Proprietățile amfoteri ale proteinelor

Nedko sunt electroliți amfoteri, deoarece moleculele lor sunt prezente sub formă de acid și grup de baze la scară. Efectul a-amino și carboxil fuip asupra proprietăților acide ale proteinelor megapixel neînsemnată, tec in molecule de proteine ​​sunt implicate în legăturile peptidice de educație-SRI. Proteinele amfoteri atașați laterale I1.K-1 resturi de aminoacizi acidă și bazică (Tabel. 4). Prezența disocieze -NH2 - și - grupe COOH determină o anumită sarcină totală a mo-proteina molecula dependentă de pH-ul mediului.

Proteinele naturale, în funcție de compoziția aminokis-un lot pot avea caracter acid sau bazic. Proteina acidă predomină acizii monoaminodikarbonovge (Asp și Glu). Molecula unei astfel de proteine ​​în soluție este încărcată negativ-telno:

Cele mai multe proteine ​​se referă la acid, de exemplu Al-Bumin, globuline, cazeină, pepsină și altele.

Într-o proteină de bază molecule predomină acidul aminomonokarbonovye di (Lys, Arg, His). Într-o soluție de proteine ​​de bază transporta o sarcină pozitivă:

Dintre aceste proteine ​​- papaina, tripsina, lizozimul și altele.

Încărcătura totală a moleculelor de proteine ​​care în mod natural supra-agățat pH: într-un mediu acid este pozitiv, alcalină clorhidric - negativ. Distribuția de încărcare pe suprafața moleculei, zone diferite-mo uniform pot avea taxe sale opuse stabilizat dipoli apă. Deplasarea pH-ului determină o schimbare în natura grupărilor amino disociere-TION, redistribuirea taxelor pe suprafața moleculei care este cauza schimbării-TION structura spațială a proteinei, prin urmare, activitatea sa biologică.

Numărul mare de puncte determină disocierea capacitatea proteinei de a interacționa cu ionii metalici și alte macromolecule încărcate, ceea ce este important pentru funcționarea proteinelor. Schimbarea pH-ului poate influența constanta de disociere a moleculei de proteină atât ca acizi și baze.

In particular, pentru fiecare pH proteină poate înțelege o astfel de stare, atunci când gradul de disociere al acidului ar la fel de proteină ca o disociere de bază și anume numărul sarcinilor negative este egal cu numărul de sarcini pozitive. Încărcați o moleculă de proteină în ansamblu este aproape egal cu zero. PH-ul la care proteina poartă sarcină netă, numit punctul izoelectric.

Punctul izoelectric este o constantă caracteristică a proteinei și este dependentă de compoziția de aminoacizi a moleculei de proteină. Cu cât raportul dintre acid / aminoacid bazic în proteine, este mai mic pH-ul. Pentru majoritatea proteinelor intracelulare, pH-ul este cuprins în intervalul de pH 5.5-7.0, indicând faptul că sarcina negativă a citoplasmei în valoare. Excesul de sarcini negative în interiorul celulei ecuația pshichmivaetsya cationi anorganici.

Valoarea punctului izoelectric este foarte important pentru stabilitatea pe Niemann proteinelor în soluție, deoarece este alb-LM ngledstvie electroneutralității puțin stabilă. Particulele de proteină neîncărcate pot aglomera unul cu celălalt și se precipită.

Proteine ​​- substanța hidrofilă, ușor solubil în apă. Prin hidratare înțelegem legarea dipolilor de apă cu grupări ionice și polare. grupe ionice de proteine, purtători de sarcină sunt toate -MN2 - grupa COOH - și. In starea disociat, ele atrag moleculele de apă în detrimentul interacțiunii dipol-ion. Neionice (neîncărcate) aminoacizi polari grupări laterale (-OH, - NH, CO) cu apă pentru a forma legături de hidrogen slabe. Apa legată grupe ionice, este foarte puternic legat de proteina macromoleculă, separarea etsya sale oud cu mare dificultate. Moleculele de apă asociate cu proteine ​​de grupări neionice-guvernamentale mai puțin puternic reținut. Stabilitatea soluțiilor de proteine ​​responsabile comunica cojii molecule de proteine ​​si hidrat, fiecare moleculă de proteină este de încărcare-net a unui IME semn, care împiedică agrega-TION moleculelor. Prin urmare, toți factorii care contribuie conservă-neniyu încărcare și coajă de hidratare, facilitarea solubilității proteinelor, și stabilitatea acesteia în soluție. Cu cât sunt mai polari aminoacizi dintr-o proteină, mai multe molecule de apă legată. apa hidratată poate fi de până la 1/5 din masa de proteine.

