Produsele finale ale colapsului aminoacizilor
Ca urmare a diferitelor transformări ale aminoacizilor în țesuturile corpului sunt formate de amoniac, bioxid de carbon și apă.
dezaminarea # 945-amino sub formă de acid compus cu azot liber. Știm deja că cea mai mare parte # 945; acizi cetonici, care sunt supuse la dehidrogenarea și decarboxilarea și, eventual, se transforma in H2O si CO2.
Unii ceto acidul, supus decarboxilare oxidativă pentru a forma acizi cu structuri chimice diferite, în funcție de cazul în care, în unele cazuri, acestea sunt oxidate pe calea # 946; oxidării, în altele - în transformarea carbohidraților. Cu toate acestea, în aceste cazuri, CO2 în final format și dioxidul de carbon este H2 O. parțial excretate, porțiunea rămasă este utilizată pentru procesele de sinteză, de exemplu, pentru sinteza acizilor grași superiori, și alte baze purinice.
amoniac Exchange. Principala sursă de amoniac în organism din aminoacizi. Amoniacul - substanță toxică puternică. Chiar și o ușoară creștere a valorii sale în otrăvirea cauze de sânge a corpului, în special a sistemului nervos.
Zilnic la oameni dezaminată aproximativ 100 - 120 g de aminoacizi, ceea ce corespunde la aproximativ 18-23,6 g amoniac. Cu toate acestea, în ciuda formării continue a amoniacului în țesuturi și fluxul sanguin, concentrația acestuia în sânge este foarte mică. Chiar și în capilarele rinichilor, unde cea mai mare cantitate de amoniac, concentrația nu depășește 1 mg% normal. In timpul evolutiei unei persoane de a dezvolta aranjamente speciale pentru eliminarea acesteia. Acestea includ formarea de glutamina, asparagina, amide ale proteinelor, aminare reductivă, neutralizarea acizilor, sinteza ureei.
Una dintre cele mai importante mecanisme de neutralizare a amoniacului este formarea de glutamină și asparagină. Sinteza amidelor pentru organism este importantă deoarece fluxurile în formarea directă a locațiilor de amoniac: in ficat, creier, rinichi, retina, mușchi. Glutamic și acizii aspartic în țesuturile care sunt întotdeauna într-o stare liberă, se leagă amoniac prin reacția de amidare. Ca rezultat al glutaminei acid glutamic este format din aspartic - asparagină. Aceste reacții continua cu ajutorul enzimelor glutamină și asparagină:
Astfel, se neutralizează cu amoniac poate fi utilizat de către organism ca sursă de azot, de exemplu, pentru sinteza bazelor purinice și pirimidinice, glicozaminoglicani, etc.
În țesuturile umane, există un alt mecanism enzimatic de neutralizare a amoniacului - legarea acesteia prin amidarea grupărilor carboxil ale proteinelor țesuturilor. proteină amidare cauzată de prezența în structura lor a grupările carboxil libere ale acizilor glutamic și aspartic.
O parte din amoniacul este neutralizat prin reacții de aminare reductivă - o inversa a dezaminare, care asigură legarea amoniacului, pentru a forma acizii ceto corespunzători ai aminoacizilor. Rolul principal în acest # 945; acidul -ketoglutarovoy.
O cantitate mică de amoniac utilizată pentru neutralizarea acizilor anorganici și organici, având ca rezultat formarea de săruri de amoniu. Această neutralizare proces de amoniac are loc numai în rinichi. Modul de bază de neutralizare a amoniacului asociat cu formarea de uree.
Sinteza ureei este o major prin detoxifiere amoniac la mamifere și proteina principală azotul sub formă de izolare din organism. Uree, care este un compus neutru care este solubil în apă, este excretat în urină. Conturile Uree de azot pentru 80 - 85% din cantitatea totală de substanțe azotoase urină.
Schema de sinteză a ureei sugerat mai întâi MV Nentsky. Sa dovedit că sinteza acestui compus se datorează două molecule de amoniac si o molecula de dioxid de carbon.
Cu experimente speciale I. V. Zalessky și SS Salazkin constatat că corpul principal produce atunci când neutralizarea amoniacului și sinteza ureei, este ficatul.
