aminoacizi diferiți radicali de natură chimică (r)

Aminoacizii natură chimică diferită de radicalul (R). Aproape toate a-amino și o-karboksilnyye grupuri implicate în formarea legăturilor peptidice ale moleculei de proteină.

AK Clasificarea rațională bazată pe un radical polaritate, sunt 4 clase AK:

1. nepolar sau hidrofobe

2. polar (hidrofil) neîncărcat

3. încărcat negativ

Proprietățile generale ale aminoacizilor:

Aminoacizii sunt ușor solubili în apă. Ele cristalizează din soluții apoase neutre. Când se dizolvă în apă ei pot roti planul fascicul polarizat. Aproximativ jumătate din enantiomerul AK (+) și polovina- levogir (-).

Stereochemistry AK evaluată pe baza configurației absolute a tuturor celor patru grupe substituent aranjate în jurul atomului de carbon asimetric. Există L și D - stereoizomeri.

proprietățile fizice și chimice de bază ale AK:

fluide cu viscozitate mare, o difuzie mică, capacitatea de umflare într-un interval mic, activitate optică, mobilitate într-un câmp electric, presiune osmotică scăzută, absorbanță UV la 280 nm.

Numărul de diferite tipuri de proteine, la toate speciile vii de ordinul a 1010-1012. 20. Numărul de aminoacizi în toate combinațiile este enormă.

De exemplu, dipeptide AB și BA. Pentru tripeptida - 6 combinații chetyrehpeptida - 24.

AK stereoizomerie. Aminoacizii pot exista în diferite forme stereoizomerice - ele diferă unul de altul prin variația orientării spațiale a grupurilor atașate la atomul de carbon a.

L și D stereoizomeri - este incompatibil cu aplicarea afișaj cu două oglinzi - enaktomery. Structura proteinelor conțin numai L-AK.

Interconversia L ® proces ratsimerizatsii D.

Echilibrul este deplasată la -sa L vii și D după moartea organismului.

lanțuri polipeptidice pot conține sute de unități AK, în care molecula de proteină poate fi fie de la una sau mai multe lanțuri polipeptidice. Cu toate acestea, moleculele de proteine ​​- nu este construit în mod aleatoriu polimeri de diferite lungimi, fiecare tip de proteină are o deosebită inerentă ea numai compoziția chimică, greutatea moleculară specifică și reziduurile specifice secvenței AA.

Molecula de proteine ​​de orice tip, în stare nativă are o caracteristică structură conformație spațială, în funcție de proteinele sale fibrilare sunt separate pe și globulare.

20 În plus, există mai multe comune AK rare - acestea sunt derivate dintr-un curent alternativ comun. Acestea sunt o parte din proteinele AK, dar diferă de la AA convenționale în sens genetic, deoarece Nu există nici un tripleti care le codifică. Acestea apar prin modificarea AK de pornire deja după precursorul AA să fie comutată într-un lanț polipeptidic. Există încă mai mult de 150 AK, care se găsesc într-o varietate de celule și țesuturi, sau într-o stare legată, dar nu a găsit în compoziția proteinelor. Unele dintre ele acționează ca precursori ai produselor metabolice. Aminoacizii se găsesc în fungi și plante superioare sunt extrem de diverse și structura neobișnuită. Rolul lor în metabolismul este necunoscut, unele dintre ele sunt toxice pentru alte forme de viață.

vertebratele superioare sunt capabile să sintetizeze nu toate AK. animalele mai mari pentru sinteza aminoacizilor esențiali pot utiliza amoniu compus N, dar nu nitriți, nitrați sau N2. Rumegătoarele pot folosi nitriți și nitrați care sunt reduse la bacterii amoniac rumen. plante superioare sunt capabile să creeze toate AK necesare pentru sinteza proteinelor, și folosind amoniac și nitrați. Plantele leguminoase fixa atmosferă de azot molecular, transformând-o în amoniac și în continuare AK sintetizare. Ciupercile și bacteriile sunt de asemenea utilizați nitriți și nitrați.

Există mai multe reacții chimice specifice a-amino și grupările a-carboxil AA.