Aminoacizii sunt combinate într-un număr de clase

Aminoacizii - blocurile de macromolecule proteice. Conform structurii ei sunt acizi organici carboxilici, în care cel puțin un atom de hidrogen este înlocuit cu o grupare amino. Astfel, prezintă în mod necesar în grupa carboxil aminoacizi (COOH), amino (NH2), un atom de carbon asimetric, iar catena laterală (grupa R). Amino structura catenei laterale de acid și diferă unul de altul. Că radical atașat la amino varietăți largi de structuri și proprietăți.

Clasificarea aminoacizilor poate fi realizată în funcție de unii acizi de proprietate sau de aminoacizi de calitate. Există următoarele clase de aminoacizi:

1. În funcție de poziția de amino față de C 2 (# 945 atom de carbon) la # 945-aminoacizi, # 946; amino acizi, etc ..

2. Configurația absolută a moleculei la L- și D-stereoizomeri.

3. Activitatea optică în raport cu planul luminii polarizate - pe dreapta și levogir.

4. Când aminoacizii implicați în sinteza proteinelor - proteinogenici și nonproteinogenic.

5. Conform radical partea structura - aromatică, alifatică, care cuprinde suplimentar COOH și NH2 -Grupuri.

6. proprietăți acide bazice - neutre, acide, bazice.

7. În cazul în care este necesar pentru un organism - esențial și neesențial.

Douăzeci de aminoacizi sunt necesari pentru sinteza proteinelor

Printre varietatea de aminoacizi, numai 20 implicată în sinteza intracelulară a proteinelor (aminoacizi proteinogenici acizi). De asemenea, găsite în corpul uman are aproximativ 40 de aminoacizi non-proteinogenici.

Toți aminoacizii proteinogenici sunt # 945-aminoacizi. Exemplul lor poate arăta metode de clasificare suplimentare. nume de aminoacizi sunt de obicei reduse la desemnarea 3 litere. Profesioniștii din biologia moleculară sunt, de asemenea, folosind simbolurile-o singură literă pentru fiecare aminoacid.

Conform structurii laturii radicalului

· Alifatic (alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, glicină),

· Grup suplimentar care conține COOH (aspartic și glutamic)

Structura aminoacizilor proteinogenici

side Polaritate radical

Sunt nepolar aminoacizi (aromatic, alifatic) și polar (neîncărcat, încărcat negativ și pozitiv).

Prin proprietăți acide

Prin proprietăți acide ale neutre (majoritatea) divizat, acid (acidul glutamic și acidul aspartic) și bazic (lizină, arginină, histidină), aminoacizi.

Prin necesitate pentru un astfel organism a fost izolat, care nu sunt sintetizate în organism și trebuie să fie obținute din alimente - aminoacizi esențiali (leucina, izoleucina, valina, fenilalanina, triptofan, treonină, lizină, metionină). Pentru a transporta astfel de aminoacizi înlocuibile, un schelet de carbon care se formează în reacțiile metabolice și poate, în orice mod de a obține o grupare amino pentru a forma un amino sotvetstvuet. Doi aminoacizi sunt condiționat esențial (arginină, histidină), adică sinteza are loc în cantități insuficiente, în special pentru copii.

Aminoacizii exponat izomerie

izomeri ai aminoacizilor, în funcție de poziția grupării amino

În funcție de atomul de carbon relativă a 2 polozheniyaaminogruppy izolat # 945; -, # 946; -, # 947; - și alți aminoacizi.

Pentru corpul mamiferelor sunt cele mai frecvente # 945-aminoacizi.

Izomeri configurație absolută

Configurația absolută a moleculei separate D- și L-forme. Diferențele dintre izomerii asociați cu dispunerea reciprocă a patru grupe substituent situate la nodurile unui tetraedru imaginar, al cărui centru este atomul de carbon din # 945-poziție. Există doar două posibile locații ale grupurilor chimice din jurul lui.

Cele două conformații ale tetraedrul

Proteina oricărui organism conține un singur stereoizomer, pentru mamifere este L-amino acizi.

Cu toate acestea, izomerii optici sunt supuse nefermentativnuyuratsemizatsiyu spontane. și anume Forma L este convertită în D-formă. Acest fapt este folosit pentru a determina vârsta, de exemplu, țesutul osos dinte (medicina legală, arheologie).