Carbohidrați - studopediya

Proteinele au un nume diferit - proteine ​​( „Protos“ -. În primul rând, cel mai important, greacă), care evidențiază importanța lor principală pentru viață.

Spre deosebire de proteinele frecvent substanțe care apar au un număr de caracteristici semnificative. În primul rând, ei au o greutate moleculară foarte mare. Greutatea moleculară a substanțelor organice, cum ar fi etanolul, egal cu 46, acid acetic - 60 benzen - 78, etc. Greutatea moleculară a unuia dintre proteine ​​este de 36000 oua ..; și una dintre proteinele musculare ajunge la 1500 000. Este clar că, în comparație cu moleculele de alcool sau benzen și mulți alți compuși organici ai moleculei de proteină - gigant. În construcția sa implicat mii de atomi. Pentru a sublinia dimensiunea foarte mare de astfel de molecule, acesta este de obicei numit o macromoleculă ( „macro“ -. Mare, Gr).

Dintre compuși organici proteine ​​mai complexe. Ele sunt un grup de compusi numite polimeri. Orice moleculă de polimer este un lanț lung, în care se repetă aceeași structură relativ simplu numit un monomer. Notând cu un monomer, structura polimerului poate fi scris ca: A-A-A-A-A-A-A. În natură, în afară de proteine, există mulți alți polimeri, de ex. Celuloza, amidon, cauciuc, acizi nucleici, etc. In ultimii ani, chimiștii au creat mulți polimeri sintetici :. din polietilenă, nailon, poliester, etc. Majoritatea polimerilor naturali și toate artificiale construite din identice monomeri și structura lor este de natură în schema de mai sus. Proteinele, în contrast cu polimerii convenționali, deși construite din structură similară, dar nu destul de monomeri identice.

monomeri de proteine ​​sunt aminoacizi. a fost găsit Compoziția proteică a polimerilor 20 aminoacizi diferiți. Fiecare aminoacid are o structură specială, proprietăți și nume. Pentru a înțelege ce este asemănarea dintre aminoacizii și modul în care acestea diferă una de cealaltă, următoarele formule sunt date două dintre ele:

După cum se poate observa din formulele, fiecare aminoacid este conținută într-unul și același grup:

Radicali din diverși aminoacizi diferiți; în unele - lanț de hidrocarbură, la celălalt - inelul benzenic, etc ...

Cuplarea aminoacizilor în formarea polimerului de proteine ​​este prin comun pentru toate acestea gruparea. Din grupa amino a unui aminoacid și carboxil o altă moleculă de apă este eliberată, iar în detrimentul valențelor eliberate, resturile de aminoacizi sunt unite.

Cuplat între aminoacizii are loc legătură NH-CO, numită o legătură peptidică și compusul rezultat este numit peptidă. dipeptide format (dimer) din doi aminoacizi, trei aminoacizi în același mod apare tripeptida (trimer) din multe - polipeptide (polimer). proteină naturală și o polipeptidă, adică. E. Lanțul de câteva zeci sau sute de unități de aminoacizi. Proteinele diferă unul de altul și compoziția de aminoacizi, iar numărul de unități de aminoacizi, și în ordinea secvenței lor în lanțul. Dacă notăm fiecare literă de aminoacizi va alfabet de 20 de litere. Acum, încercați să facă aceste scrisori ale sentinței de 100, 200, 300 litere. Fiecare frază și va întâlni unele singure proteine. Este suficient pentru a rearanja o literă - și un sens distorsionat al frazei, veți obține o expresie nouă și, astfel, noul izomer al proteinei. Este ușor de imaginat numărul mare de opțiuni pe care le puteți obține în continuare. Într-adevăr, numărul diferitelor proteine ​​conținute în celulele de animale și plante, este extrem de ridicat.

