Macromolecule ca bază pentru organizarea structurilor biologice

Specializarea: Chimie și Farmacologie

Descriere: Structura liniară primară. Structura secundară. Structura lanțului polipeptidic spiralized incomplet. Astfel de porțiuni de structură dispuse configurație paralelă este o structură pliată care cuprinde lanțuri paralele conectate printr-o legătură de hidrogen.

Dimensiune fișier: 23.39 KB

Job descărcat: 14 persoane.

Macromolecule ca bază pentru organizarea structurilor biologice. Baza organizării structurale a trăi până macromolecule, în special cele mai importante biopolimerii # 150; proteine ​​și acizi nucleici. Procesele complexe care au loc macromolecule transformarea E, E inclusiv migrația de excitație electronice și a transportului de electroni. Baza funcționării macromoleculelor este un electron-conformațională interacțiuni care au loc în diverse procese care implică complexele macromoleculare biologic active. Moțiunea termică a atomilor incluși în lanțul polipeptidic, rotațiile lor și rotirea în jurul legăturile rezultat crearea unui număr mare de grade interne de libertate. Acest lucru conduce la bobinele de lanț și formarea de cheag macromoleculelor # 150; sisteme macroscopice care prezintă natura statica a parametrilor (dimensiune, forma, gradul de coagulare). Ca obiect fizic manifesta unicitatea lor în combinație a celor două caracteristici statice și mecanice ale comportamentului macromoleculelor. Pe de o parte un număr mare de atomi de interacțiuni creează un număr mare de grade de libertate și pot crea diferite conformații, pe de altă parte, prezența unor legături chimice între atomii de formare este -perhaps limitat conformeri. Interacțiunile chimice covalente legare a atomilor determină: 1. Structura lanț de biopolimeri. 2. Conectați fiecare alți monomeri. Celulele și organite lor # 150; sisteme eterogene. Existența lor și func-TION obiectivate Xia natura non-covalentă a interacțiunilor intermoleculare (interacționează slab, deoarece interacțiunea puternică pentru a crea o structură zhestskie stabilă lipsită de mobilitate moleculară și mobilitatea moleculară este necesară pentru a îndeplini diferite sarcini (reglarea reacțiilor chimice, transformarea E). interacțiune slabă în sistemele biologice: 1. comunicare Vandervalsovy forță 2.Ionnye comunicare 3.Vodorodnye interacțiune 4.Gidrofobnye structura primară. # 150; liniar. Un rol important în conformația polipeptidelor joacă interacțiuni forță gidrofbnye, obligațiuni vandevalsovye hidrogen. Structura secundară. Lanțul peptidic în proteine ​​are o configurație elicoidală (spirală). Fiecare atom are exces H 2 „+“ taxa, sunt atrase de „-“ atom încărcat de O 2 în următorul viraj al spiralei. În interiorul legăturile peptidice formate și grupe laterale de aminoacizi îndreptată înspre exterior, și poate fi interacțiunea cu moleculele înconjurătoare ale mediului. Configurația spirală # 150; secundar. Structura lanțului polipeptidic spiralized incomplet. insulină # 150; 60%. Motivul pentru spiralare încălcări sunt: ​​1. Formarea de legături disulfurice care se pot conecta mai multe bobine împreună. La site-urile lor H-obligațiuni este slăbit și rupt helix. Radicalii 2.Nalichie ai unor aminoacizi care nu se încadrează într-o spirală pentru a forma pliurile individuale, care trec legăturile de hidrogen. Aceste porțiuni paralele aranjate - - Structură - configurație este o structură pliată care cuprinde lanțuri paralele conectate printr-o legătură de hidrogen. Studiile au arătat dacă există reziduuri în lanțul polipeptidic al Glu, Ala, Leu format ά # 150; în spirală, iar în cazul în care Met, Val, izola - structura. Șeful structurii secundare tee-Har-ra de proteine ​​sunt împărțite în trei grupe: cu o predominanță 1.Belki - structura (hemoglobina, mioglobina). 2.Belki, ambalat de tip - structură. 3.Smeshannaya structurii secundare. structura terțiară # 150; strict ordonat spirală spațiu de stivuire și unele părți ale circuitului. Fiecare proteină are propria sa configurație. Acest lucru se datorează faptului că carboxil liberă, hidroxil, amină și alți radicali-grup laterale care interacționează pentru a forma legăturile esterice amidă. legături de hidrogen conecta cele două resturi și circuite formate dusulfidnye poduri adiacente. Acest lucru face ca structura semirigid. Structura cuaternară. Combinațiile de două sau mai multe subunități. Structura terțiară are ca rezultat un complex al moleculei de proteină activă. Hemoglobina: 4 globulelor. În cazul polipeptidic globulelor lanț pliat într-o minge # 150; Terțiar. Având multiple reticuiări S - S impune o restricție privind conformația. formând interacțiuni slabe Globula (interacțiune hidrofoba → moleculele de lanț unul cu celălalt). Colectate în mănunchiuri și sunt considerate structuri fibrilare sunt formate, care funcția este soluția și formează o structuri proteice supramoleculare, care constau dintr-un număr mai mare de macromolecule nonvalent vzaimodeystviyami- această membrane celulare fir cromozom globulă în molecule. Acizii nucleici. Watson Creek # 150; structura ADN-ului, care este o spirală dreptaci, două lanțuri polinucleici, cu un lanț înfășurat în jurul celuilalt. Astfel, perechile de baze heterociclice nach Xia interior. Ambele lanțuri sunt interconectate prin legături de hidrogen care au loc între bazele heterociclice.

Precum și alte locuri de muncă pe care le-ar putea interesa

Compoziția gazului a gazelor respiratorii aer alveolare inhalat si aerul inhalat expirate aerul expirat aerul alveolar O2 mm Hg. în procesul de viață este un proces constant de consum și CO2 O2 emisie menține concentrația gazului respirator în ea la un nivel constant. Schimbul de gaze între aerul alveolar și sânge. Transportul gazelor din sânge.