Care este rolul enzimelor, enzime în corpul uman

Numele enzimei este derivat din cuvântul latin „fermentum“ -zakvaska. Un sinonim al cuvântului este o enzimă din cuvântul grecesc „en zyme“ - în drojdie. Este caracteristic faptul că ambele rădăcini sunt conectate cu fermentarea drojdiei, care este imposibilă fără participarea substanțelor biologice care joacă un rol cheie în procesul de fermentație este o reacție chimică legată de digestie și degradare a zaharurilor.

În primul rând, termenul „enzimă“ propus om de știință olandez Van Helmont, desemnând-le un agent necunoscut de promovare fermentația alcoolică. Louis Pasteur, uitam procesele de fermentație, a crezut că enzimele sunt componente ale celulelor vii. În 1871, chimistul german Buchner a confirmat posibilitatea activității enzimelor în afara celulelor vii, iar celălalt un om de știință german Kuehne în 1878 a propus etichetarea enzimelor extracelulare, termenul „enzimă“.

In 1920. ai secolului XX, după confirmarea naturii proteinelor enzimelor au fost obținute formele lor cristaline: ureazei (1926) - o enzima care descompune ureea, iar stomacul enzima pepsină (1930).

Prin natura lor, enzimele sunt catalizatori biologici (acceleratori), chimice (biochimice), reacții care au loc nu numai în sistemele de viață - în interiorul celulelor. O parte a enzimelor situate pe suprafața membranei plasmatice a celulelor, alte enzime pot fi secretată în afara celulelor sau a ajunge acolo, la moartea și distrugerea celulelor.

Reacțiile chimice pot avea loc fără participarea enzimelor, dar de multe ori acest lucru necesită anumite condiții: temperatură ridicată sau medie presiune, în prezența anumitor metale, de exemplu, fier, zinc, cupru, platină, care pot acționa, de asemenea, în calitate de catalizatori ai reacțiilor chimice -uskoriteley. Rata reacțiilor chimice fără catalizatori este neglijabilă.

Enzimele nu numai eliminate multe dintre aceste constrângeri, dar, de asemenea, crește în mod semnificativ rata reacțiilor chimice. O altă proprietate importantă a enzimelor este ca acestea să eficientizeze și să regleze cursul reacțiilor biochimice în celule sau în afara de viață - în sistem și țesuturi ale corpului circulator. Acesta din urmă este posibilă prin faptul că enzimele pot fi influențate (activ sau pasiv), care reglementează activitatea lor.

Faunei sălbatice este cunoscut a 4 enzime diferite tipuri LLC, care pot fi împărțite în 6 grupe principale. Marea majoritate a enzimelor (peste 90%) sunt hidrolaze (perturbatorii diferite molecule), divizarea acestora jumătăților sau scindat de aceste mici fragmente. Dar există enzime care Restaurați distruse sau colectate de către diferite molecule sau atomi împreună. Aceste enzime sunt numite sintetazei.

Alte enzime pot fi mutate fragmente (transportate) de la o moleculă la alta. Acestea sunt numite transferaze.

reacția redox în enzimele oxidoreductază celulă-suport.

Isomerase capabilă să schimbe configurația spațială sau geometria moleculelor și liaze sunt capabili să formeze o legătură dublă în moleculă.

Multe enzime pot funcționa în ambele direcții, în funcție de circumstanțe, clivarea biomolecule în fragmente sau re-conectarea cu produsele de degradare.

De exemplu, alcoolul cunoscut enzima dehidrogenază este capabilă să scindeze nu numai alcool etilic și acetaldehidă în apă, dar, de asemenea, pentru a converti acetaldehidă în etanol prin inactivare exces de acetaldehida, care se formează în organism, ca urmare a altor reacții biochimice, și este extrem de toxic.

Toate enzimele sunt proteine ​​- polimeri liniari asamblate din aminoacizi. Structura multor enzime pot include, de asemenea lanțuri simple sau ramificate ale diferitelor monozaharide. Lanțul polimer al proteinei sau glicoproteina tipic este răsucită și formează o configurație complexă tridimensională care este stabilă într-un interval de temperatură mică, la care există celule vii.

Toate enzimele au o lungime diferită a lanțului de polimer și, prin urmare, greutatea moleculară diferită. Cu cat mai mare greutatea moleculară a enzimei, cu atât mai mult și mai complicată a biosintezei sale, cu atât mai mare probabilitatea ca în apariția diferitelor tipuri de perturbări în structura sa în biosinteza, cu atât mai puțin stabil trebuie să funcționeze.

Printre enzimele intestinale, cum ar fi zaharazei, maltaza, lactaza, fosfataza alcalină, dipeptidaza, cea mai mare este enzima lactază, care descompune zaharul din lapte - lactoza.

Această enzimă și suferă în principal în diverse leziuni inflamatorii sau distructive ale intestinului subțire, cauzând deficit de lactaza, ceea ce duce la o intoleranță la lapte.

