contracția musculară

enciclopedie universală română
Brockhaus-Efron și Enciclopedia
vocabular combinat

antiplacă M s prescurtat e de, scurtarea mușchilor, în care produce un lucru mecanic. M. p. El oferă posibilitatea de animale și oameni la mișcări arbitrare. Cea mai importantă componentă a țesutului muscular - proteinele (16,5-20,9%), inclusiv contractile, condiționată de capacitatea mușchilor de a contracta. Proteinele considerabile miofibrilară interes mehanoaktivnye al căror studiu a fost initiat Kuehne B. (1864). Date importante care caracterizează proprietățile biochimice mehanoaktivnyh proteinelor musculare au fost preparate A. Ya. Danilevskim (1881-1888) fizico-chimice și. In prima jumatate a secolului al 20-lea. V. A. Engelgardt și M. N. Lyubimova (1939), a constatat că principalele proteine ​​contractile musculare - myosin - are adenozintrifosfataznoy activitate, în timp ce A. Szent-Györgyi și Straub FB arătat (1942-1943), care este parte a prezentului compoziția proteinei miofibrilară este compusă în principal din 2 componente - actină și miozină. Interacțiunea acestor proteine ​​fibroase sta la baza fenomenului de reducere a unei game largi de organite contractile și organelor de mișcare (vezi. Muscle). Schimbarea periodică a stării fizice a proteinelor musculare, posibilitatea de contracție și de relaxare a mușchilor și a performanțelor de lucru mecanic alternativ, în mod evident, în legătură cu anumite procese biochimice da energie. Engelhardt și Lyubimov (1939-1942), sa constatat că interacțiunea filament miozinei în mod specific pregătită cu soluție de ATP schimba dramatic proprietățile lor mecanice (elasticitate și extensibilitate). Simultan defalcare a ATP pentru a forma ADP și fosfat anorganic. Aceasta descoperire a pus bazele pentru o nouă direcție în biochimie - Mechanochemistry M. p. În viitor, Szent-Györgyi și Straub au arătat că adevărata miozina proteine ​​contractile nu este, și complexul său cu actina - actomiozin. Reducerea prin reacția cu ATP este supus atât înmuiate în fibrele musculare glicerol apă sau 50%, și fire realizate din gel actomiozin (sinereză gel). Aceste experimente arată că energia necesară pentru contracția musculară, este eliberat ca urmare a interacțiunii ATP actomiozin cu divizarea acestuia la ADP și H3 PO4. Aceasta eliberează o cantitate mare de energie (8-10 kcal. Sau 33,5-41,9 kJ. 1 mol de ATP). Cu toate acestea, mecanismul real al acestei reacții rămâne încă neclar. Se crede că gruparea fosfat terminal al interacțiunii ATP cu actomiozin transferate la myosin fără formarea intermediară de căldură pentru a forma bogată în energie formă fosforilată actomiozin capabile de reducere. . Miozina Masă moleculară definită prin ultracentrifugare, este aproape de 500 de mii de molecule miozinei poate fi scindată fără a rupe legăturile covalente în subunitatea mică (Fig 1.): Două lanțuri „grele“ polipeptidă având o greutate moleculară peste 210 000 sau 2 (pentru alții. date, 3) scurt () polipeptida „light“, cu o greutate moleculară de aproximativ 20.000 fiecare. Prin microscopie electronica, molecula de miozină este format din cel puțin 2 părți - îngroșat „cap“ și o lungă „coadă“. Lungimea totală a moleculei - aproximativ 1600 A. Un mare număr de aranjate corespunzător în macromoleculele spațiu myosin formează o fibră groase (miozina) fire striat. În formarea legăturilor încrucișate între punți groase (miozina) și subțire (actina) firele direct implicate aparent „cap“ a moleculelor de miozină. Monomerul actină greutate moleculară este aproape de 46 000 (luate anterior circa 70.000). Setare și structura sa primară: numărul, natura și secvența includerii într-un lanț polipeptidic al resturilor de aminoacizi. Moleculele de actină filamentos (F-actina) formate lanțuri spirale 2 constând dintr-o multitudine de granule - molecule de actină globulară (actina monomer, sau F-actin). Cele sarcomeres striați toroane din fibre F-actin delimitat spațial din filamente de miozină. Sistemele de reacție ale celor două tipuri de fire se realizează utilizând energia eliberată prin clivaj ATP în prezența ionilor de Ca2 + (Fig. 2). . Deoarece muschii de la ATP este în mod constant consumată în activitatea musculară prelungită a bifazice nevoie de recuperare continuă a ATP - resintezei sale. Resinteza ATP din ADP și H3 PO4 conjugat cu o serie de transformări da energie. Cele mai importante sunt: ​​1) transferul unei grupări fosfat de la fosfocreatina (crp) către ADP. Această reacție asigură o rapidă, care apar chiar și în timpul contracției musculare, ATP resinteza din cauza consumului de creatina; 2) glicogenoliza sau glicolizei (descompunerea glicogenului sau glucoză pentru a produce acid lactic); 3) respirația tisulară (formarea de ATP in mitocondrie de fibre musculare datorită energiei de oxidare în principal carbohidrați, acizi grași nesaturați și fosfolipide). O anumită cantitate de ATP poate fi format ca rezultat al reacției ADP miokinaznoy 2 ADP> <АМФ + АТФ. Фосфорилирование креатина за счёт АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ре-синтез КрФ и гликогена происходит главным образом в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания (гипоксии ), способна к выполнению некоторого количества работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.

