Polyelectrolytes (proteine) - studopediya
Polyelectrolytes - este DIU, care conține în grupurile sale de compoziție capabile de ionizare. Proteinele sunt cele mai comune polielectroliții. Macromoleculele de proteine sunt formate din aminoacizi. În reacția dintre legăturile carboxil și amino peptide sunt formate, care formează o proteină cu lanț polipeptidic:
Macromoleculele proteine, posibil diferite combinații de lanțuri de polipeptide, care sunt formate din doar 20 de aminoacizi simpli. lanțuri polipeptidice formează structura primară a moleculei de proteină, prin care se înțelege cadrul structural covalentă și secvența resturilor de aminoacizi definite.
Distinge structura fibrilare și o moleculă de proteină globulară. Proteinele fibrilare sunt în general insolubile în apă. În structura lor macromoleculei sunt înfășurate pe unul pe altul ca o frânghie. De exemplu, acest keratina parului, miozină, mușchi, colagen și gelatină. proteine globulare sunt reduse la minimum macromolecule formă specifice și capabil să formeze globulelor. Ei au solubilitate bună apă și reactivitate. Exemple - albuminelor și globulinelor albuș de ou, lapte, serul sanguin, pepsina gastric.
În mediul alcalin al moleculelor de proteină sunt disociate ca un acid și încărcat negativ:
În mediul acid al proteinei disociază ca bază, o sarcină pozitivă:
La determinarea pH-ului soluției când cantitatea de grupe de acid ionizați egal cu numărul de miez ionizat, o moleculă poate fi considerată ca neavând sarcină electrică (starea izoelectrică).
PH-ul corespunzător stării izoelectric, denumit punctul izoelectric. The polyions punctul izoelectric avand cea mai mica taxa, sunt îndoite maxime formă (bobina like) și au cea mai mică rezistență la curgere. În consecință, punctul izoelectric al soluțiilor de proteine au o vâscozitate minimă.
Distinge proteine acide, bazice și neutre, în funcție de pH-ul punctului izoelectric. proteine cheie - gliadina grâu prolamină. Acid - gelatina, albumina.
Sub influența diferiților factori schimbă structura proteinei macromoleculare pot să apară și proprietățile sale, cum ar fi denaturarea proteinei.
Denaturarea proteinelor asociate cu ruptură de legăturile slabe din cadrul macromoleculele și perturbarea structurii proteinei native. Denaturarea apare in proteine globulare, și este precedată de formarea lor de geluri, macromoleculele sunt trase în șuvițe.
De exemplu, introducerea soluției de gelatină de alcool etilic ajută rupe legăturile intramoleculare și conduce la denaturarea. Ca urmare, în funcție de proprietățile în vrac ale pH-ului maxim se observă.
Denaturarea poate avea loc sub acțiunea temperaturii (Denaturarea termică în timpul ouălor de gătit în panificație, carne, pește gătit), cu un tratament mecanic (bate în jos ou alb crem și transformarea acesteia într-o spumă, în care stratul lichid subțire de spumă viola stivuire lanțuri polipeptidice are loc îndreptarea lor, care este însoțită de ruperea de legături de hidrogen). Denaturarea poate fi un acid, cum ar fi laptele skisanii acide distrug legături de hidrogen slabe în macromolecule etc.
Denaturarea diferă de desalinizare a faptului că este ireversibil.