Solubilitatea proteinelor în apă crește la concentrații scăzute de săruri neutre. Acest lucru se explică prin următoarele conductoare: ionii de sare care interacționează cu opusul pentru rânduri în proteine ​​scut grupele încărcate ale moleculelor de proteine ​​si, astfel, reduce interacțiunile proteină. Creșterea concentrației de săruri neutre (Zoom-set tărie ionică) are efectul opus. Depunerea de proteine ​​numite săruri neutre Xia desalinare. La concentrații ridicate de ioni în soluție au retardatule moleculele de apă de către grupările polare ale proteinei. În acest caz, învelișul hidrat al proteinei moleculei oră parțial îndepărtat, adică. F încalcă unul dintre factorii este proteina rezistentă bilitate în soluție. Poate simultan neutralizarea tarifelor ionilor de sare de proteine, ceea ce conduce la o schimbare în al doilea factor de stabilitate (change zori da de proteine, în general) și, în consecință, precipitarea proteinei de ra-aliniere. O trăsătură caracteristică a proteinelor obținute prin sărare afară, este păstrarea proprietăților și funcțiilor lor naturale după îndepărtarea sării.

Solubilitatea proteinelor depinde de solvent: pH-ul, temperatura și compoziția. Adăugarea la soluția de proteină de solvenți organici CME Shiva-apă (etanol, acetonă, etc.) reduce solubilitatea proteinelor. La concentrații mari de solvenți observat precipitarea proteinelor (datorită unei scăderi a gradului de hidratare al proteinei). In soluțiile de proteine ​​au proprietăți coloidale: ele încet nu difuzează capabil să pătrundă prin membrană în lupronitsaemye, dispersia luminii, caracterizat vâscozitate ridicată Xia.

Formarea soluțiilor coloidale este cauzată de proteine ​​Vaeth multe fenomene fizico-chimice observate II organisme și fluidele biologice în general. Atunci când condițiile divizate definite, toate coloizii pot pierde fluiditatea și formează geluri (jeleuri). Ele apar în re-asociere a moleculelor rezultat într-o grilă despre interior spațiul care este umplut cu o cantitate mare de întindere-ioritelya, dar separarea în fază lichidă și solidă are loc, la fel ca în cazul coagulării. Celulele Ms-O organisme proteine ​​nu sunt numai sub forma unui sol-groapă, dar geluri (în citoplasmă, lentila ochiului, conectați-ing țesuturi și colab.). Gelificare mai ușor de proteine ​​fibrilare. Astfel, jeleuri de alimente preparate din pro-ucts care cuprind un număr mare de proteine ​​fibrilare (oase, cartilagii, carne). Sub acțiunea enzimelor microorganismelor care soluția micro-proteină - poate laptelui dit tranziții într-un gel pentru a forma iaurtul, coagulat.

Gelurile de proteine ​​sunt de o mare importanță fiziologică a organismului. De exemplu, proteinele de colagen de oase, tendoane, piele, și așa mai departe. N., etc au mare Ness, elasticitatea și capacitatea de adaptare, așa cum sunt în stare de gel. Depunerea sărurilor minerale reduce elasticitatea și flexibilitatea cu îmbătrânirea, ceea ce conduce la o serie de boli.

O proprietate de geluri este capacitatea lor de umflare-Niju - creșterea volumului datorită legării unei ape mari lichestva. Acest proces se observă în timpul germinării semințelor prin înmuiere cereale, atunci când se face aluat și altele asemenea. D. Umflarea fenomenul invers (gel de separare a apei), se numește sinereză. Aceasta are loc, de exemplu, în timpul depozitării lung imp.pom de chefir.