A. V. Palladinym, DL Ferdmanom, N. N. Yakovlevym și colab. Se obțin date privind natura biochimica a formării musculare. S. E. Severinym a demonstrat capacitatea de dipeptide (carnozina, anserina) recupera de la mușchii obosiți și afectează transmiterea impulsurilor nervoase de la nerv la mușchi.

Mecanismul bifazic M. p. nu o declarație exhaustivă de opinii. Unele insecte (gândaci, albine, muște, țânțari etc.) Frecvența contracțiilor aripilor musculare este mult mai mare decât frecvența impulsurilor nervoase primite. Acești mușchi nu sunt subordonate ritmului neurogenă și myogenic. Ele pot oscila (oscila) de câteva sute de ori în 1 sec. Oscilația acestor mușchi nu este asociată cu modificări ale concentrației de Ca 2+ in fibrele musculare sarcoplasma. Posibilitatea de activitate bifazică mișcare automată organelle celulare în prezența ATP pot fi observate în modele de celule -. Spermatozoizi, epiteliu ciliat, ondulator membrane trypanosomes etc. mișcarea de oscilație a organitelor are loc cu convenționale pentru acest tip de viteză de celule la o concentrație constantă Ca și continuă atâta timp cât soluție cunoscută ATP este stocată în exces. Mecanismul acestor oscilații mișcării organitelor și myofibrils, aparent, poate fi înțeles pe baza existenței numai a relației dintre activitatea enzimatică (capacitatea de a cliva ATP) și starea (conformație) macromolecule substrat contractile.

Fig. 2. Ipotetic contracția musculară schema: și - o configurație de filamente groase și subțiri în relaxarea musculară; schimbare în poziția de fire în reducerea: b - modelul de alunecare (de H. Huxley); în - un model de răsucire (în Podolsk).

Fig. 1. Structura moleculei de miozină. Molecula constă din două mari și două mici lanțuri (scurte). lanțuri mai mari formează o „coadă“ lungă a moleculei; „Capul“ cuprinde toate marile lanțuri de magazine și două lanțuri mici. (Greutatea moleculară a fost determinată de către individ ultracentrifugare circuite după clorhidrat moleculă dezagregare miozină 5M guanidină și tripsina).