Legătura dintre cei doi aminoacizi
legătură peptidică. Lor opt esențiale: Gistin, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan, valina.
Aminoacizii pot fi interconectate legături numite peptidă. formând astfel o moleculă de polimer. Dacă numărul de aminoacizi este mai mică de 10, apoi o nouă conexiune este numită o peptidă; dacă este între 10 și 40 de aminoacizi - polipeptidă. dacă mai mult de 40 de aminoacizi - proteine.
Legătura peptidică - este relația dintre gruparea α-carboxil a unui aminoacid și gruparea amino-α a unui alt aminoacid.
Dacă este necesar, apelați o peptidă de aminoacizi la toate numele adăugate la sufixul „-il“, numai ultimul aminoacid își păstrează numele neschimbată.
De exemplu, alanil-seril-triptofan sau γ-glutamil-cisteinil-glicină (denumit altfel glutation).
Toți atomii sunt incluși în grupul de peptide sunt în același plan, atomii „H“ și „O“ sunt aranjate pe fiecare parte a legăturii peptidice.
radicali amino relativ la legăturile C-N axă situată la îndemână „diferit“, în poziția trans.
Legătura peptidică are forma ceto și forma enol.
atomi de carbon și azot incluse în legătura peptidică sunt capabili să formeze două legături de hidrogen cu alte grupuri de peptide.
Lungimea legăturii peptidice mai mică decât o singură legătură, este o structură rigidă, iar rotația în jurul dificilă. Dar, din moment ce, în plus față de o peptidă, proteină, există alte lanț de comunicare aminoacizi este capabil să se rotească în jurul axei principale, ceea ce dă o conformație diferită de proteină (aranjare spațială a atomilor).
Puteți cere sau lăsați opinia dumneavoastră.
Schema formării legăturii peptidice.
Legătura peptidică - formează o legătură amidică, care apar în timpul formării și interacțiunea α-amino (-NH2), una cu gruparea α-carboxil (-COOH), cu un alt aminoacid.
A doua (1) și (2) se formează (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. Pentru aceeași schemă și generează un lanț lung de aminoacizi și. Diferite aminoacizi, care sunt „blocurile“ de proteine difera R.
Ca și în cazul oricărei legături peptidice amidă în rezonanță datorită structurilor canonice C-N legătură între atomul de carbon al grupării carbonil și atomul de azot este caracterul parțial dublu:
Aceasta se manifestă, în special, pentru a reduce lungimea sa la 1,33:
Acest lucru conduce la următoarele proprietăți:
- 4 atomi din cauza (C, N, O și H) și 2 α-carbon în același plan. R-amino grupă și α-hidrogeni la atomii de carbon sunt în afara acestui plan.
- H și O în legătura peptidică, precum și două alfa-carboni de aminoacizi sunt orientați trans (izomer trans este mai rezistent). În cazul L-aminoacizi, care are loc în toate proteinele naturale și peptide, R-grupuri sunt de asemenea trans-orientate.
- Rotație în jurul comunicării C-N este dificil, eventual rotația în jurul legăturii C-C.
Pentru detectarea proteinelor și. precum și cuantificarea acestora se utilizează în soluție.
1.KOVALENTNYE COMMUNICATION - obișnuitele legăturile chimice puternice.
a) legătură peptidică
b) o legătură disulfidică
2.NEKOVALENTNYE (LAX) tipuri de comunicare: a) o legătură de hidrogen; b) o legătură ionică; c) interacțiunea hidrofobă
Format prin COOH gruparea unui aminoacid și NH2-gruparea a aminoacidului adiacent. Peptida din titlul de aminoacizi de închidere a tuturor titlurilor cu excepția ultimului, localizat la „C“ terminal al moleculei sunt modificate pentru „il“. De exemplu, tetrapeptidă: valil-aspartil-lizil-serină
O legătură peptidică este formată numai prin alfa amino și vecine COOH GRUPURILE DE fragment toți aminoacizii COMMON a moleculei. Dacă carboxil și grupările amino fac parte dintr-un radical, ei nu sunt implicați în formarea legăturilor peptidice în molecula de proteină.
legătură peptidică în sine se datorează în parte dublu tautomerismului lacto-lactamice. Prin urmare, este imposibil să se rotească în jurul ei, și ea a fost pe puterea de un an și jumătate ori legătura normală covalentă. Figura arată că din trei legături covalente în peptidă tijă sau proteină moleculă două sunt rotație simplă și permit, astfel încât tija (întregul lanț polipeptidic) poate fi îndoit în spațiu.
Prin legături covalente din molecula de proteină, în plus față de peptide, se referă, de asemenea, legătură disulfurică.
Disulfurică - este o legătură covalentă. Cu toate acestea, este biologic mult mai puțin stabilă decât legătura peptidică. Acest lucru se datorează faptului că organismul trece rapid procesele redox. Disulfura poate avea loc între diferitele secțiuni ale aceluiași lanț polipeptidic, în timp ce păstrează lanțul într-o stare îndoită. Dacă există o legătură disulfurică între două polipeptide, le combină într-o singură moleculă.
SLABE tipuri de comunicare
În zeci de ori mai slabe decât legăturile covalente. Tipuri de obligațiuni slabe - această interacțiune fizico-chimică. Prin urmare, ele sunt foarte sensibile la modificările condițiilor de mediu (temperatura, pH-ul mediului, tăria ionică a soluției, și așa mai departe).
