Khan Academy prelegere video pe partea de sânge 2

2. Hemoglobina transporta O2 și CO2

Hemoglobina și compușii săi

Hemoglobina - hromoproteidov special de proteine ​​prin care eritrocitele funcția respiratorie a opera și menține pH-ul sanguin. La bărbați, sângele conține o medie de 130 - 1B0 g / l de hemoglobină, femeile de - 120 - 150 g / l.

Hemoglobina cuprinde patru molecule globinei proteină și hem. Hem este compus din atom de fier capabil de a lega sau a da o molecula de oxigen. Astfel de valență de fier, unite prin oxigenul nu este schimbat, adică, fierul este bivalent. Hemoglobina oxigen atașat la sine, se transformă în oxihemoglobină. Această conexiune este slabă. Sub formă de oxihemoglobină poarta cea mai mare a oxigenului. Hemoglobina, care a dat de oxigen este numit de recuperare, ilidezoksigemoglobinom. Hemoglobina cuplat cu dioxid de carbon, se numește karbgemoglobina. Acest compus este, de asemenea, ușor de descompus. Intr-un karbgemoglobina tolerat de 20% dioxid de carbon.

Condițiile speciale ale hemoglobinei pot intra în legătură cu alte gaze. Compus hemoglobină cu monoxid de carbon (CO) nazyvaetsyakarboksigemoglobinom. Carboxihemoglobina este un compus solid. Hemoglobina blocat în acesta cu monoxid de carbon și este în imposibilitatea de a efectua transferul de oxigen. Afinitatea hemoglobinei pentru monoxid de carbon mai mare decât afinitatea sa pentru oxigen, astfel încât chiar și o cantitate mică de monoxid de carbon din aer este viața în pericol.

În anumite stări patologice, cum ar fi otrăvirea oxidanți puternici (sare clorat de potasiu, permanganat de potasiu, etc.) format o legătură puternică cu -metgemoglobin hemoglobinei cu oxigen, în care oxidarea fierului are loc și devine trivalent. Ca urmare, hemoglobina isi pierde capacitatea sa de a furniza oxigen la țesături, ceea ce poate duce la pierderi de vieți omenești.

În mușchii scheletici și mușchiul cardiac este hemoglobina, mioglobina numit. Acesta joacă un rol important în furnizarea de mușchii care lucrează cu oxigen.

Există mai multe forme de hemoglobină, structura proteinelor diferitelor părți - globinei. In hemoglobinei fetale F. Hemoglobina conține A (90%) predomină în eritrocite pentru adulți. Diferențele în structura părții de proteine ​​determină afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. In hemoglobinei fetale este mult mai mare decât cea a hemoglobinei A. Acest lucru ajută fătul nu are experiență hipoxie la tensiune parțială relativ scăzută de oxigen în sânge.

Un număr de boli asociate cu apariția în sângele formelor patologice ale hemoglobinei. Cele mai cunoscute tulburări genetice ale hemoglobinei este siclemia. Forma seamănă cu o eritrocitele falciforme. Absența sau substituirea mai multor aminoacizi din molecula la aceasta boala globinei are ca rezultat o perturbare semnificativă a funcției hemoglobinei.

Clinic acceptat se calculează gradul de saturație a hemoglobinei în eritrocite. Acest așa-numitul indice de culoare. În mod normal, este egal cu 1. Aceste eritrocite sunt numite normocitară. În cazul în care indicele de culoare mai mult de 1,1 eritrocite hipercrom, mai puțin de 0,85 -gipohromnye. Indicele de culoare este important pentru diagnosticul de anemie de diferite etiologii.