Proteinele - temelia vieții, rețeaua socială de educatori

Legende pentru slide-uri:

Proteine ​​sau substanțe proteice numite macromolecular (greutate moleculară variază de la 5-10000. La 1 Mill. Sau mai mult) polimeri naturali, moleculele care sunt construite din resturi de aminoacizi unite prin legături amidice (peptidă) legătură.

Proteine, sau proteine, în greacă „protos“ - în primul rând, principale, sunt în citoplasmă și nucleul tuturor celulelor de plante și animale, sunt principalii purtători ai vieții. Albumina (într-un ou de pui) Hemoglobina (sânge uman), cazeina (lapte de vacă), mioglobina și miozina (mușchi), „Viața este modul de existență a organismelor de proteine“ (Engels)

Legătura peptidică între cele două resturi -aminokislotnymi  numit de obicei o legătură peptidică. și polimeri construiți din aminoacizii  resturile unite prin legături peptidice sunt numite polipeptide. legătură peptidică

Proteine ​​- compuși cu molecule mari ale căror molecule sunt reprezentate de douăzeci de  - aminoacizi. conectate prin legături peptidice - CO - monomeri proteină N N. sunt aminoacizi. Structura chimică a proteinelor este destul de simplu: ele constau din lanțuri lungi de resturi de aminoacizi unite prin legături peptidice (- CO - N H). Proteinele difera una de alta: 1) secvența de 20 de aminoacizi cu lanțuri lungi, nu este surprinzător faptul că fiecare specie de plantă sau animal are propriile proteine ​​specifice pentru o anumită specie. 2) Compoziția acidului amino 3) Cantitatea de proprietăți de aminoacizi sunt determinate amino grupare carboxil de acid (- COOH), alcalii - amino (- NH2). Fiecare dintre cei 20 de aminoacizi are aceeași porțiune care cuprinde ambele grupe (- CHNH2 - COOH), și este diferit de orice alt rest chimic special R - grup, sau un radical.

Acestea se bazează pe diferite caracteristici: gradul de complexitate (simple și complexe); forma de molecule (globulare și fibrilar); solubilitate în solvenți selectați; a efectuat funcția.

Tipuri de toxine proteice Scutește Tipuri de protecție de transport proteine ​​structurale Enzime de reglementare contractile

Toate membranele biologice construite pe același principiu - un strat dublu de lipide, care sunt imersate în diferite proteine, macromolecule și regiuni hidrofile sunt concentrate pe suprafața membranei, iar „cozile“ hidrofobe - în grosimea membranei. O astfel de structură este impermeabilă la astfel de componente esențiale cum ar fi zaharuri, aminoacizi, ioni ai metalelor alcaline. intrarea lor în celulă prin intermediul unor proteine ​​specifice de transport incorporate in membrana celulelor.

Numeroase reacții biochimice din organismele vii procedează în condiții blânde la temperaturi apropiate de 40  C și pH valori apropiate de neutru. În aceste condiții, viteza de curgere a majorității reacțiilor sunt catalizatori neglijabile, atât biologice specifice pentru exercitarea acestora rezonabil necesare - enzime. Catalizatorul (enzimă), funcția

Multe procese din organism reglementat de molecule de proteine ​​mici, hormoni polipeptidici și citokinele. Exemple ale acestor proteine, respectiv, insulina, care regleaza concentrația de glucoză din sânge și factorul de necroză tumorală, care transmite semnale de inflamatie. funcţia de reglementare

O întreagă clasă de proteine ​​motorii implicate în macro-mișcări ale corpului, cum ar fi contracția musculară (myosin), iar în activ și transportul intracelular dirijat (kinesin, dynein). funcției contractile

In plus fata de proteine ​​care îndeplinesc funcții extrem de delicate, sunt proteine ​​care au înțeles în principal structurale. Ele oferă rezistență mecanică și alte proprietăți mecanice ale diferitelor țesuturi ale organismelor vii. Acest colagen in primul rand - componenta principala proteină a matricei extracelulare a țesutului conjunctiv. La mamifere, colagen constituie 25% din greutatea totală a proteinelor. Colagenul este sintetizat în fibroblastele - principalele celule ale țesutului conjunctiv. Inițial, aceasta este formată în formă de procolagen - precursor care se extinde in fibrocite anumite tratamente chimice, constând în oxidarea resturilor de prolină la hidroxiprolina și anumite reziduuri de lizină la  -gidroksilizina. Colagenul este format într-o perioadă de trei răsucite într-o spirală lanțuri de polipeptide, care este deja combinat în fibroblastică colagen diametru fibrilă de cateva sute de nanometri, iar ultimul - în vizibil microscopic firul de colagen. funcţia structura

