digestia glucidelor

Un tip de modificare a proteinelor post-translațională este glicozilarea serină, treonină, asparagină, hidroxilizina folosind glycosyltransferases. Deoarece sângele din perioada digestiv, o concentrație mare de carbohidrati (zaharuri reducătoare) pot glicozilarea neenzimatică proteine, lipide și acizi nucleici, numit glicoliza. Produsele care rezultă din interacțiunea mai multe etape de zaharuri cu proteine ​​numite produse finale glicozilare (AGE glicozilării avansate produse finite) și se găsesc în multe proteine ​​umane. Timpul de înjumătățire a acestor produse mai lungi decât proteinele (de la câteva luni la câțiva ani), iar rata de formare a acestora depinde de nivelul și durata expunerii la zahăr de reducere. Se presupune că, odată cu educația lor asociat cu multe complicații cauzate de diabet, boala Alzheimer, cataracta.

In cazul glicogen muscular degradare intensă accelerează legarea la 2 receptorii epinefrină și adenilat ciclazei prin sistemul care conduce la fosforilarea și activarea fosforilat kinază și glicogen fosforilază și inhibă glicogen sintaza (Fig. 5.27 și 5.28). Ca rezultat conversie suplimentară de glucoză-6-fosfat generat din glicogen este sintetizat ATP necesară pentru activitatea musculară intensă.

Fig. 5.27. Reglementarea activității glicogen fosforilazei în mușchi.

Schimbarea în modificări concentrației de glucoză din sânge și concentrațiile relative ale hormonilor: insulină și glucagon. Raportul dintre concentrația de insulină la concentrațiile de glucagon in sange este numit „indicele de insulina-glucagon“. Perioada indicelui absorptive după este redus, iar reglarea concentrației de glucoză din sânge afectează concentrația de glucagon.

Glucagonul, așa cum sa menționat mai sus, selectia activeaza glucoza din sânge din cauza descompunerea glicogen (glicogen și activarea inhibării sintezei glicogenului) sau prin sinteză din alte substanțe gluconeogeneza. glucoză format 1-fosfat din glicogen este izomerizat la glucoza-6-fosfat prin acțiunea glucozo-6-fosfatazei hidrolizabil pentru a forma glucoză liberă în stare să iasă din celule din sânge (Fig. 5.26).

La schimbarea concentrației de glucoză din sânge are loc sinteza și secreția de insulină și glucagon. Acești hormoni reglează sinteza și proceselor pentru descompunerea glicogenului, care acționează asupra activității enzimelor-cheie ale acestor procese, glicogen sintaza și glicogen fosforilazei prin lor de fosforilare-defosforilare.

Fig. Activarea fosforilării glicogen fosforilaza 5,24 reziduurilor Ser14 de glicogen fosforilaza kinazei și inactivarea prin fosfatazei catalizează defosforilarea unui rest de serină.

Acumularea de glucoză în organism sub formă de glicogen, iar descompunerea sa sunt în concordanță cu necesitățile organismului pentru energie. procesele de glicogen direcție metabolismului mecanism de reglare, în funcție de acțiunea hormonilor: insulina in ficat, glucagon si epinefrina, insulina musculara si adrenalina.

Trecerea de sinteză sau de glicogen proceselor de descompunere au loc în timpul tranziției de la perioada la post-absorbtivă sau schimba absorptive starea de repaus a muncii fizice.

Ca răspuns la o scădere a concentrației de glucoză din sânge a alfa-celule ale insulelor Langerhans ale pancreasului genera „hormonul foamei“ - glucagon, care este o polipeptidă de greutate moleculară 3485 Da, care constă din 29 de resturi de aminoacizi.

Acțiunea glucagonului este opusă efectele insulinei. Insulina promovează stocarea energiei stimularea glicogeneza, lipogenezei și sinteza proteinelor, și glucagon, stimularea lipoliza și glicogenolizei, cauza mobilizare rapidă potențiale surse de energie.

Efectul principal al insulinei asupra celulelor musculare și adipoase este de a crește transportul glucozei prin membrana celulară. Stimularea cu insulină determină o creștere a vitezei glucozei în celulele provenite din 20-40 de ori. După stimularea cu insulina, o creștere de 5-10 ori conținutul de proteine ​​de transport de glucoza in membrana de plasma in timp ce reducerea 50-60% din conținutul lor în piscina intracelular. Acest lucru este necesar în cazul în care cantitatea de energie sub formă de ATP necesare în principal pentru a activa receptorul de insulină, și nu pentru fosforilarea proteinei transportor. Stimularea transportului de glucoză crește consumul de energie de 20-30 de ori, în timp ce doar o cantitate nesemnificativă necesară pentru a muta transportatorilor de glucoză. Glucoza transportor translocare la membrana celulară este observată în câteva minute după interacțiunea cu receptorul de insulină și pentru a accelera sau menține proteinelor transportoare proces de ciclism necesită efectul insulinei de stimulare suplimentară.

Principalul regulator al secreției de insulină este glucoza, care reglează expresia genei insulinei și genele de proteine ​​implicate in metabolismul energiei primare. Glucoza poate comunica direct cu factori de transcriere - aceasta prezintă un impact direct asupra ratei de expresie a genei. Efecte secundare posibile asupra secreției de insulină și glucagon, când eliberarea de insulină din granulele secretorii activează transcripția ARNm insulină. Cu toate acestea, secreția de insulină este dependentă de concentrația de Ca2 + ioni, și scade odată cu deficiența lor, chiar și la concentrații mari de glucoza, care activeaza sinteza insulinei. In plus, aceasta este inhibată de adrenalină atunci când este legat la alfa 2 receptorii. insulinosecretoare actioneaza hormon de crestere, cortizol, estrogeni, hormoni tractului gastrointestinal (secretina, colecistochinina, peptidul inhibitor gastric).

Fig. 5.17. Sinteza și prelucrarea preproinsulină.

Insulina este sintetizată ca un precursor de preproinsulină care conține 110 de resturi de aminoacizi de pe poliribozomilor la reticulul endoplasmic dur. Biosinteza începe cu formarea peptidei semnal care pătrunde în lumenul reticulului endoplasmatic și ghidează mișcarea polipeptidei în creștere. La capătul peptidei semnal de sinteză a 24 aminoacizi este scindată din preproinsulină pentru a produce proinsulina, care cuprinde 86 de resturi de aminoacizi și este transferat la aparatul Golgi unde tancurile suplimentare de maturare are loc la insulină. Structura proinsulinei spațială prezentată în Fig. 5.16.

Acest compus este un hormon secretat de celulele beta ale insulelor Langerhans ale pancreasului. Insulina este o polipeptidă care constă din două lanțuri de polipeptide, unul care cuprinde reziduul 21 amino acizi (A) cu lanț și încă 30 de resturi de aminoacizi (cu lanț B).

Lanțurile sunt interconectate prin două legături disulfurice: A7 B7 A20 B19. În interiorul catenei are o legătură disulfidică intramoleculară între resturile de al șaselea și al unsprezecelea. Hormonul poate exista în două conformații: (. Figura 5.14) T și R.

Fig. 5.14. Structura spațială a formei monomerice a insulinei. și - insulină porcină, T-conformația, b - insulină umană, R-conformație (A-chain este prezentată în B-lanț galben roșu).