Toate reacțiile biochimice care implică enzime au loc în mediu apos, în care, ca într-un cocon, este corpul nostru. O parte a enzimelor incluse în membrana plasmatică a celulelor și altele lucrează în interiorul celulelor, iar altele sunt secretate de celule și situate în spațiul extracelular al țesuturilor și organelor, și intră în sistemul circulator sau limfatic în lumenul stomacului, intestinului subțire și al colonului. care lucrează în afara celulei.

Pentru a lucra cele mai multe enzime au nevoie de așa-numitele cofactori sau coenzimi. care fac parte din site-ul activ al enzimei și să ofere munca sa. Unele dintre coenzimi includ aproape toate vitaminele, precum și alte molecule organice, de exemplu, celebrul „Coenzima Q10“, care este o coenzima esențială.

Structura centrelor active ale enzimelor pot include anumite oligoelemente (cupru, fier, zinc, nichel, seleniu, cobalt, mangan, etc.). Un rol important în procesele de cataliza biologice juca o variabilă metale de valență (cupru, fier, crom, etc), care au capacitatea de a livra rapid sau ridica un electron. De aceea, de exemplu, fier parte importantă a enzimelor oxidante - catalaza, peroxidazelor, citocromilor.

Participarea diferitelor minerale drept catalizatori în reacțiile chimice este strict specific și pe baza proprietăților chimice unice și specifice fiecărui.

De exemplu, zincul se poate rupe nu numai legături chimice între carbon și azot, dar, de asemenea, pentru a interconecta acești atomi, prin care se formează aminoacizii din moleculele de proteine. În același timp, zincul poate să interconecteze atomi de oxigen și de azot și atomi de sulf.

Cuprul are capacitatea de a sparge sau forma legături între atomii de carbon și sulf.

Cu toate acestea, numai cobalt este capabilă să formeze un produs chimic și distruge legătura dintre atomii de carbon.

Molibdenul parțial natura a enzimei de fixare a azotului și capabile să traducă în stare legată de azot atmosferic care este un material relativ inert și în această formă, cu mare dificultate vine în reacții biochimice. La om, molibden este de asemenea implicată în oxidarea aldehidelor.

Coenzime sunt distruse prin degradare enzimatică.

Prin urmare, pentru funcționarea cu succes a enzimelor constante necesare și aportul continuu de vitamine și minerale într-o compoziție alimentară.

Numai în acest caz, enzime și sisteme enzimatice ale organismului va funcționa în mod normal.

Ar trebui subliniat faptul, că enzimele - o singură utilizare a produselor și care lucrează perioadă foarte scurtă de timp - de la câteva minute până la câteva ore, și, uneori, acestea pot menține activitatea timp de mai multe zile, după care inactivate sau distruse și își pierd activitatea lor. Prin urmare, în organism există o continuă actualizare și de operare în timp a unor noi porțiuni ale enzimelor. Prin urmare, activitatea enzimelor nu depinde numai de ei înșiși, ci și pe cât de repede și cât de mult vor fi elaborate - adică, va depinde de sistemele de celule-sintetizarea proteinelor.

Si pentru ca toate enzimele sunt proteine, este necesar un aflux constant de anumiți aminoacizi pentru biosinteza lor. deficit de proteine ​​în dieta și lipsa de aminoacizi esentiali vor fi întotdeauna reflectate în activitatea enzimelor. Prin urmare, ca parte a nutriției noastre, ar trebui să fie suficient dintr-o compoziție de aminoacizi echilibrată a proteinei.

Corpul uman cuprinde aproximativ 3 Ltd. enzime diferite a căror structură este codificată în genomul nostru. Pentru a sintetiza o enzimă este necesară pentru a citi informația din ADN-ul șablon genetic (proces numit transkripttsiey) și se transferă aceste informații unui ARN mesager. Cu ajutorul unei celule speciale cu structuri subcelulare - ribozomi poate fi inițiată proteină enzimă biosinteză. La capătul enzimei biosintetice sunt formate, în general, un proenzimei inactiv, și este adesea lipsesc coenzima. In timpul transportului proenzimă în membrana celulară a celulei sau în afara celulei are loc finalizarea (încorporarea fragmentului carbohidrat) și activarea enzimei. Numai după aceea, o enzimă activă care poate începe să lucreze.

Utilizarea oricărui enzimă constă dintr-o simplă secvență de operații. Ea începe cu legarea enzimei cu o substanță pe care el ar trebui să convertească. Această substanță se numește substrat. Toate enzimele sunt foarte specifice în ceea ce privește substraturile. Unele dintre enzimele catalizează conversia unui singur substrat.

De exemplu, lactaza numai unul poate cliva zahăr din lapte (lactoză), dar nu este capabilă să cliveze zaharoză sau maltoză.

