Proprietățile generale ale catalizatorilor

Acasă | Despre noi | feedback-ul

1. Catalizatorii nu pot produce o reacție chimică, dar accelerează numai reacția, care are loc fără ele.

2. Nu afectează rezultatul energiei reacției.

3. reversibile reacțiile Catalizatorii accelerează atât înainte și reacția inversă, și în aceeași măsură, ceea ce implică faptul că catalizatorii:

a) nu afectează direcția reacției reversibile, care este definită numai prin raportul concentrațiilor ale materiilor prime (substraturi) și produsele finale;

b) nu afectează poziția de echilibru a reacției reversibile, dar doar să accelereze realizarea acestuia.

Caracteristici ale enzimelor drept catalizatori biologici

Enzimele au toate caracteristicile generale ale catalizatorilor convenționali. Cu toate acestea, în comparație cu catalizatorii convenționali, toate enzimele sunt proteine. Prin urmare, acestea au caracteristici care le diferențiază de catalizatori convenționali. Aceste caracteristici enzime drept catalizatori biologici, uneori denumite proprietățile generale ale enzimelor. Printre acestea se numără:

1. Acțiuni de înaltă eficiență. Enzimele pot accelera reacția la 10 8 la 10 12 ori (a se vedea exemplele din manualul „enzime“, str.7-8).

2. selectivitatea ridicată a enzimei pentru substraturile sale (specificitate de substrat), și reacția de tip catalizată (specificitatea acțiunii) (vezi exemplele din manualul „enzime“, paginile 14-15.);

3. sensibilitatea ridicată a enzimelor la factorii fizici și chimici nespecifice de mediu - temperatură, pH, tărie ionică, etc. (A se vedea manualul "Enzime" p.10, 12-13);

4. Sensibilitate ridicată la substanțe chimice;

5. înaltă și sensibilitate selectivă la efectele fizico-chimice ale anumitor substanțe chimice, care astfel pot interacționa cu enzima, ceea ce face dificil de a îmbunătăți sau închis (pe activatori și inhibitori, vezi manualul de „enzime“, pp. 27-36).

Substratul (S) este o substanță, a cărei conversie chimică de produs (P) catalizată de enzima (E). Porțiunea de suprafață a moleculei de enzimă care interacționează direct cu molecula de substrat este denumit situsul activ al enzimei.

Site-ul activ al enzimei

Enzima activă este formată din centru, situat în diferitele părți ale lanțului polipeptidic al resturilor de aminoacizi, sau lanțuri diferite de polipeptide sunt spațial învecinate. Format la nivelul structurii terțiare a proteinelor enzime.

În cadrul său distins AREA ADSORBȚIA (centru) și o regiune catalitică (centru). În plus, site-uri funcționale specifice găsit în afara sitului activ al enzimei; fiecare dintre ele numit centru de alosteric.

Centre adsorbtie - o parte a centrului activ al moleculei de enzimă, în care adsorbția (legare) a moleculei de substrat. Acesta este format dintr-unul, doi, de obicei trei radicali aminoacizi, care sunt situate de obicei lângă centrul catalitic. Funcția sa principală - molecule de substrat de legare și transferul acestui centru catalitic molecule în poziția (centru catalitic) cel mai confortabil. Această sorbție are loc numai datorită tipurilor slabe de comunicare, și, prin urmare, este reversibilă. Deoarece formarea acestor legături are loc conformationala centru de rearanjare adsorbție, ceea ce conduce la o aproximare mai apropiată a substratului și de situsul activ al enzimei, o corespondență mai exactă între configurațiile lor spațiale. O astfel de conformitate - nu în avans „gata“, dar a format în timpul interacțiunii - savantul american Koshlend bazat teoria corespondenței induse (sau „indusă“, după caz), care a depășit limitările KEY anterior existente teoria ȘI ÎNCHIDERE (structura conformității structura rigidă substrat centru de adsorbție) .

Este evident că structura centrului de adsorbție determină specificitatea de substrat a enzimei, adică cerințele de enzime pentru o molecula chimic, care poate deveni pentru el un substrat adecvat.

Unele substanțe cu caracteristici adecvate (de exemplu, similar cu substratul) se poate lega, de asemenea, la un situs de adsorbție a enzimei. Dar dacă în molecula lor nu există nici o legătură chimică, care poate afecta situsul catalitic al enzimei, nu va avea loc reacțiile chimice ale substanței. Având un centru activ al enzimei, astfel de molecule bloca activitatea, atunci există un inhibitor reversibil al enzimei (reversibil, deoarece tipurile enzime legate de legături slabe). Creșterea concentrației de substrat, ele pot fi expulzat din centrul de adsorbție. Prin urmare, acești inhibitori sunt numite competitiv. Ei concurează cu adevăratul substrat al enzimei pentru posesia centrului său de adsorbție.

Alosteric call center astfel de molecule secțiuni enzimă este site-ul său activ, care sunt capabile de legare tip SLAB de comunicare (așa - reversibil) cu o anumită substanță (ligand). Mai mult, astfel conduce la o rearanjare de legare conformațională a moleculei de enzimă care se extinde la situsul activ, facilitând sau împiedicând (încetinirea) funcționarea acestuia. Prin urmare, aceste substanțe sunt numite PROMOTORII alosterici sau inhibitori alosterici ai prezentei enzimei.

Termenul „alosterica“ (adică „având o structură spațială diferită“) a apărut ca urmare a faptului că aceste efectori în configurația spațială nu este similară cu substratul moleculei de enzimă (și, prin urmare, nu se poate lega la situsul activ al enzimei). Sa concluzionat că centrul allosteric este o structură similară cu situsul activ al enzimei.

Centrele alosterici nu a fost găsit toate enzimele. Acestea sunt acele enzime a căror funcționare poate varia sub influența hormonilor, neurotransmițători și alte substanțe biologic active. Unele medicamente sintetizate în mod artificial au activitate biologică, deoarece moleculele lor sunt complementare centrul alosteric al unora dintre enzimele organismului.

Există două tipuri principale de enzime specifice: specificitatea și specificitatea acțiunii de substrat.

Această capacitate a enzimei de a cataliza conversia numai un substrat sau grup de substraturi similare în structură specifică. Determinată de structura porțiunii de adsorbție a centrului activ al enzimei.

Există 3 tipuri de specificitate de substrat:

1) specificitatea de substrat absolut - capacitatea enzimei de a cataliza conversia numai un substrat bine definit.

2) specificitatea substratului RELATIVA - capacitatea enzimei de a cataliza conversia mai multor substraturi similare în structură.

3) stereospecifică - capacitatea enzimei de a cataliza conversia anumitor stereoizomeri.

De exemplu, acidul enzima oxidaza L-amino este capabil să oxideze toți aminoacizii, dar referindu-se numai la L-serie. Astfel, această enzimă are o specificitate de substrat relativ și stereospecificitatea simultan.

Specificitatea acțiunii - este capacitatea enzimei cataliza doar un anumit tip de reacție chimică.

În conformitate cu specificitatea acțiunii tuturor enzimelor sunt împărțite în 6 clase. clase de enzime sunt desemnate cu cifre latine. Denumirea fiecărei clase de enzime corespunde acestei cifre.