Aminotransferază - un

enzime care catalizează reacția de transfer al grupării amino (NH2 -Grupuri), împreună cu un proton (ioni de hidrogen) și perechea de electroni de aminoacizi ceto acizi sau amine sau alți compuși care conțin în grupul carbonil moleculă compoziție (grup CO). Un rol biologic este extrem de mare, deoarece acestea sunt implicate în transaminare - desigur, de o importanta pentru metabolismul energetic (vezi glicoliză, respirație tisulară.) și metabolismul azotului (metabolismul azotului). Se constată că orice condiție care necesită mobilizare urgentă a componentelor de proteine ​​pentru a acoperi necesarul de energie al corpului (dietă săracă. Toate tipurile de stres, etc.), asociate cu adaptive biosinteza stimulate hormonal a anumitor A. A. în principal implicat în gluconeogeneză (alanină și aspartat aminotransferază aminotransferază aminoacizi aromatici). Genetic deficiență determinată a unora A. sta la baza patogenezei unui număr de boli ereditare. Astfel, forma originală a distrofiei inelare progresive a coroidei și retinei (Corioretinopatia) cauzate de deficiența de ornitin-oxoacid - aminotransferazei. defect Hereditary sau suprimarea în hypovitaminosis-B6 aminobutiratului aminotransferazei (transaminaze γ-aminobutiric) este o cauza majora a tulburarilor de ts.ns în această patologie.

În URSS, determină activitatea AST și ALT este realizată folosind așa-numitul test optic optimizat pe baza diferenței în spectrele de absorbție a formelor oxidate și reduse ale unui NAD coenzimă la o lungime de undă de 340 nm. Activitatea AST Unhemolyzed în ser a fost determinată folosind soluție de substrat-tampon conținând 0,25 mol / l de acid L-aspartic în tampon fosfat / L 0,1 mol (pH 7,4). Folosit pentru a determina activitatea de soluție de substrat-tampon ALT conține 0,63 mol / l L-alanină în tampon fosfat / L 0,1 mol (pH 7,4).

In mod normal, activitatea AST și ALT la 30 variază între 30 la 420 nmol / (c k) A, sau de la 2 la 25 ME. Unitatea Internațională (ME) corespunde la 1 micromol /(min.l) sau /(s.l 16,67 nmol).

Metoda uniformă pentru determinarea AST și ALT în URSS metoda dinitrofenilgidrazinovy ​​recunoscută și Reitman - Frankel, bazată pe faptul că produsele de reacții catalizate de AST și ALT (oxaloacetică și acid piruvic, respectiv) prin reacția cu 2,4-dinitrofenil-hidrazină într-un mediu alcalin pentru a forma hidrazone colorate. Intensitatea culorii este măsurată la o lungime de undă de 500-560 nm (filtru verde) într-o cuvă cu o grosime a stratului de 1 cm. Este proporțională cu activitatea enzimatică. Valorile de referință ale activității AST ALT și în sânge, determinat de Reitman - Frankel egal /(s.l 28-190 nmol) sau 0,1-0,68 mol / (.ml h) la 37 °.

Refs: AE. Braunstein Procese și enzime ale metabolismului celular, M. 1987; Metode de laborator în clinică, ed. VV Menșikov, p. 186, M. 1987.

enzime din clasa transferaze (EC 2.6.1) care catalizează transferul reversibil al grupării amino cu aminoacizi ceto acizi; A. Creșterea activității în serul sanguin se observă în stări patologice care implică procese distructive (de exemplu, infarct miocardic, hepatita virală).