Aceste proteine ​​sunt așa-numitele back-up proteine, este sursa de energie pentru dezvoltarea fătului; proteine ​​din ou (ovalbumina) și proteina din lapte principal (cazeină) funcționează, de asemenea, funcția în principal nutrițional. O serie de alte proteine ​​din organism folosit cu siguranță ca sursă de aminoacizi, care, la rândul lor, sunt precursori de substanțe biologic active care regleaza procesele metabolice. La clivaj plin de 1 g de proteină 17,6 kJ de energie este eliberată. Înlocuire (rezervă) funcția proteinelor

Sistemul imunitar are capacitatea de a răspunde la apariția de generare a particulelor străine număr foarte mare de limfocite capabile aceste particule specifice sunt deteriorate, care pot fi celule străine, cum ar fi bacteriile patogene, celulele canceroase, particule supermolecular cum ar fi virusurile, macromolecule, inclusiv proteine ​​străine. Un grup de limfocite genera proteine ​​specifice secretate în sistemul circulator, care recunosc particule străine, formând astfel un set foarte specific al acestei etape de distrugere. Aceste proteine ​​numite imunoglobuline. substanțele străine care provoacă răspunsul imun sunt numite antigene. și relevante pentru ei imunoglobuline - anticorpi. În cazul în care acționează antigen ca o moleculă mare, de exemplu, o moleculă de proteină, anticorpul nu recunoaște întreaga moleculă și aria sa specifică, numită determinant antigenic. Faptul că imunoglobulinele interacționează cu o parte relativ mică a antigenului polimer, care să permită producerea de anticorpi specific recunosc unele molecule mici, care nu se găsesc în natură. Un exemplu clasic - reziduu dinitrofenil. funcţia de protecție

Acesta reprezintă un lanț liniar de aminoacizi aranjați într-o ordine specifică și îmbinate împreună prin legături peptidice. Legătura peptidică este formată prin grupul -carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a celuilalt .

Lanțul polipeptidic răsucite într-o spirală, este reținut prin formarea de legături de hidrogen între carboxil și amină grupe resturi de aminoacizi diferiți

Fragmente din structura spațială a unui biopolimer având o structură periodică a scheletului polimerului, sunt considerate ca fiind elemente ale structurii secundare. Dacă dintr-un subcircuit același tip de unghiuri aproximativ egale, structura lanțului polipeptidic dobândește o natură periodică. Există două clase de astfel de structuri - spiral și întinse (plate sau pliate). Structura Spiral este considerată în care toți atomii de același tip de minciună pe o spirală. În acest caz, spirala este considerată drept dacă este privită de-a lungul axei spiralei este departe de observator în sensul acelor de ceasornic, iar stânga - dacă a fost scos invers acelor de ceasornic. Lanțul polipeptidic are o conformație elicoidală dacă toți atomii de C  sunt pe aceeași helix, toți atomii de Ck carbonil - pe de altă parte, toți atomii de N - în al treilea, și teren elicoidal pentru toate cele trei grupe de atomi să fie identice. Trebuie să fie la fel și numărul de atomi pe o spiră a elicei, indiferent dacă este vorba de o chestiune de atomi Ck. C  sau N. Distanța până la o spirală totală pentru fiecare dintre aceste trei tipuri de atomi lor.

Structura secundară a proteinei

Spiral, la rândul său, este pliată sub formă de globule și din lume. Această structură este stabilizată cu hidrogen, ionice, covalente, legături disulfidice și interacțiuni hidrofobe. Fiecare proteină inerente într-un anumit mediu are propria structură spațială particulară. Structura terțiară a proteinei

Substanțe Denumire Cantitatea Proteine ​​Produs de secară Pâine albă 12,8 200 14,3 250 30 2.8 Krupa Pasta Flour 10 20 1,9 0,9 150 22,7 Carne de pește Cheese 100 9,4 400 14,2 Lapte smântână brânză 70 11.2 30 0.6 30 0.1 Unt Ouă 1/2 bucăți. 2.6 cartofi 400 4.2 300 3.5 Legume fructe, boabe (proaspete) 200 0,8 Total. 102.0 Produsele care conțin proteine ​​de norma zilnica.