Specificitatea enzimei - studopediya
Enzimele au o specificitate mare de acțiune. Ie acționează selectiv asupra substratului și a determina calea transformării sale. Această proprietate le distinge de catalizatori anorganici. Astfel, melkoizmelchonnye platină și paladiu poate cataliza reducerea (cu hidrogen molecular), zeci de mii de compuși chimici din diferite structuri. Înalta Specificitatea enzimelor se datorează complementarității conformaționale și electrostatice dintre moleculele substratului și enzimă și organizarea structurală unică a sitului activ, oferind un eveniment „recunoaștere“ de înaltă afinitate și selectivitate de oricare dintre miile de reacție a altor reacții chimice ce au loc simultan în celulele vii.
În funcție de mecanismul de acțiune al enzimelor cu un distins (sau grup) și absolută specificitate relativă. Astfel, pentru acțiunea enzimelor cu specificitate pentru grupul are cea mai mare valoare de tipul legăturii chimice într-o moleculă de substrat. De exemplu, pepsina scindează în mod egal proteine de origine animală și vegetală, în ciuda faptului că aceste proteine sunt foarte diferite unele de altele, atât în structura chimică și proprietățile compoziția de aminoacizi și fizico-chimice. Cu toate acestea, pepsina nu divizat nici carbohidrati sau grasimi. Acest lucru se explică prin faptul că punctul de aplicare, locul de pepsină este o legătură peptidică:
Pentru acțiunea lipazei, care catalizează hidroliza grăsimilor în glicerol și acizi grași, astfel de loc este legătura ester. specificitate relativă sunt înzestrați cu anumite enzime intracelulare, cum ar fi hexokinază, catalizează fosforilarea ATP, cu participarea aproape toate hexoze, în timp ce în același timp, în celule și sunt specifice pentru fiecare enzime hexoze care efectuează aceeași fosforilarea.
Când specificitatea absolută a enzimei catalizează conversia numai un singur substrat. Orice modificare în structura substratului face inaccesibile pentru acțiunea acestei enzime. Există dovezi experimentale ale existenței așa-numitei specificitate stereochimică, datorită existenței formelor L- și D- izomerice optic sau geometrici (cis și trans), izomeri chimicale. Astfel, cunoscut de aminoacizi oxidazei L- și D-, deși proteinele naturale gasit acizi numai L-amino. Fiecare tip de oxidazele este valabil numai pe cont propriu stereoizomer specific:
L-aminoacid # 945; - Acid keto + NH3 + H2O
D-aminoacid # 945; Acid keto + NH3 + H2O
Un bun exemplu este o specificitate stereochimica bacteriană aspartatdekarboksilaza catalizează clivarea CO numai din L-alanină. Dacă orice conexiune este sub formă de izomeri cis și trans, cu un aranjament diferit de atomi de grupări în jurul unei duble legături, atunci, de obicei, numai unul dintre acești izomeri pot servi ca un substrat pentru enzimă. De exemplu, fumarase catalizează numai transformarea acidului fumaric (izomer trans), dar nu acționează asupra acidului maleic (izomer cis):
Acid maleic Acid fumaric
Specificitatea acțiunii enzimelor care încearcă să explice Fischer. Conform ipotezei sale, „o soluție de enzimă la substrat ca fiind cheia la castel“, topografia a site-ului activ este nu numai un foarte simplificat, dar, de asemenea, bine ancorate. Site-ul activ al enzimei corespunde topografia un singur substrat unic, astfel încât acesta poate fi expus la centrul activ. Ipoteza de „cheie și de blocare“, explică în mod satisfăcător specificitatea absolută, cu toate acestea, pentru a explica specificul grupului pe această ipoteză este dificilă.
Teoria conformității induse (teoria Koshland) înlătură această contradicție. Esența teoriei este că corespondența spațială a structurii substratului și situsul activ al enzimei este creat în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. În funcție de mobilitatea conformațională a centrului activ al enzimei capabile de a interacționa fie cu puține, sau cu diferite substraturi. Enzima și substrat în timpul formării complexului enzimă-substrat deoarece se adaptează reciproc (ca o mănușă la mana).
Teoria conformității chimice, menținând în același timp prevederile de bază ale teoriei Koshland, fixează atenția asupra faptului că specificitatea acțiunii enzimei se datorează enzimei de recunoaștere acea parte a substratului, care nu se schimbă în timpul cataliza. Între acea parte a substratului și interacțiunile centrului substrat apar doar atunci când un meci este destul de completă, se poate forma complexul enzimatic-substrat și începe procesul de cataliză.