Structura moleculei de proteină. Având în vedere că dimensiunea fiecărui nivel de aminoacizi este de aproximativ 3 A, este evident că macromoleculele proteina care constă din mai multe sute de unități de aminoacizi ar trebui să fie un lanț lung. De fapt, macromoleculele de proteine ​​au forma de bile (globulelor). În consecință, în proteina nativă ( „nativus.“ - naturale, lat) lanț polipeptidic este oarecum răsucită, o dată stabilită. Studiile arată că pozarea lanțului polipeptidic este nimic aleator sau haotic, fiecare proteină au o instalație definită, întotdeauna permanentă. Structura complexă a macromolecule de proteine ​​sunt mai multe niveluri ale organizației. În primul rând, simpla dintre care este ea însăși un lanț polipeptidic, adică. E. Lanțul de unități de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice. Această structură se numește structura primară a proteinei; ea toate legăturile covalente, t. e. cele mai puternice legăturile chimice. Următorul nivel superior de organizare este structura secundară, în care firul de proteine ​​este răsucit într-o spirală. se transformă spiralate sunt aranjate strâns și între atomi și radicali de aminoacizi în spire adiacente, atracție are loc. În special, între legăturile peptidice situate pe înfășurările adiacente, formează legături de hidrogen (între CO- și grupe NH-). legături de hidrogen sunt mult mai slabe decât covalentă, dar repetate de multe ori, ele dau o legătură puternică. Polipeptidic în spirală „cusute“ prin numeroase legături de hidrogen este suficient structură stabilă. Structura secundară a unei proteine ​​este în continuare stivuire. Se rostogoli bizar, dar destul de sigur și fiecare proteină este strict specifică. Rezultatul este o configurație unică, numită structura terțiară a proteinei. Comunicare, sprijină structura terțiară, hidrogen chiar mai slab. Acestea sunt numite hidrofobe. Aceasta - forțele de coeziune dintre moleculele nepolare, sau radicali nepolare. Astfel de radicali se găsesc într-un număr de aminoacizi. Din același motiv că atomizate particulele de ulei în apă sau, altă substanță hidrofobă se coaguleze în picături se produce coalescența radicali hidrofobi ai lanțului polipeptidic. Deși tracțiune sunt hidrofobe veriga cea mai slabă, dar din cauza numărului lor mare, acestea se adaugă până la o cooperare considerabilă de energie. Participarea legături „slabe“ în menținerea structurii unice a macromoleculei de proteine ​​oferă o rezistență suficientă și la flexibilitatea ridicată același timp. Unele proteine ​​în menținerea rolului esențial macromoleculelor de proteine ​​jucat de așa-numitele S-S (es-es comunicare) - legături covalente puternice care apar între porțiuni îndepărtate ale lanțului polipeptidic.

Imaginind toate detaliile structurii moleculei de proteină, adică, o descriere completă a structurii sale primare, secundare și terțiare, - .. muncă foarte dificilă și lung. Cu toate acestea, aceste date au fost obținute pentru un număr de proteine. Figura 66 prezintă structura ribonucleazei proteine. Ribonucleaza - una dintre primele proteine, a căror structură a fost complet rezolvată. După cum se observă în figura 66, structura primară a ribonucleazei formate 124 de resturi de aminoacizi. Reziduuri Contul de aminoacizi din catena polipeptidică a decis să conducă pe aminoacizii conservat NH2 -în (N - sfârșitul lanțului), ultimul aminoacid este considerat a fi un amino acid, care a păstrat o grupare carboxil (C - sfârșitul lanțului). Astfel, primul aminoacid pe cont ribonucleaza - lizină, al doilea - acid glutamic, etc. Este suficient pentru a elimina sau a rearanja un aminoacid din lanțul - .. Și ribonucleazei în schimb apar alte proteine ​​cu alte proprietati.

Pentru simplificare, nu sunt prezentate ca lanț polipeptidic spirale și structura terțiară afișată în planul hârtiei. Observați „legarea încrucișată“ între aminoacizii 26 și A 87, între 66 minute și 73 de minute, între 56 minute și 111 minute, între 40 minute și 97 minute. În aceste locuri între cisteină aminoacizi radiolite situate în locuri îndepărtate ale lanțului polipeptidic format -S-S-bond.

Denaturarea proteinelor. Cu cât nivelul de proteine ​​de organizare, mai puțin sprijin conexiunea sa. Sub influența diferiților factori fizici și chimici - temperatura ridicată, acțiunile chimice, energiei radiații etc.-pauză „slab“ conexiune, structura proteinei - terțiară, secundar - deformat, deteriorat și proprietățile sale sunt modificate. Violarea structura nativa unica a unei proteine ​​este numit denaturare. Gradul de denaturare a proteinei depinde de intensitatea expunerii la o varietate de factori: impactul mai intens, denaturarea mai adânc.

