enzime termolabilității

Rata reacțiilor chimice depinde de temperatură, astfel încât reacțiile catalizate de enzime sunt de asemenea sensibile la schimbările de temperatură. Aceasta a constatat că rata de cele mai multe reacții chimice crește de la două până la patru ori pe măsură ce temperatura crește la 10 ° C și, invers, scade de două ori cu scăderea temperaturii la 10 ° C Această cifră se numește coeficient de temperatură Q10. Cu toate acestea, din cauza naturii Denaturarea termică proteic al enzimei la temperaturi mai mari va reduce concentrația efectivă a enzimei cu reducerea corespunzătoare a vitezei de reacție. Astfel, la o temperatură care să nu depășească 45-50 ° C, viteza de reacție este crescută conform teoriei cineticii chimice. La temperaturi de peste 50 ° C, viteza de reacție începe să exercite o influență mare Denaturarea termică a proteinei enzimei care duce la o încetare completă a procesului de fermentație.

și - creșterea vitezei de reacție ca funcție de temperatură;

b - reducerea vitezei de reacție ca funcție de denaturare a proteinei enzimă (săgeata indică temperatura optimă)

Figura 2 - Dependența vitezei de reacție catalizată de enzimă de temperatură

Cele mai multe enzime prezintă activitate într-un interval de temperatură foarte îngustă, undeva la 40-50 ° C pentru organismele animale și 40-60 ° C pentru organismele plantelor în aceste condiții, viteza de reacție se datorează creșterii în energia cinetică maximă a moleculelor care reacționează. La temperaturi scăzute (0 ° C și mai jos), enzime, de obicei, nu colaps, cu toate că activitatea lor scade aproape de zero. Fiecare enzimă are o temperatură optimă.

Trebuie remarcat faptul că enzima termolabilității influențează timpul de expunere, concentrația de substrat, pHsredy, precum starea enzimei. Forma cristalină mai termic enzime stabile.

Influența aciditate

Cel mai important factor care influențează activitatea enzimelor, este reacția mediului. Într-o celulă în același timp prezent o sută de enzime diferite, fiecare enzimă este cel mai activ la un anumit interval îngust de pH, numit optimumompH. enzimele OptimumypHotdelnyh difera. De exemplu, activitatea maximă a pepsinei, care catalizează scindarea proteinei, acolo pripH1,5-2,0 și arginase, care determină divizarea argininei acidului amino - pripH9,5-9,9. Cu izmeneniempHot valoare optimă într-un mediu acid sau alcalin al activității enzimei scade încet la început, apoi rapid, și de multe ori o astfel de inactivare curând devine ireversibil (Fig. 3).

Optimum pHdeystviya majoritatea enzimelor este în pH ușor acid sau neutru.

Tabelul 2 - Valorile optime ale anumitor enzime pHdlya