LEGĂTURĂ DE HIDROGEN - o conexiune care are loc între doi atomi electronegative datorită hidrogen, care este conectat la unul dintre atomii electronegative covalent (a se vedea figura.).
Legarea hidrogenului este de aproximativ 10 de ori mai slabă decât covalentă. În cazul în care legăturile de hidrogen sunt repetate, ele dețin lanțurile polipeptidice cu rezistență ridicată. legături de hidrogen sunt foarte sensibile la condițiile de mediu și prezența în acestea a substanțelor care sunt capabile să formeze astfel de conexiuni (de exemplu, uree).
legătură ionică - are loc între grupuri încărcate pozitiv și negativ (carboxil și amino grupări suplimentare), care se găsesc în radicalii de lizină, arginină, histidină, acid aspartic și acid glutamic.
Hidrofob Interacțiunea - atracția nespecifică care apar între radicalii moleculă de proteină din hidrofob aminoacizi - cauzate de van der Waals și suplimentată cu o forță de ejecție a apei.
Lanțul peptidic are o direcție și două capăt diferite - N-end. care transportă o grupare amino liberă a primului aminoacid și capătul C-terminal. care transportă o grupare carboxil a ultimului aminoacid. Să ne amintim că resturile de aminoacizi sunt legate într-un lanț de succesiune în proteine și peptide. Pentru a apela o peptidă particulară este suficientă pentru a transfera (pornind de la capătul N-terminal) secvența resturilor de aminoacizi constituente în codul de trei litere sau o singură literă. De exemplu, secvența de aminoacizi a angiotensinei hormon peptidic Il se citește după cum urmează: Asp-Arg-Val-Tyr-lle-His-Pro-Phe.
Când peptidele titlu la denumirea prescurtată a aminoacidului adăugat la il sufix, cu excepția ultimelor aminoacizi C-terminali. De exemplu, tetrapeptida Ser-Gly-Pro-Ala citește srilglitsilprlilalanin.
grupări recurente în lanț -NH-CH-CO este numită o catenă peptidică. Oricare ar fi lungimea și nici nu ar polipeptid cu lanț este întotdeauna în centrul de ea - miezul moleculei, exact la fel în toate proteinele. La această tijă stau ca ramuri laterale amino radicali. Raportul Numărul și alternarea acestor radicali diferiți unul de proteine dintr-o alta. monomeri amino, o parte din peptidele și proteinele sunt numite resturi de aminoacizi.
Caracteristicile generale ale peptidelor.
Peptida este format din 2 sau mai multe resturi de aminoacizi legați prin legături peptidice. Peptidele care conțin mai puțin de 10 de resturi de aminoacizi, numite oligopeptide. Peptidele care conțin reziduuri acide mai mult de 10 aminoacizi sunt numite polipeptide. Același număr de aminoacizi și pot conține unele proteine mici. granița convențională dintre polipeptide și proteine se află în regiunea de greutate moleculară de 6.000.
polipeptide mamifere conțin legături peptidice formate între gruparea alfa-amino și alfa carboxil a aminoacizilor proteinogenici. Cu toate acestea, compoziția unora dintre polipeptide pot include alți aminoacizi sau derivați ai aminoacizilor proteinogenici. peptida este Atipic glutationul tripeptida (gamma glutamiltsisteinilglitsin), în care glutamat N-terminale și cisteină nu sunt legate de legătură alfa-peptidic.
Rolul biologic al peptidelor.
1. Peptidele sunt mulți hormoni umani importanți, cum ar fi glucagonul, oxitocina, vasopresina.
2. Peptide care reglementează procesele digestive, cum ar fi gastrina, colecistochinina.
3. Peptide de reglare tonusului vascular și a tensiunii arteriale, de exemplu, angiotensina II, bradikinina.
4. Peptide reglarea apetitului, de exemplu, leptina, b-endorfină.
5. Peptidele care posedă proprietăți analgezice, de exemplu, peptide opioide (anchefaline și endorfinele).
6. Peptidele implicate în reglarea activității nervoase superioare în procesele biochimice implicate în mecanismele de somn, memorie, învățare, etc.
7. glutation tripeptide îndeplinește funcția de protejare a celulelor de la daune oxidative de către radicalii liberi.
Peptidele utilizate ca medicamente, de exemplu, peptide sunt unele antibiotice, medicamente anticancer.
În cursul dezintegrare peptidelor moleculare medii (SMP) proteine endogene formate. Partea majoră este reprezentată de polipeptide SMP cu greutate moleculară de 300-5000 AD SMP posedă activitate biologică diversă. În condiții fiziologice, 95% din peptide moleculare medii sunt eliminate în principal prin filtrare glomerulară.
Slăbirea funcției renale excretorii și descompunerea incompletă a proteinelor (proteoliză) duce la o creștere a concentrației NSR în plasmă (ser) din sânge. În care concentrația medie a moleculelor în serul pacientului poate in 8-10 ori norma.
Acumularea SMP duce la o perturbare a microcirculatiei, precum și transportul ionilor de sodiu și de potasiu prin membrana, suprimarea răspunsului imun, inhibarea activității unor enzime. In practica clinica, RNS este definit drept criteriu de toxicitate.
