enzimă lapte-coagulare - studopediya

Activitatea și structura bacteriană inițială și

Conform compoziției microflorei distinge bacteriile ferment acid lactic, bacterii de acid propionic, mucegaiurilor și brânză cu mucegai. fermenții Microflora trebuie să aibă proteolitică optimă, acidifianți, activitatea aromatobrazuyuschey lipolitică, capacitatea de a fermenta lactoza si lapte citrat.

Rolul principal în producția de brânză aparține bacteriile acidului lactic. Funcțiile lactică microfloră bacteriană inițială de acid:

- conversia componentelor majore ale laptelui (lactoza, proteine, grăsimi), inclusiv fermentarea lactoză și citrat pentru a produce acid lactic, dioxid de carbon și alți compuși (diacetil, acetoină și colab.);

- intensificarea enzimelor-coagulare a laptelui;

- accelerare sinereză cheag prin creșterea acidității acestuia;

- brânză și consistența structurare a acestuia;

- suprimarea microorganismelor dăunătoare și patogene (bacterii care produc acid butiric, bacterii coliforme).

Microfloră fermenții divizată convențional pe acid (lac. Lactis, lac. Cremoris) și gazoaromatobrazuyuschuyu (lac. Diacetilactis și leykonostoki).

Compozitia culturilor starter mezofile includ (pentru brânzeturi NTVN) și bacterii lactice termofile (pentru brânzeturi VTVN).

Bacteriile de acid propionice includ starterele pentru compoziția brânzei cu VTVN pentru a forma modelul lor specific, aroma.

Microflora de mucus brânză (drojdie, micrococi, Brevibacterium linens coli) este utilizată în producția de brânzeturi letonă, picant, Smolenski, Dorogobuzhsky și colab.

Mucegai implicate în maturarea brânzei de ciuperci moale (Roquefort, Camembert română). Mold Penicillium candidum crește pe suprafața brânzeturilor, Penicillium roqueforti - în masa de brânză.

Cea mai importantă caracteristică și proprietatea este activitatea enzimelor. Activitatea enzimatică - cantitatea de unități de volum (arbitrar) de lapte greutate sau, o unitate pliabil medicament la 35 ° C timp de 40 min. In deosebi specific de fabricare a brânzei (lapte-coagulare) și nespecifică activitate (generală proteolitică).

Activitatea lapte-coagulare - capacitatea de a hidroliza rapid c-cazeină prin scindarea unei legături între Fen105 și Met106. Este cea mai mare în chimozină și de mai multe ori mai mic decât în ​​pepsină și enzime microbiene. Aceasta depinde de aciditatea laptelui, prezența sărurilor solubile de calciu și de temperatură.

Activitatea proteolitică totală - abilitatea de a împărți alte legături peptidice, ceea ce duce la clivarea proteinelor la un nivel relativ mic fragmente de proteine ​​- peptide. Această activitate nu este esențial pentru coagularea laptelui, dar este important pentru brânză de maturare. Activitatea proteolitică prea mare duce la formarea unor cantități mari de peptide cu greutate moleculară mică, care determină apariția amărăciune în brânză, și reduce randamentul de brânză. Cea mai scăzută activitate proteolitică caracterizat chimozină, mai mare - carne de vită, carne de pui și pepsina proteaza microbiană.

Alocate 4 tipuri de enzime de coagulare a laptelui:

- enzime naturale de origine animală (proteaze stomacale și alte animale rumegătoare - cheag, carne de vită, porc, pui pepsină și amestecuri ale acestora);

- enzime de sinteza microbiene ( "Rennilaza", "Fromaza", "Marz" etc.), care sunt producători de tipare;

- enzime de origine vegetală (suc de smochinului, ex-tractate ciulini, Solanaceae, ciulini, smochine, ambrozie, și altele.);

- produsă prin inginerie enzimatic genetic un chimozină 100% ( «CHY-MAX», «MAXIREN»).

In mod traditional utilizat pentru coagularea laptelui închegat. Se obține din cheagului (4 al stomacului) mamiferelor tinere (viței, miei, copii). Se compune din două enzime chimozină și pepsină. Raportul dintre chimozină. pepsinei depinde de vârsta animalului. Prepararea vițeilor gastrice cu vârste cuprinde 88-94% 6-12% chimozină și pepsină, iar extractul din stomacul unui animal adult, invers, 90-94% pepsina și doar 10% chimozină. Deoarece activitatea pepsinei creșteri nedorite globale proteolitică a cheagului Þ Mai preferabil, de vițel cheag.

pulbere cheagul intern cuprinde 60-70% 30-40% chimozină și pepsină are o activitate de 100.000 cond. u acțiune optimă la pH 6,2 și o temperatură de 40 ° C, la o temperatură de 50 ° C, activitatea enzimei este foarte redusă, la 65 ° C, enzima este complet distrus. La o temperatură de 10-20 ° C și încetinește coagularea laptelui, un coagul floconos format. La temperaturi sub 10 ° C, nu se coagulează lapte. Creșterea ulterioară a temperaturii determină formarea unui cheag. Extract de lapte cu cheag, la temperaturi scăzute (lapte fermentat la rece) utilizate în metoda continuă de fabricare a brânzei.

Odata cu coagularea cheag de lapte utilizat pentru pepsinei produse de mucoasa stomacului vițeilor, rumegătoare adulte, porci și păsări de curte. acțiune optimă de pH 1.8 (mediu mai acid). Specificitatea pepsină este exprimată într-o hidroliză preferențială a legăturilor peptidice formate de grupări aminice fenilalanină și tirozină. Comparativ cu pepsină cheag are o activitate de lapte și proteolitice ridicat de jos Þ brânzeturi au un gust amar. Cel mai activ cel mai apropiat de cheagul de carne de vită pepsină. Cel mai puțin preferat pepsina porcine (capacitatea de coagulare scăzută și activitate proteolitică ridicată). Este optim să se utilizeze amestecuri cu pepsina cheagului bovină (OP, OP-2, OP-6, etc.).

Cheagul este cel mai bun pentru producția de brânză. Această referință, selectată prin natura. Cu toate acestea, deficitul a provocat o căutare de pulbere înlocuitori de cheag.

Enzime de origine microbiană posedă o activitate proteolitică ridicată, care crește proteoliza nespecifică și limitează utilizarea acestora.

Produsă prin inginerie enzimatic genetic un chimozină 100% are o specificitate ridicată și este cel mai apropiat de cheag. Utilizarea acestuia reduce cantitatea de enzimă și crește randamentul brânză de 2%.