Alte enzime precum papaină au o largă specificitate de substrat și pot scinda diferite legături în moleculele de proteine ​​diferite.

substrat cod se leagă la situsul activ al enzimei, transformarea sa chimică are loc, rezultând în formarea produsului de reacție (sau metabolit). În timpul funcționării, enzima poate influența activatori sau inhibitori. În primul rând să accelereze activitatea sa, iar acesta din urmă - încetini.

Excesul de produs de reacție enzimatică poate opri funcționarea enzimei sau rotiți-l inversa operație. Enzima poate încheia existența sa o dată sub atacul enzimelor proteolitice, care poate determina inactivarea acestuia sau distrugere totală (digestie în aminoacizi)

Caracteristica principală funcțională este activitatea enzimei - viteza cu care funcționează, distrugerea, transformarea sau sintetizarea acestora sau a altor substanțe. Activitatea enzimatică depinde de mulți factori externi: temperatura, aciditatea (pH), cantitățile de substraturilor de reacție sau a produselor.

Când temperatura este coborâtă și se apropie de 0 ° C, viteza de reacție chimică scade și se oprește când apa îngheață.

Pe măsură ce temperatura crește viteza reacțiilor chimice crește inițial, dar apoi începe să scadă, ca și la temperaturi ridicate (50-100 ° C), denaturante (distrugere) a moleculelor de proteină enzimă.

Toate enzimele funcționează la viteze diferite. De exemplu, enzima lizozimul efectuează 30 de operații pe minut și o membrană enzimă anhidraza carbonică - 36 milioane de tranzacții pe minut!

Viteza enzimei este variabilă. Când studierea diferitelor enzime care ne confruntăm cu o dispersie foarte mare de parametri care reflectă viteza lor foarte diferite (activitatea enzimatică). Motivul pentru diferențele în activitatea enzimei nu constă numai în faptul că diferite cantități de enzime de lucru.

Activitatea enzimatică depinde în mare măsură de structura sa. Adesea, mici modificări în compoziția de aminoacizi, care de obicei sunt rezultatul unor mutatii genetice sau din cauza deficienței în biosinteza, se pot modifica semnificativ proprietățile enzimei sau poate determina pierderea completă a activității. Pentru aceasta și alte motive, diferite persoane au activitatea enzimei poate varia semnificativ. Activitatea enzimatică este influențată de factori de reglementare, precum și condițiile în care operează una sau alta enzima.

Noi stim despre mutatii in genomul uman. Aceste mutații, numărul de care este extrem de mare în genomul tuturor organismelor vii, inclusiv oameni. duce la modificări ale secvențelor de nucleotide în catena ADN. In cele din urma, aceste schimbări stau la baza diferențelor în secvența de aminoacizi a macromoleculelor de proteine ​​care afectează proprietățile enzimelor.

Una mutații extrem de negative in genomul poate fi o pierdere foarte mică sau completă a activității enzimei, ceea ce poate duce la consecințe grave sau mortale la boli. În acest caz, vorbim de aceste enzime - sau fermentopathy, care este în natura bolilor moștenite.

Dar, de regulă, marea majoritate a mutațiilor determină anumite modificări ale proprietăților enzimelor, care sunt reflectate în activitatea sa sau proprietăți de reglementare. Dar există cazuri în care activitatea enzimei poate crește în mod semnificativ, care, de asemenea, nu pot fi considerate normale.

Activitatea fiecărei enzime poate fi controlat, care este ceea ce se întâmplă în sistemele vii. Există mai multe etape de control enzime.

Prima etapă de control funcționează la nivelul genomului, care furnizează informațiile necesare pentru biosinteza enzimelor și reglementează emiterea informațiilor.

A doua etapă de control funcționează la enzimei biosintetice in celula prin reglarea producției de enzime, enzime de transfer, unde vor lucra, sau prin ajustarea numărului de celule care produc o anumită enzimă.

În cele din urmă, a treia etapă de control operează la nivelul de reglementare a activității enzimei în timpul funcționării sale, accelerând (activarea), intarzierea (inhibare) sau distrugerea (inactivare) enzime.

Dar puteți controla enzimele și extern, de exemplu, cu ajutorul nutriție adecvată. reglarea aportului de: proteine, sau necesar pentru biosinteza aminoacizilor, co-enzime, vitamine, minerale, substraturi alimentare.

Sau, dimpotrivă, împiedică activitatea enzimelor de inhibitori ai enzimei de alimente. Ați putea fi, de asemenea, livrate în organism. de exemplu, cu enzimele alimentare gata care lucreaza in tractul gastrointestinal (GIT) sau mediului intern al organismului, ca enzime ale sistemului. Acesta poate fi administrat bacteria saprophitic (probiotice), care vor produce o cantitate suplimentară de enzimele necesare și pot fi administrate substanțe nutritive (prebiotice), care sunt surse de energie pentru microorganisme intestinale și va crește numărul acestor bacterii simbiotice (bacterii benefice) și enzimele lor.