțiunea specifică cu ligandul ca bază a funcției biologice

Site-ul activ de proteine ​​- o anumită parte a moleculei de proteină, situată de obicei în locașul său ( „buzunar“), format prin radicali amino, colectate într-o anumită zonă spațială a formării structurii terțiare și este capabilă de legare la ligandul complementar. Secvența lineară a radicalilor cu lanț polipeptidic, formând un centru activ poate fi amplasat la o distanță considerabilă unul față de celălalt.

Înalta specificitate de legare a proteinei la ligand este furnizat structura complementarității a centrului activ al structurii ligandului proteic

Sub complementaritatea să înțeleagă de potrivire spațială și chimică a moleculelor care interacționează. Ligandul ar trebui să poată să intre și să se potrivească spațial conformația site-ului activ. Această coincidență poate fi incompletă, dar pentru ca proteina labilitate conformațională situsul activ capabil de mici schimbări și „ajustat“ de ligand. De asemenea, reținerea ligandului în situsul activ, formând centrul activ, comunicarea trebuie să aibă loc între grupările funcționale ale radicalilor ligand și amino. Contactul dintre ligand și centrul activ al proteinei poate fi fie non-covalent (ionic, hidrogen, hidrofobă) și covalentă.

1. Caracteristicile centrului activ

Centrul activ al proteinei - un relativ izolat din mediul care înconjoară porțiunea de proteină formată de resturi de aminoacizi. În această secțiune a fiecărui reziduu, prin grupurile lor de mărime și funcționale individuale formează o „ușurare“ a centrului activ.

Combinații ale acestor aminoacizi într-un singur complex alterează funcțional reactivitatea radicalilor în același mod ca și schimbarea sunetul unui instrument muzical în ansamblu. De aceea, resturile de aminoacizi care sunt parte a centrului activ, adesea numit „ansamblu“ de aminoacizi.

Proprietățile unice ale site-ului activ depind nu numai de proprietățile chimice ale aminoacizilor în formare, dar, de asemenea, pe orientarea lor exactă reciprocă în spațiu. Prin urmare, chiar și o ușoară deformare a conformația globală a proteinei ca urmare a modificărilor punctuale în structura sa primară sau condiții ambientale pot modifica proprietățile radicalilor funcționali care formează centrul activ chimic și, poate perturba proteine ​​de legare-ligand și funcția. Când Denaturarea de situsul activ al proteinei este distrusă și există o pierdere a activității lor biologice.

Adesea se formează centrul activ, astfel încât accesul apei la radicalii săi de grupări funcționale este limitată, și anume condițiile de legare a ligandului cu radicalii de aminoacizi.

În unele cazuri, ligandul este atașat numai unul dintre atomii având reactivitate specifică, cum ar fi atașarea la fier O2 mioglobina sau hemoglobina. Cu toate acestea, proprietățile unui anumit atom este reacționează selectiv cu radicali O2 determinate de proprietățile din jurul atomului de fier al subiectului. Hem se gaseste in alte proteine, cum ar fi citocromilor. Cu toate acestea, funcția atomului de fier din celelalte citocromilor, mediază transferul de electroni de la un material la altul, în care fierul devine dublu, trivalent.

Proprietatea principală a proteinelor care stau la baza funcțiilor lor; - selectivitatea atașamentului la anumite zone ale ligandului specific moleculei de proteină.

2. O varietate de liganzi

Liganzii pot fi substanțe anorganice (de multe ori de metale ioni) și organice, cu greutate moleculară mică și substanță cu greutate moleculară ridicată;

Există liganzi care alterează structura chimică când este atașat la centrul activ al (substrat modificări în situsul activ al enzimei) proteine;

Există liganzi atașați la proteina numai atunci când operațiunea (de exemplu, O2. Transportat hemoglobină), iar liganzii sunt permanent conectate la proteina care operează un rol de sprijin în funcționarea proteinelor (de exemplu, fier, parte a hemoglobinei).

În cazul în care resturile de aminoacizi care formează situsul activ nu poate asigura funcționarea proteinei, moleculele neproteic pot fi atașate la anumite porțiuni ale centrului activ. Astfel, în situsul activ al multor enzime prezente ion de metal (cofactor) sau neproteic molecula organica (coenzima). o parte non-proteine, este ferm conectat la centrul activ al proteinei și esențiale pentru funcționarea acesteia, numit „grup de prostata“. Mioglobina, hemoglobina și citocromilor sunt în gruparea prostetică site-ul activ - hem care conține fier.

Compus protomers în proteina oligomeric - proba interacțiunea dintre liganzi macromoleculare. Fiecare protomer, conectat cu alte protomers, le furnizează un ligand, precum și le-au pentru el.

Uneori conectarea unui ligand alterează conformația proteinei, formând astfel un situs de legare cu alți liganzi. De exemplu, după calmodulin proteină de legare cu patru ioni de Ca2 + dobândește capacitatea de a interacționa cu site-uri specifice ale anumitor enzime, schimbarea activității lor.

Structura 8.Chetvertichnaya a proteinelor. Proprietăți funcționale stroeniyai proteine ​​olgomerici exemplu hemoglobina. Cooperative modificări conformaționale protomers. Posibilitatea de reglare a funcției biologice a proteinelor oligomerice liganzi alosterice.

Sub structura cuaternară se referă la o metodă de stabilire a unui spațiu de lanțuri polipeptidice separate, având aceeași (sau diferit) primară, secundară sau terțiară structură și formând o formație structurală și relații funcționale unice macromolecular. Multe proteine ​​funcționale sunt compuse din mai multe lanțuri de polipeptide care nu sunt legate prin legături covalente și neko-valent (analog cu cele care asigură stabilitatea structurii terțiare). Fiecare lanț polipeptidic individ, numit protomer, monomer sau subunitate, de multe ori nu posedă activitate biologică. Aceasta proteina capacitatea capătă o metodă specifică de combinare spațială a protomers sale componente, și anume există o nouă calitate, nu este caracteristic proteină monomerică. Molecula rezultată este numită oligomer (sau multimer). Proteinele oligomere sunt adesea construite dintr-un număr par de protomers (2 până la 4, cel puțin 6 la 8) cu greutăți moleculare egale sau diferite - de la câteva mii la sute de mii. In particular, molecula de hemoglobina este compus din două α- identice și două p catene ale polipeptidei, adică, Reprezintă un tetramer.

Cooperative modificări conformaționale protomers.

modificare conformațională. și în consecință proprietățile funcționale ale proteinei protomers sub ligand oligomerice aderare la numai unul dintre ele se numește-cooperativă protomers schimbare conformațională.

Regulamentul alosteric. Enzima modifică activitatea utilizând efector asociată non-covalent. Legarea apare la un situs îndepărtat spațial de activ centrul (catalitic). Această legare determină o modificare conformațională în molecula de proteine, ceea ce duce la o schimbare într-o anumită geometrie a sitului catalitic. Activitatea poate fi crescută - activarea acestei enzime, sau o scădere - acest activator de inhibare „Message“ alosterica aderare transmis prin modificări conformaționale ale subunității catalitice, care este complementară cu substratul, iar enzima este „pornit“. La scoaterea din nou activator enzimatic merge într-o formă inactivă și „off“. Regulamentul alosteric este un mod căi metabolice majore de reglare.