Formarea ureei are loc cu participarea unui număr de enzime și substanțe pentru un anumit ciclu, a cărui existență a fost demonstrată de B. Krebs și K. Henselaytom, în legătură cu care acest ciclu se numește ciclul ureei, sau ciclul Krebs - Henselayta. In ciclul ureei, există două etape principale: prima este însoțită de sinteza argininei, a doua hidroliză a argininei la ornitina și formarea de uree.
Este acum stabilit că sursa unuia dintre molecula de amino uree se formează amoniac în timpul dezaminarea oxidativă a acidului glutamic în mitocondrii:
Acid Glutamic + NAD + + H 2 O → # 945; -Ketoglutarovaya Acid + NAD • H + H + + NH3.
Acest amoniac cu CO2 formând compusul karbamoilfosfat. Reacția are loc sub acțiunea enzimei karbamoilfosfatsintetazy folosind energia a două molecule de ATP:
Karbamoilfosfat reacționat suplimentar la ornitina formând acidul fosforic și citrulină. Reacția catalizată de enzima ornitintranskarbamilazoy:
În următoarea etapă din ciclul ureei implicat grupare amino doilea, care este o grupare amino a acidului aspartic al glutamic format prin aspartat enzima: glutamat - aminotransferaza:
Acid glutamic + Acid oxaloacetică → # 945; Acid -Ketoglutarovaya + Acid aspartic.
Astfel, sursa de amoniac pentru sinteza ureei este acidul glutamic în cele din urmă, în care toate fondul de grupări amino asamblate rezultat reacții transaminare între # 945; a-amino-acizi, formați în timpul scindării hidrolitice a proteinelor din canalul alimentar și # 945; acidul -ketoglutarovoy. Acest lucru subliniază încă o dată rolul important biologic al acidului glutamic în metabolismul azotului.
Următoarele reacții sunt însoțite de conversia varginin citrulină. În primul rând, citrulina reacționează cu acid aspartic cu sintetaza acidului argininosuccinic pentru a forma acidul argininoyantarnoy. In această reacție, se utilizează energia moleculelor ATP:
Apoi argininoyantarnaya acidul suferă clivaj enzimatic pentru a produce acid fumaric și arginină:
Reacția este catalizată argininosuktsinatliazoy. Aceasta completează prima etapă a sintezei ureei.
Acidul fumaric este returnat la ciclul acidului tricarboxilic, unde este transformat în oxaloacetică. Acesta din urmă reacționează cu acidul glutamic, aspartic forme din nou, care este deja cunoscută nouă etapă a ciclului ureei transmite amino citrulina acestuia.
În a doua etapă arginina rezultată prin acțiunea arginazei hidrolitic scindat în ornitină și uree:
Ornitina poate reacționa din nou cu karbamoilfosfatom, iar întregul ciclu începe din nou.
Astfel, la oameni și animale mai mari, există puternice mecanisme suficient de clearance-ul de amoniac și utilizarea acestuia pentru biosinteza. Amoniacul nu este numai produsul final al metabolismului proteic, dar, de asemenea, materialul de construcție pentru formarea multor compuși.
produse alimentare de proteine de calitate
Proteinele, după cum știm, sunt principala materialul plastic al corpului, care nu pot fi înlocuite cu alte substanțe.
sunt cele mai valoroase proteine, în care o cantitate suficientă conține toți aminoacizii esențiali necesari de organism (adică, astfel încât organismul nu este sintetizat sau sintetizat într-o cantitate foarte mică).
Astfel, valoarea biologică a proteinei este determinată de compoziția calitativă de acid ikolichestvennym amino inclusă în molecula sa.
Pentru o persoană de valoare sunt proteine din lapte, carne, pui și ouă, proteine vegetale - Proteine de cartofi, care prin proteina valoare biologică mai mare nu numai pâine, ci în ceea ce privește anumiți aminoacizi, proteine din lapte de vaca chiar.
Dieta mixtă a 110-120 g de proteine, 40-60 g de grăsime și 600-700 g de carbohidrati ar trebui să conțină cel puțin 50% din proteine animale. O astfel de dieta prevede nevoia organismului pentru toți aminoacizii esențiali.
Una dintre modalitățile de bază de conversie a aminoacizilor formați în timpul despicării proteinelor dietetice din canalul alimentar este de a le folosi pentru speciile specifice biosinteza proteinelor. Acest proces are loc la viteze diferite în toate organele și țesuturile.