Atunci când o variație slabă de proteine ​​de impact poate fi limitată prin implementarea parțială a structurii terțiare. Atunci când un macromoleculă impact mai puternic se poate transforma în jurul complet și să rămână sub forma structurii primare (fig. 67).

Diferite proteine ​​sunt foarte diferite unele de altele în ușurința cu care acestea sunt denaturate. proteina din ou Denaturarea se produce, de exemplu, la 60-70 ° C, si proteine ​​contractile musculare denatures în jur de 45 ° C Multe proteine ​​sunt denaturate prin acțiunea concentrațiilor nesemnificative de substanțe chimice, iar unele chiar de la efecte mecanice minore.

Studiile arată că procesul de denaturare este reversibil, adică. E., proteină denaturată poate merge înapoi în nativ. Chiar și atunci când molecula de proteină pe deplin capabilă să restabilească desfăcută în mod spontan structura sa. Rezultă că toate caracteristicile structurale ale macromoleculele proteinei native este determinată de structura sa primară, adică. E. Ele apar în lanțul de compoziție de aminoacizi și ordine.

Rolul proteinelor in celula. Înțeles proteine ​​pentru living mare și divers. În primul rând, funcția lor catalitică. Viteza de reacție depinde de natura reactanților și concentrarea acestora. Activitatea chimică a substanțelor celulare este de obicei mici. Concentrația lor în celulă pentru cea mai mare parte minor. Astfel, reacția \ în celula ar trebui să procedeze la infinit lent. Între timp, este cunoscut faptul că reacțiile chimice din celulă sunt la viteze considerabile. Acest lucru se realizează prin prezența în catalizatorii de celule. Toți catalizatorii de celule - proteine. Acestea sunt numite biocatalizatori, dar cel mai adesea ele sunt numite enzime. Activitatea catalitică a enzimelor este neobișnuit de mare. De exemplu, enzima catalaza care catalizează reacția de descompunere a peroxidului de hidrogen și accelerează reacția la 10 11 ori. Enzimele structura chimică nu diferă de proteine ​​care nu posedă funcții enzimatice: ambele construite din aminoacizi convenționali, ambii posedă structuri secundare, terțiare, etc ... In majoritatea cazurilor, enzimele catalizează conversia substanțelor a căror dimensiune moleculară în comparație cu macromolecule enzimele sunt foarte mici. De exemplu, enzima catalaza are o greutate moleculară de aproximativ 100 000 și o descompunere peroxid de hidrogen care catalaza catalizează doar 34. Această relație între dimensiunile enzimei și substratul său (o substanță care acționează asupra enzimei) sugerează că activitatea catalitică a enzimelor nu este detectată toate molecula sa, iar unele mică parte din ea. Această zonă este numită situsul activ al enzimei. Aparent, site-ul activ este o combinație de grupări situate pe lanțuri polipeptidice adiacente în structura terțiară a enzimei. Această idee este bine explicată prin faptul că denaturarea enzimei își pierde activitatea catalitică. Evident, prin încălcarea structurii terțiare a dispunerii reciproce a lanțurilor polipeptidice este schimbată, structura sitului activ este distorsionat, iar enzima își pierde activitatea. Aproape fiecare reacție chimică în celulă este catalizată de propria enzimă particular. Structura site-ului și a substratului structura activă corespund exact unul cu altul. Ele se potrivesc împreună ca un sistem de blocare și o cheie. Datorită corespondenței spațiale dintre structura centrului activ al enzimei și structura substratului poate strâns să se apropie unul de altul, și care permite reacția dintre ele.

În plus față de funcția catalitică, funcția motorie este proteine ​​foarte importante. Toate tipurile de mișcări, care sunt capabile de celule și organisme, - contracția mușchilor la animale mai mari, pâlpâirea cilia în protozoarele, răspuns cu motor de plante, etc -. Pentru a efectua proteine ​​contractile specifice.

O altă funcție a proteinelor - transport. Hemoglobina proteina adauga oxigen si poarta-l pe tot corpul.