Datorită prezenței grupărilor hidrofili și hidrofobi pgnki pot afecta solubilitatea altor substanțe m.chi au acționat, și rolul emulgatorilor. Este cunoscut faptul că emulgatorii sunt mngn emulsie de stabilizare ieschestva „apă - litho“. În corpul uman într-un emulsionate grăsimi mlchodyatsya de stat în sânge și limfă. Formele de proteine ​​de pe suprafața picăturilor de grăsime (datorită interacțiunilor hidrofobe) peliculă subțire care atrage apa (datorită grupărilor polare) și previne adeziunea particulelor de grăsime. lapte Casein poate fi considerat ca un emulgator, stabilizator de emulsie naturale - lapte.

Sub influența diferiților factori structurii native spațiu guvernamental al moleculei de proteină poate fi încălcată: cuaternar, terțiar și secundar struktu-ry (modificările nu afectează structura primară) distruse. Acest fenomen se numește denaturare. . Denaturarea proteinelor reductibile-dit la reducerea sau pierderea completă a solubilității AM- acele activități biologice specifice, modificări ale proprietăților optice și de viscozitate etc. Când proteina Denaturarea dezlipirea structura de stabilizare mo-molecula: ionic, hidrogen și disulfura, rupe interacțiunea hidrofobă . GTolipeptidnaya lanț INDICA unwound și stocat în soluție într-o stare extinsă sau într-o bobină aleatoare. Gradul de proteină Denaturarea mo-Jette fi diferit în funcție de proprietățile fizico-chemic cal naturii denaturant și timpul de acțiune. Schematic proceselor denaturante ilustrat în figura 11. De notat că pentru unele proteine ​​este reversibile Denaturarea (proteine ​​musculare). Și în care conformația nativă și activitatea biologică a proteinei poate fi recuperată. Factorii denaturante pot fi împărțite în INDIVIZI-Kie și chimice. Agenții fizici includ rotund desigilării, presiune, acțiune mecanică, cu ultrasunete și radiații ionizante. Cel mai frecvent factor este etsya de încălzire. Denaturarea termică a proteinelor - un ha simptomelor lor trăsătură. Consolidarea mișcării termice a atomilor, lanțul polipeptidic mov conduce la ruperea necovalente slab. Rata Denaturarea termică depinde susche-guvernamental asupra pH-ului, tăria ionică a soluției. Heat-wai Denaturarea este însoțită de agregarea proteinelor Fandare-niem-le pentru a precipita. Precipitarea mai completă și rapidă are loc la punctul izoelectric.

Proteinele au fost denaturate prin triturare preparatele uscate viguros soluții agitare biciuire și t. Proteine ​​D. Liofilizarea (uscarea sub vid cu umiditate coș-rasă de stare congelată), cele mai multe dintre ele nu denaturează, care permite această metodă sushi-ki pentru proteine ​​de stocare lung medicamente.

Factorii chimici care cauzează Denaturarea otno-syatsya acizi, baze, solvenți organici, agenți activi de suprafață stno, alcaloizi, metale grele, și așa mai departe. N.

Denaturarea proteinelor joacă un rol semnificativ în viața-procesele. Cu îmbătrânire, există un Dena post-spumă! Proteine ​​uracil și de a reduce hydrophilicity lor. Astfel, îmbătrânirea semințelor denaturarea proteinelor conduce la pierderea capacității de germinare. Denaturarea are loc atunci când conversia unei molecule compacte într-un amestec dezordonat de acces mai ușor de enzime proteolitice la peptida legături care se rup. Prin urmare, proteinele denaturate sunt scindate de enzimele mai ușor decât nativ. Track-quently, proteine ​​denaturate în tractul gastrointestinal, acei oameni vor fi digerate mai bine. Acest lucru contribuie la tratamentul termic al produselor, care cuprinde proteine ​​(carne, peste). In stomacul uman produce acid clorhidric, co-Thoraya Denaturarea cauzatoare de proteine ​​ajuta la enzime de clivaj și asimilarea lor de către organism.

O serie de procese tehnologice de obținere O alimentară produs (de copt pâine și produse de cofetărie, sushi paste unică, legume, lapte, praf de ou, fabricat conserve-set, și așa mai departe. D.) este legată de denaturarea parțială a proteinelor care alcătuiesc materia primă.