In fiecare zi, in corpul uman produce circa 1,3 g proteină per 1 kg greutate corporală. Având în vedere că greutatea medie umană de 70 kg, sintetizati pe zi circa 90 g proteină în corpul său. Cantitatea totală de proteine din organism este de 12-14 kg. Astfel, acestea sunt actualizate în aproximativ 135-155 de zile.
Sinteza anumitor proteine din organism are loc foarte rapid. De exemplu, pentru 1 s în sânge este distrus și nou sintetizat aproximativ 3 Mill. Eritrocite, fiecare conținând aproximativ 300 de molecule de hemoglobină. In general, sinteza moleculelor de proteine într-o celulă vie se termină cu 2-3.
Ribozomului are două site-uri - aminoacil, sau A situs și peptidil sau U-secțiune. porțiune aminoacil servește pentru atașarea de aminoacizi care provin din citoplasmă, care sunt necesare pentru sinteza proteinelor și formarea unei legături peptidice între ele, o peptidil - să dețină un lanț polipeptidic în creștere (Figura 44.).
Cele mai studiate sunt ribozomii celulelor bacteriene. Total celulă ribozomului bacterian 70S este denumit formarea disociază în două subunități - 50S și 30S (Figura 45.) (S - sedimentare subunități individuale constante și ribozomi în general). Subunitare 50S și 30S au un set diferit de proteine. Este cunoscut faptul că unele dintre ele acționează ca un catalizator.
Intr-o celula ribosomal este de obicei sub forma unor grupuri de 3 până la 100 de unități, poliribozomilor formând sau politici. Polizomii ribozomii individuale sunt legate între ele printr-un fel de fir care este vizibil sub un microscop electronic. Acest fir este un mesager ARN (fig. 46). Fiecare ribozom este capabil de a sintetiza un singur lanț polipeptidic, grupare ribozom, adică, polizomilor, - mai multe dintre aceste circuite.
Proteina matrice biosinteză căii. După cum se știe, diferența dintre un individ dintr-o altă proteină este determinată în principal de natura și secvența de aminoacizi a alternanței, în compoziția sa, și anume, Structura primară. Transferul acestor informații și este una dintre principalele caracteristici ale biosinteza proteinelor.
Centrul de control al sintezei de proteine este nucleul celulei, care conține toate purtătoare de informații - molecula de ADN. Informațiile codificate în ADN-ul unei secvențe specifice de baze azotate din cadrul moleculei sale. Se transferă caracteristicile ereditare, informații despre structura primară a proteinei prin ARN mesager (ARNm), care este sintetizat în domeniul specific (gena) a uneia dintre catenele de ADN. Baza principiului complementarității transmitere a informațiilor (a se vedea. Cap. 15).
Să ne amintim că sinteza ARNm este ca molecula de ADN care are forma unui dublu helix unwinds în anumite momente, în anumite zone (această porțiune este numită gena). La fiecare porțiune untwisted este construit din două catene de ADN ale moleculei ARNm pe baza complementarității. Are loc un fel de „înșelăciune“ ordine intercalat de baze azotate porțiunii untwisted a uneia dintre catenele de ADN de la molecula de ARN. Acest proces de „înșelăciune“ de informații se numește transcriere.
Ca rezultat, transcripția ordinul de baze azotate în ARNm alternanta moleculă repetă complementare secvenței de baze azotate ale porțiunii nerăsucite molecula de ADN. Astfel, molecula de ARNm primește informații despre structura primară a proteinei.
Odată ajuns în citoplasmă, molecula ARNm este „overgrown“ de ribozomi și servește ca matriță pe care este construită o proteină în conformitate cu informațiile anexate la ordinul de aminoacizi. Procesul de transfer de informații din ARNm, care constă într-o secvență de nucleotide strict definită în moleculele sale intercaleze molecula limba amino proteina acidă este cunoscut sub numele de traducere.
Datorită faptului că pentru sinteza proteinei cu o structură primară specifică utilizează informația conținută în molecula ARNm, care servește ca o matrice, această cale se numește sinteza proteinelor matricei. ADN-ul în sine direct implicată în biosinteza proteinelor nu acceptă, acesta oferă numai ARNm cu toate informațiile necesare.
Pe scurt cale matrice de proteine biosintezei pot fi reprezentate după cum urmează;
Protein ADN ARN.
Procesele asociate cu replicarea ADN-ului, transcriere și translație, începe cu începutul corpului și cu intensitate variabilă apar pe tot parcursul vieții.