Odată cu introducerea de substanțe sau celule străine în organism, deoarece induce proteinele specifice de producție numite anticorpi care se leagă și neutralizează substanțele străine. In acest caz, proteinele au o funcție de protecție.

Proteinele esentiale si ca sursa de energie. Proteinele se descompun in aminoacizi la celula. O parte din aminoacizi utilizate pentru sinteza proteinelor, în timp ce o parte suferă o scindare profundă în timpul căreia este eliberat energia. După separarea de 1 g de proteină eliberată 17,6 kJ (4,2 kcal).

Proteine ​​- este materialul care formează celula. Proteinele implicate în construcția membranei celulare exterioare, membranele intracelulare. In organismele superioare, proteinele sunt formate din vasele de sânge, cornee, tendoane, cartilaje, păr.

Astfel, pe lângă proteinele funcțiilor catalizatorului, cu motor, de transport, de siguranță și de energie aparține și blocul de funcții.

Carbohidrații sunt compuși organici care conțin carbon, hidrogen și oxigen.

Carbohidratii sunt împărțite în simple și complexe. Carbohidratii simpli sunt numite diferite monozaharide, complexe - polizaharide. Polizaharidele sunt polimeri în care monomerii rolul jucat monozaharide.

Monozaharide. Pentru a avea o idee asupra structurii chimice a monozaharide prezente formula structurală a uneia dintre ele:

O H OH OH OH OH

Toate monozaharide - substanță incoloră, ușor solubil în apă, aproape toate dintre ele au un gust plăcut dulce.

Cele mai frecvente monozaharide - hexoze, pentozo și triose. Deosebit de hexoze importanță glucoză, fructoză și galactoză. Glucoză și fructoză se găsesc în multe produse într-o stare liberă. Gustul dulce al multor fructe și fructe de pădure, precum și miere de albine depinde de prezența în ele de glucoză și fructoză. Glucoza se găsește și în sânge (0,1%). Glucoză, fructoză și galactoză sunt parte din mai multe di- și polizaharide. Din riboza importante pentose și deoxiriboză. Atât în ​​stare liberă nu se produce. Ele fac parte din acizi nucleici și ATP.

Polizaharidele. Dintre cele două monozaharide dizaharid format din trei - trizaharidă, a unor - polizaharid. Di- și trizaharide, cum ar fi monozaharide, ușor solubil în apă și au un gust dulce. Cu un număr tot mai mare de unități de monomer scade solubilitatea polizaharide, gust dulce dispare.

Din dizaharid este cunoscut pentru toate produsele alimentare, de multe ori, de asemenea, menționată ca zahăr din trestie, zahăr din sfeclă sau zaharoză. Zaharoza este formată dintr-o moleculă de glucoză și fructoză molecule. zahărul din lapte pe scară largă găsit în laptele tuturor mamiferelor. lactobioză este format dintr-o molecula de molecule de glucoză și galactoză. Monomerul de amidon polizaharidă - glucoză. Spre deosebire de polimerii convenționali în care unitățile monomer urmează unul altul pentru a forma un lanț alungit, amidonul este un polimer ramificat. Cu o structură similară cu structura glicogenului de amidon conținute în mușchi și ficat de animale. Glicogen monomer ca amidonul este glucoza.

Cel mai frecvent carbohidrat in mod natural - cu fibre (celuloză). Lemnul - este celuloza aproape pură. In celuloza structura sa - este alungit în polimer obișnuit cu catenă lungă. celuloza Monomer - Glucoză: fiecare moleculă de celuloză este format din aproximativ 150-200 molecule de glucoză.

Rolul biologic al carbohidraților. Carbohidratii joaca rolul unei surse de energie necesară pentru a pune în aplicare diferite forme de activitate celulară. Orice activitate - mișcare, secreție, biosinteza, strălucire, etc - .. Necesită cheltuieli de energie. Carbohidrații sunt supuse în clivaj celulare profunde și de oxidare și sunt transformate în produse simple: CO2 și H2O Energia eliberată în timpul acestui proces. La scindare completă și oxidarea 1 g de carbohidrat eliberat 17,6 kJ (4,2 kcal).

Pe lângă rolul energiei, construcțiilor și funcționează funcția carbohidrați: glucide de celuloză constau din peretii celulelor de plante.